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- PDB-5h2v: Crystal structure of the karyopherin Kap121p bound to the SUMO pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h2v
タイトルCrystal structure of the karyopherin Kap121p bound to the SUMO protease Ulp1p
要素
  • Importin subunit beta-3
  • Ubiquitin-like-specific protease 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT/HYDROLASE / nuclear import / PROTEIN TRANSPORT-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Ulp1 peptidase / regulation of protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / deSUMOylase activity / protein desumoylation / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / regulation of mitotic nuclear division / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA export from nucleus ...Ulp1 peptidase / regulation of protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / deSUMOylase activity / protein desumoylation / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / regulation of mitotic nuclear division / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA export from nucleus / cysteine-type peptidase activity / protein import into nucleus / G2/M transition of mitotic cell cycle / nuclear envelope / nucleolus / proteolysis / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Importin repeat / Importin repeat 6 / Importin repeat 4 / Importin repeat / Importin repeat / Importin repeat 6 / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Importin beta family ...Importin repeat / Importin repeat 6 / Importin repeat 4 / Importin repeat / Importin repeat / Importin repeat 6 / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit beta-3 / Ubiquitin-like-specific protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kobayashi, J. / Matsuura, Y.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPS25440019 日本
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structures of the Karyopherins Kap121p and Kap60p Bound to the Nuclear Pore-Targeting Domain of the SUMO Protease Ulp1p
著者: Hirano, H. / Kobayashi, J. / Matsuura, Y.
履歴
登録2016年10月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 2.02020年2月26日Group: Data collection / Polymer sequence / カテゴリ: diffrn_source / entity_poly
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_poly.pdbx_target_identifier
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit beta-3
B: Ubiquitin-like-specific protease 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,1492
ポリマ－137,1492
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area44930 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.830, 124.710, 130.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit beta-3 / Karyopherin subunit beta-3 / Karyopherin-121 / Protein secretion enhancer 1


分子量: 119912.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PSE1, KAP121, YMR308C, YM9952.10C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32337
#2: タンパク質 Ubiquitin-like-specific protease 1


分子量: 17237.002 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-150 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ULP1, YPL020C, LPB11C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02724, Ulp1 peptidase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.83 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M HEPES, 10% 2-propanol, 24% PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→36.71 Å / Num. obs: 31520 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 45.26 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.18 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 224445 / Scaling rejects: 5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.957.20.7280.7781100
8.85-36.716.40.050.997198.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimless0.1.27データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOLREP位相決定
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3W3W

3w3w


解像度: 2.8→36.713 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2412 1594 5.07 %
Rwork0.1979 --
obs0.2001 31460 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→36.713 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7988 0 0 0 7988
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058123
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88911040
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4132938
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0321332
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041398
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.89030.30821520.27022665X-RAY DIFFRACTION100
2.8903-2.99360.32471320.26312686X-RAY DIFFRACTION100
2.9936-3.11340.28371270.23762694X-RAY DIFFRACTION100
3.1134-3.2550.29141250.22932687X-RAY DIFFRACTION100
3.255-3.42650.25631210.212714X-RAY DIFFRACTION100
3.4265-3.6410.23041760.19832665X-RAY DIFFRACTION100
3.641-3.92180.24131680.18562660X-RAY DIFFRACTION100
3.9218-4.3160.23141600.16982704X-RAY DIFFRACTION100
4.316-4.93920.19991630.16672708X-RAY DIFFRACTION100
4.9392-6.2180.23431470.20372766X-RAY DIFFRACTION100
6.218-36.71590.21211230.182917X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.83311.19310.72241.95840.00271.8918-0.19390.394-0.0007-0.35330.16850.2654-0.10510.27990.03730.5067-0.0769-0.07640.5163-0.05170.28758.60254.6798-63.1704
21.8835-0.50020.44970.9065-0.14093.05890.08360.3271-0.3227-0.15510.07010.0780.09210.4544-0.07810.30980.0486-0.0090.4204-0.10230.199123.96156.9992-45.51
33.317-0.7803-1.01291.26610.61281.06720.005-0.26750.2959-0.0930.00460.0476-0.04140.1745-0.02120.2523-0.0175-0.00610.2634-0.04160.201113.780518.8437-19.5298
41.80950.04-1.76481.674-0.13211.47310.1097-0.66960.2923-0.0285-0.11190.0188-0.1380.3330.0360.2391-0.1004-0.01820.4927-0.14750.2708-0.071422.8925-5.2123
52.74360.9588-0.26590.75170.35641.30420.023-0.10140.3267-0.01180.03570.1770.031-0.0439-0.02310.19730.02020.0320.1416-0.09580.2707-26.395617.7059-9.1919
62.60050.3359-0.69641.5770.43250.99610.41850.35110.3805-0.555-0.1936-0.5714-0.3830.22080.08260.5172-0.07670.42050.46090.16490.6161-16.93933.9173-35.2611
71.4046-1.71480.2391.8720.06851.53140.20370.3361-0.1171-0.2098-0.1028-0.33410.27940.1655-0.0560.39150.04450.07520.2896-0.11780.5168-18.5222-13.3207-26.5853
80.2410.59650.23290.57620.1007-0.052-0.09310.0276-0.65290.001-0.16710.11450.05420.31140.02130.5580.00750.08340.75190.07550.8129.5938-10.8947-19.819
91.7359-0.1980.45160.55830.02921.12140.0113-0.2691-0.1768-0.1919-0.1003-0.45350.36370.1858-0.01890.67090.2007-0.06620.5965-0.03470.9811-2.82-25.4297-14.0876
101.51090.1176-0.17311.03090.32482.05240.0367-0.151-0.32120.2132-0.1837-0.15860.25170.07270.12140.84280.0442-0.24460.56160.00170.9627-9.4774-25.292210.1283
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:74)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 75:203)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 204:337)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 338:419)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 420:614)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 615:664)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 665:799)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 800:830)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 831:891)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 892:1088)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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