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Yorodumi- PDB-5h2v: Crystal structure of the karyopherin Kap121p bound to the SUMO pr... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5h2v | |||||||||
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Title | Crystal structure of the karyopherin Kap121p bound to the SUMO protease Ulp1p | |||||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT/HYDROLASE / nuclear import / PROTEIN TRANSPORT-HYDROLASE complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Ulp1 peptidase / regulation of protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / deSUMOylase activity / protein desumoylation / nuclear import signal receptor activity / regulation of mitotic nuclear division / nuclear localization sequence binding / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA export from nucleus ...Ulp1 peptidase / regulation of protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / deSUMOylase activity / protein desumoylation / nuclear import signal receptor activity / regulation of mitotic nuclear division / nuclear localization sequence binding / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA export from nucleus / cysteine-type peptidase activity / protein import into nucleus / G2/M transition of mitotic cell cycle / nuclear envelope / protein-containing complex binding / nucleolus / proteolysis / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.8 Å | |||||||||
Authors | Kobayashi, J. / Matsuura, Y. | |||||||||
Funding support | Japan, 1items
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Citation | Journal: J. Mol. Biol. / Year: 2017 Title: Structures of the Karyopherins Kap121p and Kap60p Bound to the Nuclear Pore-Targeting Domain of the SUMO Protease Ulp1p Authors: Hirano, H. / Kobayashi, J. / Matsuura, Y. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5h2v.cif.gz | 414 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5h2v.ent.gz | 335.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5h2v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5h2v_validation.pdf.gz | 438.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5h2v_full_validation.pdf.gz | 447.3 KB | Display | |
Data in XML | 5h2v_validation.xml.gz | 33.9 KB | Display | |
Data in CIF | 5h2v_validation.cif.gz | 46.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h2/5h2v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h2/5h2v | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5h2wC 5h2xC 3w3wS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 119912.352 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: PSE1, KAP121, YMR308C, YM9952.10C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P32337 |
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#2: Protein | Mass: 17237.002 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 1-150 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: ULP1, YPL020C, LPB11C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q02724, Ulp1 peptidase |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.83 % Description: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS. |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 0.1M HEPES, 10% 2-propanol, 24% PEG20000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Dec 4, 2012 | ||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.8→36.71 Å / Num. obs: 31520 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 45.26 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.18 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 224445 / Scaling rejects: 5 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3W3W Resolution: 2.8→36.713 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.32 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→36.713 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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