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- PDB-5h29: Crystal Structure of the NTD_N/C domain of Alkylhydroperoxide Red... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h29
タイトルCrystal Structure of the NTD_N/C domain of Alkylhydroperoxide Reductase AhpF from Enterococcus Faecalis (V583)
要素Thioredoxin reductase/glutathione-related protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Electron donor / Thioredoxin fold / FAD Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Alkyl hydroperoxide reductase F subunit homogue, putative / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / : / Thioredoxin-like fold / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PROLINE / Thioredoxin reductase/glutathione-related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Balakrishna, A.M. / Kwang, T.Y. / Gruber, G.
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2017
タイトル: Novel insights into the vancomycin-resistant Enterococcus faecalis (V583) alkylhydroperoxide reductase subunit F
著者: Toh, Y.K. / Balakrishna, A.M. / Manimekalai, M.S.S. / Chionh, B.B. / Seetharaman, R.R.C. / Eisenhaber, F. / Eisenhaber, B. / Gruber, G.
履歴
登録2016年10月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase/glutathione-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6204
ポリマ－24,2861
非ポリマー3333
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.278, 134.278, 134.278
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase/glutathione-related protein


分子量: 24286.342 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 354-560 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / 株: ATCC 700802 / V583 / 遺伝子: EF_2738 / プラスミド: pET9D / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q830N9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris (pH 6.5), 2.0 M ammonium sulfate and 0.1 M sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 19025 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 56.58 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 3 / CC1/2: 0.88 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZYN

1zyn


解像度: 2.3→29.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 9.385 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.167 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22871 931 4.9 %RANDOM
Rwork0.19386 ---
obs0.19558 18028 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 66.827 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→29.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1603 0 21 106 1730
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0191672
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021670
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9472.0022262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6653.0013874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0815211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.86126.40664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.96915318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.43153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211822
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02323
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 66 -
Rwork0.236 1294 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.7244 Å / Origin y: 27.655 Å / Origin z: -1.3995 Å
111213212223313233
T0.0105 Å20.0321 Å20.0031 Å2-0.1879 Å20.0196 Å2--0.1999 Å2
L1.3421 °20.0386 °2-0.94 °2-0.692 °20.3195 °2--1.6126 °2
S0.0269 Å °0.3125 Å °0.1315 Å °0.0585 Å °0.1219 Å °-0.0661 Å °-0.0123 Å °-0.0641 Å °-0.1487 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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