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万見
- PDB-5h28: Crystal structure of Osh1 ANK domain from Saccharomyces cerevisia -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h28
タイトルCrystal structure of Osh1 ANK domain from Saccharomyces cerevisia
要素Oxysterol-binding protein homolog 1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / oxysterol binding / lipid transfer / ANK Nvj1
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of bile acids and bile salts / nucleus-vacuole junction / sterol transfer activity / Golgi trans cisterna / sterol binding / sterol transport / perinuclear endoplasmic reticulum / maintenance of cell polarity / piecemeal microautophagy of the nucleus / vacuolar membrane ...Synthesis of bile acids and bile salts / nucleus-vacuole junction / sterol transfer activity / Golgi trans cisterna / sterol binding / sterol transport / perinuclear endoplasmic reticulum / maintenance of cell polarity / piecemeal microautophagy of the nucleus / vacuolar membrane / exocytosis / nuclear outer membrane / endocytosis / nuclear envelope / early endosome / Golgi membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat-containing domain / PH domain / Ankyrin repeat / PH domain profile. ...Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat-containing domain / PH domain / Ankyrin repeat / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / PH-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Oxysterol-binding protein homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Im, Y.J. / Manik, M.K. / Yang, H.S. / Tong, J.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation of Korea2014R1A1A1003060 and 2015M2B2A4031729 韓国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structure of Yeast OSBP-Related Protein Osh1 Reveals Key Determinants for Lipid Transport and Protein Targeting at the Nucleus-Vacuole Junction
著者: Manik, M.K. / Yang, H. / Tong, J. / Im, Y.J.
履歴
登録2016年10月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxysterol-binding protein homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0461
ポリマ－30,0461
非ポリマー00
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14150 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)29.465, 72.202, 49.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Oxysterol-binding protein homolog 1


分子量: 30046.475 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 12-274 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SWH1, OSH1, YAR042W, YAR044W / プラスミド: modified pHIS-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35845
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M HEPES-NaOH pH 7.0, 20% PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月5日 / 詳細: focusing mirror
放射モノクロメーター: Si crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 80061 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 13.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 31.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→24.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 693450.38 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1588 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 32045 97.6 %-
溶媒の処理Bsol: 52.4845 Å2 / ksol: 0.37765 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å21.11 Å2
2---2.76 Å20 Å2
3---2.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.5→24.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数0 0 0 0 0
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 247 4.8 %
Rwork0.202 4912 -
obs--95.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR/protein_rep.paramCNS_TOPPAR/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR/water_rep.paramCNS_TOPPAR/water.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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