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- PDB-5h22: Hsp90 alpha N-terminal domain in complex with an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h22
タイトルHsp90 alpha N-terminal domain in complex with an inhibitor
要素Hsp90aa1 protein
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / HSP90 / inhibitor / CHAPERONE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / ESR-mediated signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / HSF1-dependent transactivation / Signaling by ERBB2 / HSF1 activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / RHOBTB2 GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion ...Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / ESR-mediated signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / HSF1-dependent transactivation / Signaling by ERBB2 / HSF1 activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / RHOBTB2 GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / Downregulation of ERBB2 signaling / Attenuation phase / Regulation of necroptotic cell death / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of cytotoxic T cell differentiation / Extra-nuclear estrogen signaling / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Estrogen-dependent gene expression / VEGFA-VEGFR2 Pathway / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / UTP binding / sperm plasma membrane / protein insertion into mitochondrial outer membrane / telomerase holoenzyme complex assembly / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / dendritic growth cone / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / telomere maintenance via telomerase / response to unfolded protein / positive regulation of cell size / chaperone-mediated protein complex assembly / sperm flagellum / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of lamellipodium assembly / axonal growth cone / DNA polymerase binding / activation of innate immune response / response to salt stress / cardiac muscle cell apoptotic process / protein folding chaperone / positive regulation of cardiac muscle contraction / nitric oxide biosynthetic process / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of interferon-beta production / response to cold / Neutrophil degranulation / protein tyrosine kinase binding / response to cocaine / ATP-dependent protein folding chaperone / brush border membrane / neuron migration / tau protein binding / cellular response to virus / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / response to estrogen / positive regulation of protein catabolic process / disordered domain specific binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / GTPase binding / myelin sheath / regulation of protein localization / cellular response to heat / response to heat / protein refolding / scaffold protein binding / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / protein stabilization / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / response to antibiotic / mRNA binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7FT / Hsp90aa1 protein / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.499 Å
データ登録者Kim, E.E. / Shin, S.C. / Keum, G.C.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
NRF 20110021713 韓国
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2017
タイトル: Synthesis and in vitro antiproliferative activity of C5-benzyl substituted 2-amino-pyrrolo[2,3-d]pyrimidines as potent Hsp90 inhibitors.
著者: Lee, J.H. / Shin, S.C. / Seo, S.H. / Seo, Y.H. / Jeong, N. / Kim, C.W. / Kim, E.E. / Keum, G.
履歴
登録2016年10月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hsp90aa1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5172
ポリマ－24,1091
非ポリマー4081
水4,756264
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.787, 90.581, 98.943
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Hsp90aa1 protein / Heat shock protein HSP 90-alpha


分子量: 24109.275 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 10-224 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hsp90aa1
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: A0PJ91, UniProt: P07901*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-7FT / 4-chloranyl-7-[(4-methoxy-3,5-dimethyl-pyridin-2-yl)methyl]-5-(phenylmethyl)pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-2-amine


分子量: 407.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C22H22ClN5O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.59 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 1.0M ammonium Sulfate, 0.1M Tris-HCl (pH8.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.499→50 Å / Num. obs: 48302 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UY6

1uy6


解像度: 1.499→29.87 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 19.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2077 2000 4.17 %
Rwork0.1941 --
obs0.1947 47908 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.499→29.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1672 0 0 264 1936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051701
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8282296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.377625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004290
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4992-1.53670.28331350.2643100X-RAY DIFFRACTION96
1.5367-1.57820.23771410.2333239X-RAY DIFFRACTION99
1.5782-1.62470.26481430.22143266X-RAY DIFFRACTION99
1.6247-1.67710.22271410.20593247X-RAY DIFFRACTION99
1.6771-1.7370.19951420.19633254X-RAY DIFFRACTION99
1.737-1.80660.20341420.19493267X-RAY DIFFRACTION99
1.8066-1.88880.21661420.18993258X-RAY DIFFRACTION99
1.8888-1.98830.21661430.18123280X-RAY DIFFRACTION100
1.9883-2.11290.20311440.18793307X-RAY DIFFRACTION100
2.1129-2.2760.18631440.18773322X-RAY DIFFRACTION100
2.276-2.50490.21561440.1953304X-RAY DIFFRACTION100
2.5049-2.86710.22491450.21463321X-RAY DIFFRACTION100
2.8671-3.61130.21091470.1893370X-RAY DIFFRACTION100
3.6113-29.87620.18471470.18143373X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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