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Yorodumi- PDB-5gy3: The crystal structure of endoglucanase Cel10, a family 8 glycosyl... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5gy3 | ||||||
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Title | The crystal structure of endoglucanase Cel10, a family 8 glycosyl hydrolase from Klebsiella pneumoniae | ||||||
Components | Glucanase | ||||||
Keywords | HYDROLASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Glycosylases; Glycosidases, i.e. enzymes that hydrolyse O- and S-glycosyl compounds / cellulase activity / polysaccharide catabolic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Klebsiella pneumoniae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 1.77 Å | ||||||
Authors | Attigani, A. / Li, S.P. / Sun, L.F. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / Year: 2016 Title: The crystal structure of the endoglucanase Cel10, a family 8 glycosyl hydrolase from Klebsiella pneumoniae Authors: Attigani, A. / Sun, L. / Wang, Q. / Liu, Y. / Bai, D. / Li, S. / Huang, X. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5gy3.cif.gz | 86.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5gy3.ent.gz | 63.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5gy3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5gy3_validation.pdf.gz | 420.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5gy3_full_validation.pdf.gz | 421.9 KB | Display | |
Data in XML | 5gy3_validation.xml.gz | 17.6 KB | Display | |
Data in CIF | 5gy3_validation.cif.gz | 27.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gy/5gy3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gy/5gy3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35299.953 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 24-333 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Klebsiella pneumoniae (bacteria) / Gene: cel10 / Plasmid: pET-32a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: A0A0J4VP90, Hydrolases; Glycosylases; Glycosidases, i.e. enzymes that hydrolyse O- and S-glycosyl compounds |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.1 % / Mosaicity: 0.189 ° |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9 / Details: 0.1M Glycine, pH 9, 30% PEG 8000, 0.5M KCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Aug 1, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.77→50 Å / Num. obs: 30441 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 14.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.092 / Χ2: 2.94 / Net I/av σ(I): 32.977 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 130639 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.77→33.245 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 18.34 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.77→33.245 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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