[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5gy2: Crystal structure of a complex between Bacillus subtilis flagelli... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5gy2 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of a complex between Bacillus subtilis flagellin and zebrafish Toll-like receptor 5 | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / Bacterial protein Immune receptor | |||||||||
Function / homology | Function and homology information toll-like receptor 5 signaling pathway / activation of immune response / bacterial-type flagellum / toll-like receptor signaling pathway / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / inflammatory response / innate immune response / structural molecule activity ...toll-like receptor 5 signaling pathway / activation of immune response / bacterial-type flagellum / toll-like receptor signaling pathway / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / inflammatory response / innate immune response / structural molecule activity / extracellular region / membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Danio rerio (zebrafish) Eptatretus burgeri (inshore hagfish) Bacillus subtilis subsp. spizizenii strain W23 (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | |||||||||
Authors | Song, W.S. / Yoon, S.I. | |||||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2017 Title: A conserved TLR5 binding and activation hot spot on flagellin Authors: Song, W.S. / Jeon, Y.J. / Namgung, B. / Hong, M. / Yoon, S.I. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5gy2.cif.gz | 491.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5gy2.ent.gz | 403.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5gy2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5gy2_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5gy2_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 5gy2_validation.xml.gz | 49.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5gy2_validation.cif.gz | 70 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gy/5gy2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gy/5gy2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3v47S S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
|
-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 51169.230 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: V24E/L124V/Q159K/R227K/S229T/D334N Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Fusion protein of tlr5B (B3DIN1, UNP residues 23-390) and Variable lymphocyte receptor B (Q4G1L2, UNP residues 126-200) Source: (gene. exp.) Danio rerio (zebrafish), (gene. exp.) Eptatretus burgeri (inshore hagfish) Gene: tlr5b, VLRB / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: B3DIN1, UniProt: Q4G1L2 #2: Protein | Mass: 19254.148 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 54-230 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis subsp. spizizenii strain W23 (bacteria) Strain: W23 / Gene: hag, BSUW23_17335 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E0U497 |
---|
-Sugars , 2 types, 8 molecules
#3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Sugar | ChemComp-NAG / |
---|
-Non-polymers , 2 types, 467 molecules
#5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.23 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.4 / Details: PEG 300, sodium acetate, pH 4.4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9796 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 8, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→30 Å / Num. obs: 80115 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 16.8 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3V47 Resolution: 2.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.187 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 33.3 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.1→30 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|