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- PDB-5gut: The crystal structure of mouse DNMT1 (731-1602) mutant - N1248A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gut
タイトルThe crystal structure of mouse DNMT1 (731-1602) mutant - N1248A
要素DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / Mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of DNA methylation proteins / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / PRC2 methylates histones and DNA / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A ...SUMOylation of DNA methylation proteins / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / PRC2 methylates histones and DNA / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / female germ cell nucleus / methyl-CpG binding / germ cell nucleus / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / lncRNA binding / heterochromatin / pericentric heterochromatin / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / replication fork / methyltransferase activity / cellular response to amino acid stimulus / promoter-specific chromatin binding / regulation of cell population proliferation / regulation of gene expression / methylation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bromo adjacent homology (BAH) domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. ...Bromo adjacent homology (BAH) domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / SH3 type barrels. / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.099 Å
データ登録者Chen, S.J. / Ye, F.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81402849 中国
National Natural Science Foundation of China21472208 中国
National Natural Science Foundation of China21210003 中国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Biochemical Studies and Molecular Dynamic Simulations Reveal the Molecular Basis of Conformational Changes in DNA Methyltransferase-1.
著者: Ye, F. / Kong, X. / Zhang, H. / Liu, Y. / Shao, Z. / Jin, J. / Cai, Y. / Zhang, R. / Li, L. / Zhang, Y.W. / Liu, Y.C. / Zhang, C. / Xie, W. / Yu, K. / Ding, H. / Zhao, K. / Chen, S. / Jiang, ...著者: Ye, F. / Kong, X. / Zhang, H. / Liu, Y. / Shao, Z. / Jin, J. / Cai, Y. / Zhang, R. / Li, L. / Zhang, Y.W. / Liu, Y.C. / Zhang, C. / Xie, W. / Yu, K. / Ding, H. / Zhao, K. / Chen, S. / Jiang, H. / Baylin, S.B. / Luo, C.
履歴
登録2016年8月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,32614
ポリマ－98,8501
非ポリマー1,47613
水8,629479
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area350 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area36890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.424, 78.554, 164.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Met-1 / DNA methyltransferase MmuI / M.MmuI / MCMT


分子量: 98850.453 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 731-1602 / 変異: N1248A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dnmt1, Dnmt, Met1, Uim / プラスミド: pET28a / 詳細 (発現宿主): His SUMO Tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL
参照: UniProt: P13864, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 479 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.11 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Lithium sulfate monohydrate, 0.1M Tris hydrochloride pH 8.5, 30% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 97 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: CMOS / 日付: 2014年12月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.099→44.36 Å / Num. obs: 57583 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1071 / Net I/σ(I): 22.28
反射 シェル解像度: 2.099→2.174 Å / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PT9

3pt9


解像度: 2.099→44.36 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2305 2719 4.86 %
Rwork0.1996 --
obs0.2011 55932 96.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.099→44.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6366 0 78 479 6923
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0126645
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6569015
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.7452483
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.103940
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0991-2.13730.28421150.24262231X-RAY DIFFRACTION78
2.1373-2.17840.26691090.2362354X-RAY DIFFRACTION82
2.1784-2.22290.26411670.23192681X-RAY DIFFRACTION95
2.2229-2.27120.25651520.23832767X-RAY DIFFRACTION97
2.2712-2.3240.27531370.23012806X-RAY DIFFRACTION98
2.324-2.38210.25511180.22642837X-RAY DIFFRACTION99
2.3821-2.44650.27791380.2282854X-RAY DIFFRACTION99
2.4465-2.51850.27271420.22332860X-RAY DIFFRACTION99
2.5185-2.59980.25091660.21782851X-RAY DIFFRACTION100
2.5998-2.69270.24051530.20662848X-RAY DIFFRACTION99
2.6927-2.80050.24791200.19872791X-RAY DIFFRACTION96
2.8005-2.92790.22791630.19762853X-RAY DIFFRACTION99
2.9279-3.08230.24581480.19692877X-RAY DIFFRACTION100
3.0823-3.27530.22831710.19562881X-RAY DIFFRACTION99
3.2753-3.52810.22741400.18372897X-RAY DIFFRACTION100
3.5281-3.8830.21491200.17152934X-RAY DIFFRACTION99
3.883-4.44450.1961620.17142865X-RAY DIFFRACTION98
4.4445-5.5980.20091690.17912946X-RAY DIFFRACTION100
5.598-45.39120.21751290.21873080X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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