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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gui
タイトルCrystal structure of the N-terminal Domain of Caseinolytic protease associated chaperone ClpC1 from Arabidopsis thaliana
要素Chaperone protein ClpC1, chloroplastic
キーワードCHAPERONE / ClpC / ClpC1
機能・相同性
機能・相同性情報


Tic complex / plastid stroma / protein targeting to chloroplast / protein import into chloroplast stroma / regulation of chlorophyll biosynthetic process / chloroplast inner membrane / chloroplast organization / plant-type cell wall / chloroplast envelope / plastid ...Tic complex / plastid stroma / protein targeting to chloroplast / protein import into chloroplast stroma / regulation of chlorophyll biosynthetic process / chloroplast inner membrane / chloroplast organization / plant-type cell wall / chloroplast envelope / plastid / chloroplast stroma / ATP-dependent peptidase activity / chloroplast thylakoid membrane / chloroplast / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain ...Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chaperone protein ClpC1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Jagdev, M.K. / Vasudevan, D.
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2017
タイトル: Crystal structures reveal N-terminal Domain of Arabidopsis thaliana ClpD to be highly divergent from that of ClpC1.
著者: Mohapatra, C. / Kumar Jagdev, M. / Vasudevan, D.
履歴
登録2016年8月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein ClpC1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4546
ポリマ-16,9801
非ポリマー4755
2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area380 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area8000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.100, 44.290, 97.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein ClpC1, chloroplastic / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC homolog 1 / Casein lytic proteinase C1 / ...ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC homolog 1 / Casein lytic proteinase C1 / Protein DE-REGULATED CAO ACCUMULATION 1 / Protein IRON-RESCUED MUTANT 1


分子量: 16979.635 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 94-238 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CLPC1 / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9FI56
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M SODIUM CITRATE DEHYDRATE, 1.0M AMMONIUM PHOSPHATE MONOBASIC

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→17.54 Å / Num. obs: 54126 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.2→1.26 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.565 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0107精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WDC
解像度: 1.2→17.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 1.263 / SU ML: 0.025 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.033 / ESU R Free: 0.033 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.167 2742 5.1 %RANDOM
Rwork0.147 ---
obs-51310 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.84 Å20 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3---1.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→17.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1141 0 25 130 1296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0191371
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021414
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9312.0021889
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03533266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2025197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.9423.04369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.89515281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2491519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02323
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1581.457651
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1441.456650
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6362.204827
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.642.206828
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2261.803720
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2621.812701
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8852.6041003
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.13813.0781698
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.93412.341608
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.07432785
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free34.721529
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded16.68852851
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.23 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 232 -
Rwork0.212 3801 -
obs--99.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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