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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gtu
タイトルStructural and mechanistic insights into regulation of the retromer coat by TBC1d5
要素
  • TBC1 domain family member 5
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 29
キーワードHYDROLASE / complex / cellular trafficking / endosomal sorting
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / AP-2 adaptor complex binding / retromer complex binding / retromer complex / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / response to starvation / positive regulation of receptor internalization / autophagosome ...WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / AP-2 adaptor complex binding / retromer complex binding / retromer complex / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / response to starvation / positive regulation of receptor internalization / autophagosome / GTPase activator activity / macroautophagy / intracellular protein transport / autophagy / late endosome / protein transport / early endosome / endosome membrane / endosome / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Domain in Tre-2, BUB2p, and Cdc16p. Probable Rab-GAPs. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatases ...Domain in Tre-2, BUB2p, and Cdc16p. Probable Rab-GAPs. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TBC1 domain family member 5 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Jia, D. / Rosen, M.
資金援助 米国, 中国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM056322 米国
Howard Hughes Medical Institute 米国
CNSFJunior One Thousand Talents program 中国
Welch FoundationI-1544 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structural and mechanistic insights into regulation of the retromer coat by TBC1d5
著者: Jia, D. / Zhang, J.S. / Li, F. / Wang, J. / Deng, Z. / White, M.A. / Osborne, D.G. / Phillips-Krawczak, C. / Gomez, T.S. / Li, H. / Singla, A. / Burstein, E. / Billadeau, D.D. / Rosen, M.K.
履歴
登録2016年8月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: TBC1 domain family member 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1402
ポリマ－24,1402
非ポリマー00
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.881, 63.832, 78.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / hVPS29 / PEP11 homolog / Vesicle protein sorting 29


分子量: 20955.174 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-182 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS29, DC15, DC7, MDS007 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBQ0
#2: タンパク質・ペプチド TBC1 domain family member 5


分子量: 3184.448 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 132-158 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBC1D5, KIAA0210 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92609
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.65 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6
詳細: 0.1M Bis-Tris, pH6.0, 2% Tacsimate, pH 6.0, 15~20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40 Å / Num. obs: 33729 / % possible obs: 98.12 % / 冗長度: 5.7 % / Net I/σ(I): 38

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z2X

1z2x


解像度: 1.5→39.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 3.122 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.066 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18555 1407 4 %RANDOM
Rwork0.13905 ---
obs0.14089 33729 98.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 30.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å2-0 Å2
2---0.81 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.5→39.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1672 0 0 140 1812
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0191710
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021654
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2881.952314
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.20133807
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5775208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.30525.12580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.50715298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.075155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1690.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021918
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02393
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5231.828838
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5021.826837
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0042.7381044
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0042.7411045
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9572.255872
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9592.258873
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3063.231271
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.39216.1611971
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.21815.7541919
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.83233364
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free26.526546
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.52953420
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 89 -
Rwork0.296 2016 -
obs--81.62 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.0945 Å / Origin y: -3.7984 Å / Origin z: -8.6209 Å
111213212223313233
T0.0168 Å20.0079 Å20.0122 Å2-0.005 Å20.0142 Å2--0.0744 Å2
L1.5928 °20.1403 °20.251 °2-1.5645 °2-0.3021 °2--1.6338 °2
S-0.0251 Å °0.0213 Å °0.1383 Å °0.065 Å °0.0222 Å °0.0535 Å °-0.1492 Å °-0.0606 Å °0.0029 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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