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- PDB-5gtj: CRYSTAL STRUCTURE OF CATALYTICALLY ACTIVE FORM OF HUMAN DUSP26 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gtj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CATALYTICALLY ACTIVE FORM OF HUMAN DUSP26
要素Dual specificity protein phosphatase 26
キーワードHYDROLASE / Active form
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / p53 binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Dual specificity protein phosphatase 26
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Won, E.-Y. / Kim, S.J. / Chi, S.-W.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2016
タイトル: Structural Insight into the Critical Role of the N-Terminal Region in the Catalytic Activity of Dual-Specificity Phosphatase 26
著者: Won, E.Y. / Lee, S.O. / Lee, D.H. / Lee, D. / Bae, K.H. / Lee, S.C. / Kim, S.J. / Chi, S.W.
履歴
登録2016年8月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 26
B: Dual specificity protein phosphatase 26
C: Dual specificity protein phosphatase 26
D: Dual specificity protein phosphatase 26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1238
ポリマ－82,7434
非ポリマー3804
水8,593477
1
A: Dual specificity protein phosphatase 26
B: Dual specificity protein phosphatase 26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5614
ポリマ－41,3712
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area15710 Å2
手法PISA
2
C: Dual specificity protein phosphatase 26
D: Dual specificity protein phosphatase 26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5614
ポリマ－41,3712
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area15660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.617, 100.803, 70.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.67, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Dual specificity protein phosphatase 26 / Dual specificity phosphatase SKRP3 / Low-molecular-mass dual-specificity phosphatase 4 / LDP-4 / ...Dual specificity phosphatase SKRP3 / Low-molecular-mass dual-specificity phosphatase 4 / LDP-4 / Mitogen-activated protein kinase phosphatase 8 / MKP-8 / Novel amplified gene in thyroid anaplastic cancer


分子量: 20685.674 Da / 分子数: 4 / 変異: C152S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP26, DUSP24, LDP4, MKP8, NATA1, SKRP3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: Q9BV47, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 477 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 0.9M potassium thiocyanate

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97935 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.691 Å / Num. obs: 53434 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 4.9 % / Net I/σ(I): 17.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→39.691 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 25.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2527 2645 5.1 %
Rwork0.1958 --
obs0.1987 51819 97.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.691 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5352 0 20 477 5849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075493
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.917431
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.9023248
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05811
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005954
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.03640.35691210.2912534X-RAY DIFFRACTION94
2.0364-2.07550.31941320.28912496X-RAY DIFFRACTION96
2.0755-2.11790.32031370.27112493X-RAY DIFFRACTION95
2.1179-2.16390.35311340.26442544X-RAY DIFFRACTION97
2.1639-2.21430.29361600.23452540X-RAY DIFFRACTION97
2.2143-2.26960.25841400.22392578X-RAY DIFFRACTION97
2.2696-2.3310.25821470.2172537X-RAY DIFFRACTION97
2.331-2.39960.28841320.21682567X-RAY DIFFRACTION97
2.3996-2.4770.26141520.20352571X-RAY DIFFRACTION98
2.477-2.56550.30761490.20612576X-RAY DIFFRACTION98
2.5655-2.66820.27461320.20022595X-RAY DIFFRACTION98
2.6682-2.78960.2781390.21092585X-RAY DIFFRACTION99
2.7896-2.93670.28081350.2082654X-RAY DIFFRACTION99
2.9367-3.12060.29931460.20442586X-RAY DIFFRACTION99
3.1206-3.36140.26651370.19512654X-RAY DIFFRACTION100
3.3614-3.69950.22651390.17792633X-RAY DIFFRACTION100
3.6995-4.23430.20621420.15362664X-RAY DIFFRACTION100
4.2343-5.33270.19571270.1552670X-RAY DIFFRACTION100
5.3327-39.69850.20721440.18552697X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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