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万見
- PDB-5glf: Structural insights into the interaction of p97 N-terminal domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5glf
タイトルStructural insights into the interaction of p97 N-terminal domain and SHP motif in Derlin-1 rhomboid pseudoprotease
要素
  • Derlin-1
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / BETA-BARREL / ATPASE / DERLIN1 SHP BOX UBIQUITIN / PHOSPHORYLATION / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Derlin-1-VIMP complex / signal recognition particle binding / endoplasmic reticulum quality control compartment / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / BAT3 complex binding / cytoplasmic ubiquitin ligase complex / cellular response to arsenite ion ...Derlin-1-VIMP complex / signal recognition particle binding / endoplasmic reticulum quality control compartment / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / BAT3 complex binding / cytoplasmic ubiquitin ligase complex / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / cytoplasm protein quality control / positive regulation of oxidative phosphorylation / aggresome assembly / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / cellular response to misfolded protein / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / positive regulation of mitochondrial membrane potential / vesicle-fusing ATPase / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / NAD+ metabolic process / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / regulation of synapse organization / ciliary transition zone / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / intracellular membrane-bounded organelle / RHOH GTPase cycle / MHC class I protein binding / response to unfolded protein / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / translesion synthesis / Attachment and Entry / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / negative regulation of protein localization to chromatin / proteasomal protein catabolic process / lipid droplet / ciliary tip / proteasome complex / viral genome replication / positive regulation of protein ubiquitination / Josephin domain DUBs / macroautophagy / negative regulation of smoothened signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / establishment of protein localization / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Translesion Synthesis by POLH / Defective CFTR causes cystic fibrosis / ADP binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein destabilization / ABC-family protein mediated transport / autophagy / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / Ovarian tumor domain proteases / late endosome / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / ATPase binding / Neddylation / signaling receptor activity / protease binding / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Attachment and Entry / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / early endosome / ciliary basal body / protein ubiquitination
類似検索 - 分子機能
Derlin / Der1-like family / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Rhomboid-like superfamily / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : ...Derlin / Der1-like family / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Rhomboid-like superfamily / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Derlin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Lim, J.J. / Lee, Y. / Yoon, S.Y. / Ly, T.T. / Kang, J.Y. / Youn, H.-S. / An, J.Y. / Lee, J.-G. / Park, K.R. / Kim, T.G. ...Lim, J.J. / Lee, Y. / Yoon, S.Y. / Ly, T.T. / Kang, J.Y. / Youn, H.-S. / An, J.Y. / Lee, J.-G. / Park, K.R. / Kim, T.G. / Yang, J.K. / Jun, Y. / Eom, S.H.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2016
タイトル: Structural insights into the interaction of human p97 N-terminal domain and SHP motif in Derlin-1 rhomboid pseudoprotease.
著者: Lim, J.J. / Lee, Y. / Yoon, S.Y. / Ly, T.T. / Kang, J.Y. / Youn, H.S. / An, J.Y. / Lee, J.G. / Park, K.R. / Kim, T.G. / Yang, J.K. / Jun, Y. / Eom, S.H.
履歴
登録2016年7月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Derlin-1
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Derlin-1
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Derlin-1
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
H: Derlin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2228
ポリマ－89,2228
非ポリマー00
水7,350408
1
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Derlin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3062
ポリマ－22,3062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9790 Å2
手法PISA
2
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Derlin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3062
ポリマ－22,3062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9920 Å2
手法PISA
3
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Derlin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3062
ポリマ－22,3062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9530 Å2
手法PISA
4
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
H: Derlin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3062
ポリマ－22,3062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.802, 74.402, 222.114
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13A
23G
14C
24E
15C
25G
16E
26G

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROARGARGAA23 - 1918 - 176
21PROPROARGARGCC23 - 1918 - 176
12ASNASNARGARGAA24 - 1919 - 176
22ASNASNARGARGEE24 - 1919 - 176
13PROPROILEILEAA23 - 1898 - 174
23PROPROILEILEGG23 - 1898 - 174
14ASNASNARGARGCC24 - 1919 - 176
24ASNASNARGARGEE24 - 1919 - 176
15PROPROILEILECC23 - 1898 - 174
25PROPROILEILEGG23 - 1898 - 174
16ASNASNILEILEEE24 - 1899 - 174
26ASNASNILEILEGG24 - 1899 - 174

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 20859.961 Da / 分子数: 4 / 断片: P97 N-TERMINAL DOMAIN (UNP RESIDUES 21-199) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質・ペプチド
Derlin-1 / Degradation in endoplasmic reticulum protein 1 / DERtrin-1 / Der1-like protein 1


分子量: 1445.566 Da / 分子数: 4 / 断片: SHP BOX (UNP RESIDUES 239-250) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BUN8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, BIS-TRIS PH 6.5, 0.2M MGCL2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 34582 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 10 % / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
MOLREPデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QQ7

3qq7


解像度: 2.25→42.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 6.739 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.392 / ESU R Free: 0.233 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1716 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.191 32415 96.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 37.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→42.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5763 0 0 408 6171
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0195862
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.025800
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7411.9757906
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.797313333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4355713
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.69723.262282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.357151075
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5521565
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2889
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0216489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.021300
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9253.4262876
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9243.4252875
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4435.1173581
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.4445.1183582
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.863.9512986
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8593.9522987
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.0325.7244326
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.52327.6876578
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.46227.5526487
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A207800.13
12C207800.13
21A209300.12
22E209300.12
31A206320.12
32G206320.12
41C206060.13
42E206060.13
51C203760.14
52G203760.14
61E206360.12
62G206360.12
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 89 -
Rwork0.216 2129 -
obs--86.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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