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- PDB-5gkv: Crystal Structure of a Novel Penicillin-Binding Protein (PBP) Hom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gkv
タイトルCrystal Structure of a Novel Penicillin-Binding Protein (PBP) Homolog from Caulobacter crescentus
要素Esterase A
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Penicillin-binding protein (ペニシリン結合タンパク質) / biochemical assay
機能・相同性Beta-lactamase-related / Β-ラクタマーゼ / Beta-lactamase/transpeptidase-like / peptidase activity / Esterase A
機能・相同性情報
生物種Caulobacter crescentus (カウロバクター・クレセンタス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Ngo, T.D. / Ryu, B.H. / Kim, B.Y. / Yoo, W.K. / Lee, E.J. / Lee, S.J. / Kim, T.D. / Kim, K.K.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation of KoreaNRF-2013K2A1A2053659 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Biochemical and Structural Analysis of a Novel Penicillin-Binding Protein (PBP) Homolog from Caulobacter crescentus
著者: Ryu, B.H. / Ngo, T.D. / Kim, B.Y. / Yoo, W.K. / Lee, E.J. / Lee, S.J. / Kim, K.K. / Kim, T.D.
履歴
登録2016年7月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Esterase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3451
ポリマ－41,3451
非ポリマー00
水5,747319
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13570 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)58.277, 67.308, 92.093
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Esterase A


分子量: 41345.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caulobacter crescentus (strain ATCC 19089 / CB15) (カウロバクター・クレセンタス)
株: ATCC 19089 / CB15 / 遺伝子: CC_0255 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ABH2
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.69 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 50mM potassium phosphate monobasic, 20%(w/v) polyethylene glycol 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 0.919805 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.919805 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 29140 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 34.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZYT

3zyt


解像度: 1.901→29.144 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 1987 6.87 %
Rwork0.1704 --
obs0.1726 28932 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 87.48 Å2 / Biso mean: 24.572 Å2 / Biso min: 10.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.901→29.144 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2798 0 0 319 3117
Biso mean---32.16 -
残基数----371
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072875
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8573914
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007522
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6171682
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9007-1.94830.21961340.18181866200097
1.9483-2.00090.21661390.16181844198398
2.0009-2.05980.20871390.16811894203399
2.0598-2.12620.19721420.16051912205499
2.1262-2.20220.20621410.16251900204199
2.2022-2.29040.22481380.17741870200898
2.2904-2.39450.23661420.17031913205599
2.3945-2.52070.23071420.177519232065100
2.5207-2.67860.24331410.186719282069100
2.6786-2.88520.22381430.185219362079100
2.8852-3.17520.23011440.192519562100100
3.1752-3.6340.18441420.17471947208999
3.634-4.57550.16161470.144919802127100
4.5755-29.1470.17741530.167820762229100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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