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万見
- PDB-5gkn: Catalase structure determined by electron crystallography of thin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gkn
タイトルCatalase structure determined by electron crystallography of thin 3D crystals
要素Catalase
キーワードOXIDOREDUCTASE / HEME / NADPH
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase complex / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Peroxisomal protein import / cellular detoxification of hydrogen peroxide / catalase / catalase activity / Neutrophil degranulation / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / hydrogen peroxide catabolic process ...catalase complex / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Peroxisomal protein import / cellular detoxification of hydrogen peroxide / catalase / catalase activity / Neutrophil degranulation / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / hydrogen peroxide catabolic process / response to hydrogen peroxide / peroxisome / heme binding / enzyme binding / mitochondrion / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hemocyanin, N-terminal domain - #60 / Cytochrome C Oxidase; Chain J - #20 / Catalase, clade 3 / Cytochrome C Oxidase; Chain J / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. ...Hemocyanin, N-terminal domain - #60 / Cytochrome C Oxidase; Chain J - #20 / Catalase, clade 3 / Cytochrome C Oxidase; Chain J / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Up-down Bundle / Beta Barrel / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-NDP / Catalase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Yonekura, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
日本
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Electron crystallography of ultrathin 3D protein crystals: atomic model with charges.
著者: Koji Yonekura / Kazuyuki Kato / Mitsuo Ogasawara / Masahiro Tomita / Chikashi Toyoshima /
要旨: Membrane proteins and macromolecular complexes often yield crystals too small or too thin for even the modern synchrotron X-ray beam. Electron crystallography could provide a powerful means for ...Membrane proteins and macromolecular complexes often yield crystals too small or too thin for even the modern synchrotron X-ray beam. Electron crystallography could provide a powerful means for structure determination with such undersized crystals, as protein atoms diffract electrons four to five orders of magnitude more strongly than they do X-rays. Furthermore, as electron crystallography yields Coulomb potential maps rather than electron density maps, it could provide a unique method to visualize the charged states of amino acid residues and metals. Here we describe an attempt to develop a methodology for electron crystallography of ultrathin (only a few layers thick) 3D protein crystals and present the Coulomb potential maps at 3.4-Å and 3.2-Å resolution, respectively, obtained from Ca(2+)-ATPase and catalase crystals. These maps demonstrate that it is indeed possible to build atomic models from such crystals and even to determine the charged states of amino acid residues in the Ca(2+)-binding sites of Ca(2+)-ATPase and that of the iron atom in the heme in catalase.
#1: ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Electron crystallography of ultrathin 3D protein crystals: atomic model with charges.
著者: Koji Yonekura / Kazuyuki Kato / Mitsuo Ogasawara / Masahiro Tomita / Chikashi Toyoshima /
要旨: Membrane proteins and macromolecular complexes often yield crystals too small or too thin for even the modern synchrotron X-ray beam. Electron crystallography could provide a powerful means for ...Membrane proteins and macromolecular complexes often yield crystals too small or too thin for even the modern synchrotron X-ray beam. Electron crystallography could provide a powerful means for structure determination with such undersized crystals, as protein atoms diffract electrons four to five orders of magnitude more strongly than they do X-rays. Furthermore, as electron crystallography yields Coulomb potential maps rather than electron density maps, it could provide a unique method to visualize the charged states of amino acid residues and metals. Here we describe an attempt to develop a methodology for electron crystallography of ultrathin (only a few layers thick) 3D protein crystals and present the Coulomb potential maps at 3.4-Å and 3.2-Å resolution, respectively, obtained from Ca(2+)-ATPase and catalase crystals. These maps demonstrate that it is indeed possible to build atomic models from such crystals and even to determine the charged states of amino acid residues in the Ca(2+)-binding sites of Ca(2+)-ATPase and that of the iron atom in the heme in catalase.
履歴
登録2016年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2016年10月26日ID: 3J7U
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_image_scans / em_software / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_software.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catalase
B: Catalase
C: Catalase
D: Catalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,44412
ポリマ－239,9974
非ポリマー5,4488
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area51110 Å2
ΔGint-292 kcal/mol
Surface area63910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.000, 173.500, 206.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Catalase


分子量: 59999.160 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00432, catalase
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 58
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: catalase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 5.3
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
結晶化pH: 5.3

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データ収集

顕微鏡モデル: HITACHI EF3000
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 0.01 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F224 (2k x 2k)
EM回折カメラ長: 3450 mm
EM回折 シェル解像度: 3.2→20 Å / フーリエ空間範囲: 73 % / 多重度: 46.3 / 構造因子数: 30337 / 位相残差: 23.7 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 73 % / 再高解像度: 3.2 Å / 測定した強度の数: 10000 / 構造因子数: 30337 / 位相誤差: 23.7 ° / 位相残差: 23.7 ° / 位相誤差の除外基準: unknown / Rmerge: 33.2 / Rsym: 10

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
EDINTLATOPT SCALEPACKデータスケーリング
Modified version of phenix位相決定
修飾version of位相決定
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデルフィッティング
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 69 Å / B: 173.5 Å / C: 206 Å / 空間群名: P212121 / 空間群番号: 19
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
精密化開始モデル: 3NWL

3nwl


解像度: 3.2→19.988 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.81 / 位相誤差: 23.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3043 844 2.78 %
Rwork0.2505 --
obs0.252 30337 73.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.00716956
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.88523124
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d13.40610020
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.0482336
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.0063060
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.39960.32171390.2344841ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY73
3.3996-3.66060.32041380.24014835ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY73
3.6606-4.02630.32271390.24554858ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY73
4.0263-4.60270.28491400.26194900ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY73
4.6027-5.77560.29791430.25614955ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY73
5.7756-19.98790.28061450.26215104ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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