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- PDB-5ggf: Crystal structure of human protein O-mannose beta-1,2-N-acetylglu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ggf
タイトルCrystal structure of human protein O-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase form II
要素Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / SUGAR BINDING PROTEIN / glycosyltransferase / O-mannosylation / alpha-dystroglycan
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-1,3-galactosyl-O-glycosyl-glycoprotein beta-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / O-linked glycosylation / localization of cell / protein O-linked mannosylation / reactive gliosis / O-glycan processing / acetylglucosaminyltransferase activity / basement membrane organization / dentate gyrus development ...beta-1,3-galactosyl-O-glycosyl-glycoprotein beta-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / O-linked glycosylation / localization of cell / protein O-linked mannosylation / reactive gliosis / O-glycan processing / acetylglucosaminyltransferase activity / basement membrane organization / dentate gyrus development / protein O-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / myelination / sensory perception of sound / manganese ion binding / gene expression / carbohydrate binding / Golgi membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1, PANDER-like domain / : / GG-type lectin domain profile. / Glycosyl transferase, family 13 / ILEI/PANDER domain / GNT-I family / Interleukin-like EMT inducer / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Kuwabara, N. / Senda, T. / Kato, R.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
JSPS26840029 日本
JSPS16K07284 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Carbohydrate-binding domain of the POMGnT1 stem region modulates O-mannosylation sites of alpha-dystroglycan
著者: Kuwabara, N. / Manya, H. / Yamada, T. / Tateno, H. / Kanagawa, M. / Kobayashi, K. / Akasaka-Manya, K. / Hirose, Y. / Mizuno, M. / Ikeguchi, M. / Toda, T. / Hirabayashi, J. / Senda, T. / Endo, T. / Kato, R.
履歴
登録2016年6月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
B: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
C: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,6543
ポリマ－196,6543
非ポリマー00
水27015
1
A: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5511
ポリマ－65,5511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5511
ポリマ－65,5511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5511
ポリマ－65,5511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.688, 186.444, 143.887
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1 / POMGnT1 / UDP-GlcNAc:alpha-D-mannoside beta-1 / 2-N-acetylglucosaminyltransferase I.2 / GnT I.2


分子量: 65551.453 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 92-660 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POMGNT1, MGAT1.2, UNQ746/PRO1475 / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8WZA1, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.4-1.6M Na malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.497→46.61 Å / Num. obs: 79199 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 16.13
反射 シェル解像度: 2.5→2.55 Å / Rmerge(I) obs: 1.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.49→46.611 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2528 2000 2.53 %
Rwork0.233 --
obs0.2335 79170 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→46.611 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12758 0 0 15 12773
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01413137
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15817887
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6137874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0671948
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082311
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.49-2.55230.4131410.34435470X-RAY DIFFRACTION100
2.5523-2.62130.33841420.33925473X-RAY DIFFRACTION100
2.6213-2.69840.3871410.32585419X-RAY DIFFRACTION100
2.6984-2.78550.35171420.32575473X-RAY DIFFRACTION100
2.7855-2.8850.37591410.31645456X-RAY DIFFRACTION100
2.885-3.00050.30871430.30015507X-RAY DIFFRACTION100
3.0005-3.13710.31581420.29435489X-RAY DIFFRACTION100
3.1371-3.30240.29621430.26525484X-RAY DIFFRACTION100
3.3024-3.50930.26981420.24635527X-RAY DIFFRACTION100
3.5093-3.78010.2321420.22595486X-RAY DIFFRACTION100
3.7801-4.16030.22031440.20095534X-RAY DIFFRACTION100
4.1603-4.76180.20611440.16875556X-RAY DIFFRACTION100
4.7618-5.99730.21051450.18585596X-RAY DIFFRACTION100
5.9973-46.61910.18121480.19685700X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2915-0.27580.09910.4221-0.15030.42320.07180.1797-0.1322-0.1-0.20370.09580.0592-0.036100.42790.0292-0.0050.4417-0.04230.425277.1649229.8426296.5873
21.59990.0326-0.62010.680.19161.46210.04240.11230.14370.0538-0.01710.0360.02740.06-00.4322-0.015-0.08020.40160.02810.430243.5678243.8483301.9166
30.2748-0.0116-0.47840.8903-0.06630.7268-0.007-0.0868-0.07980.34390.01570.12960.3075-0.0728-00.7081-0.0941-0.01230.53970.01120.560427.0715226.4281315.9729
40.55870.15340.21661.2440.16570.56430.01270.0222-0.0350.0043-0.19120.25840.0529-0.1946-0.00010.3789-0.0530.05260.5342-0.10340.490960.0708232.2833337.4342
50.3730.07560.09650.24550.22290.3018-0.1692-0.0996-0.02670.0861-0.072-0.09470.0925-0.3303-0.14480.5005-0.11120.12310.5757-0.06410.472359.6039223.4366345.3028
60.4314-0.2386-0.32930.68040.95281.1263-0.04090.0657-0.11920.2838-0.48480.15650.359-0.3481-0.42560.5537-0.15140.15920.5386-0.15370.547763.3429198.8217320.3004
70.4755-0.15390.07560.6989-0.57531.83820.3782-0.0258-0.3569-0.3986-2.3314-1.0248-0.07440.1239-1.24590.55060.1536-0.19890.9686-1.07080.418650.6042200.5749295.6813
80.91740.44580.1420.83750.36140.8-0.02570.14970.0966-0.1459-0.11480.0647-0.18710.1066-0.00030.45570.0150.00450.44130.07960.45457.3655166.8759301.7663
90.088-0.0614-0.0277-0.0546-0.0040.0852-0.01120.0658-0.09210.0531-0.05550.1404-0.2130.3681-0.00310.5677-0.1881-0.00640.58370.12860.556728.385185.1622312.5874
100.3841-0.37890.18170.62090.44181.8278-0.1822-0.0877-0.0045-0.0217-0.1376-0.0967-0.59020.2921-0.08910.6672-0.1581-0.0980.44120.04930.565419.0812193.2259337.2621
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 97 through 260 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 261 through 485 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 486 through 646 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 97 through 226 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 227 through 269 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 270 through 500 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 501 through 647 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 97 through 260 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 261 through 311 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 312 through 647 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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