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- PDB-5gg4: Crystal structure of USP7 with RNF169 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gg4
タイトルCrystal structure of USP7 with RNF169 peptide
要素
  • Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE/LIGASE / HYDROLASE-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of double-strand break repair / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / ubiquitin-modified histone reader activity / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity ...negative regulation of double-strand break repair / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / ubiquitin-modified histone reader activity / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / nucleosome binding / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / RING-type E3 ubiquitin transferase / PML body / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding / rhythmic process / Regulation of TP53 Degradation / double-strand break repair / site of double-strand break / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / DNA damage response / nucleolus / protein-containing complex / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology ...: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF169 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Jiang, Y. / Gong, Q.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Dual-utility NLS drives RNF169-dependent DNA damage responses.
著者: An, L. / Jiang, Y. / Ng, H.H. / Man, E.P. / Chen, J. / Khoo, U.S. / Gong, Q. / Huen, M.S.
履歴
登録2016年6月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22017年10月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
E: Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169
F: Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169
G: Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169
H: Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,1048
ポリマ－162,1048
非ポリマー00
水00
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
E: Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169
F: Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0524
ポリマ－81,0524
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
G: Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169
H: Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0524
ポリマ－81,0524
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)162.195, 99.965, 124.299
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.540, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 38869.043 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 560-890 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / プラスミド: pET28aSUMO
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド
Peptide from E3 ubiquitin-protein ligase RNF169 / RING finger protein 169


分子量: 1657.000 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NCN4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.2M sodium chloride, 6% w/v PEG 8000, 0.1M Sodium cacodylate, pH 5.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9776 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→46.965 Å / Num. obs: 35693 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/av σ(I): 10 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.1-3.153.60.6791100
3.15-3.213.50.551100
3.21-3.273.60.5161100
3.27-3.343.70.4111100
3.34-3.414.10.3541100
3.41-3.494.10.2841100
3.49-3.584.10.2391100
3.58-3.6840.202199.9
3.68-3.7840.1751100
3.78-3.9140.1481100
3.91-4.0440.126199.9
4.04-4.213.90.111100
4.21-4.43.80.1011100
4.4-4.633.50.087199.9
4.63-4.923.60.081199.9
4.92-5.340.085199.9
5.3-5.8340.089199.9
5.83-6.6740.092199.8
6.67-8.43.70.082199.8
8.4-503.70.074199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WPH

4wph


解像度: 3.11→46.965 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / SU B: 19.351 / SU ML: 0.336 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.428
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1783 5 %RANDOM
Rwork0.2259 ---
obs0.228 33903 99.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 177.17 Å2 / Biso mean: 78.44 Å2 / Biso min: 45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å2-0.08 Å2
2---0.14 Å2-0 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.11→46.965 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8632 0 0 0 8632
残基数----1131
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0198825
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027916
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0511.96212019
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.738318123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.06651118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.28524.596396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.231151341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9011539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.21361
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02110132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021993
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.068.3874511
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0588.3864510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.25212.5655616
LS精密化 シェル解像度: 3.106→3.187 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 120 -
Rwork0.296 2379 -
all-2499 -
obs--93.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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