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- PDB-5g2q: The crystal structure of a S-selective transaminase from Arthroba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g2q
タイトルThe crystal structure of a S-selective transaminase from Arthrobacter sp. with alanine bound
要素TRANSAMINASE
キーワードTRANSFERASE / TRANSAMINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / transaminase activity / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PDA / Transaminase
類似検索 - 構成要素
生物種ARTHROBACTER SP. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者van Oosterwijk, N. / Willies, S. / Hekelaar, J. / Terwisscha van Scheltinga, A.C. / Turner, N.J. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Substrate Range and Enantioselectivity of Two S-Selective Omega- Transaminases
著者: Van Oosterwijk, N. / Willies, S. / Hekelaar, J. / Terwisscha Van Scheltinga, A.C. / Turner, N.J. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録2016年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSAMINASE
B: TRANSAMINASE
C: TRANSAMINASE
D: TRANSAMINASE
E: TRANSAMINASE
F: TRANSAMINASE
G: TRANSAMINASE
H: TRANSAMINASE
I: TRANSAMINASE
J: TRANSAMINASE
K: TRANSAMINASE
L: TRANSAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)654,28124
ポリマ－650,43812
非ポリマー3,84312
水14,232790
1
E: TRANSAMINASE
F: TRANSAMINASE
G: TRANSAMINASE
H: TRANSAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,0948
ポリマ－216,8134
非ポリマー1,2814
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27390 Å2
ΔGint-156.9 kcal/mol
Surface area56270 Å2
手法PISA
2
I: TRANSAMINASE
J: TRANSAMINASE
K: TRANSAMINASE
L: TRANSAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,0948
ポリマ－216,8134
非ポリマー1,2814
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27450 Å2
ΔGint-158.9 kcal/mol
Surface area57140 Å2
手法PISA
3
A: TRANSAMINASE
B: TRANSAMINASE
C: TRANSAMINASE
D: TRANSAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,0948
ポリマ－216,8134
非ポリマー1,2814
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27290 Å2
ΔGint-154.3 kcal/mol
Surface area56800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.278, 99.814, 217.337
Angle α, β, γ (deg.)81.58, 89.12, 74.49
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
TRANSAMINASE


分子量: 54203.145 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE COVALENTLY BOUND ALANINE / 由来: (組換発現) ARTHROBACTER SP. (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41
参照: UniProt: A0A1C7D191*PLUS, 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-PDA / 2-[(3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YLMETHYL)-AMINO]-PROPIONIC ACID / PYRIDOXYL-ALANINE-5-PHOSPHATE


分子量: 320.236 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N2O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 790 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ALANINE COVALENTLY BOUND TO PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE (PLA): ALANINE COVALENTLY BOUND TO PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.25 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5
詳細: 15% PEG 3350 0.2 M NA-MALONATE 100 MM MMT BUFFER (DL-MALIC ACID, MES AND TRIS BASE) PH 5.0, 10 MM PLP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.71
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.71 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→43 Å / Num. obs: 214456 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 87.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GJU

3gju


解像度: 2.3→47.96 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 10758 5 %RANDOM
Rwork0.1916 ---
obs-203694 93.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→47.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数43519 0 252 790 44561
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2533-0.24950.00120.5831-0.22040.85670.072-0.16940.12210.1891-0.03510.0308-0.08990.0009-0.03690.62940.34720.15180.30210.05810.0556-31.01238.00950.502
21.10510.0082-0.30691.0693-0.07130.76090.08670.2514-0.0102-0.1884-0.0613-0.04470.01510.0668-0.02540.59850.43510.14040.37260.09060.0358-24.06727.96121.315
31.1787-0.21550.11660.74010.07980.6818-0.0015-0.3455-0.15850.2440.0154-0.0134-0.00030.0973-0.01390.64420.37140.11690.42120.1690.1322-10.82-0.70968.141
41.0480.037-0.07741.2416-0.12560.75270.06240.1086-0.3855-0.168-0.07950.0790.16210.06410.01710.62280.43350.11440.30920.06120.2621-11.223-13.59339.098
50.84160.2073-0.25931.2629-0.21261.01310.05910.38910.1177-0.3721-0.00670.1123-0.0683-0.0016-0.05240.75460.43890.08260.59310.14270.1179-25.619-7.633-51.154
61.5105-0.2666-0.0520.8056-0.15640.86220.0726-0.03160.34290.1319-0.01690.1759-0.2285-0.0628-0.05570.70710.4110.18950.3250.06770.292-26.7724.291-21.704
70.97050.6550.13781.92020.01240.93-0.05520.3515-0.2681-0.28450.1395-0.0880.15370.0704-0.08430.69460.45040.13460.4593-0.00160.1138-9.982-48.486-33.202
81.4580.3390.38651.50970.23820.82080.1389-0.1256-0.03030.4091-0.0778-0.1441-0.02180.1003-0.0610.73110.38990.0990.35090.09480.0449-4.379-33.746-5.841
91.61920.88540.2732.41790.46520.7706-0.11590.4566-0.239-0.44050.2441-0.3549-0.05310.0595-0.12820.72850.34020.22890.5834-0.07940.2012-26.673-42.75192.655
101.87560.10390.20811.25710.29420.75130.2615-0.2996-0.43980.5735-0.1311-0.46690.24350.0684-0.13030.94930.295-0.03450.50620.13150.442-20.233-52.683121.878
112.07871.81720.62933.79511.10251.0631-0.0184-0.00661.1427-0.251-0.23111.1073-0.34-0.11560.24950.77390.40040.16420.4465-0.03880.8264-40.004-1.074109.951
122.06891.07610.09472.24250.3690.80010.6168-0.85870.62261.1915-0.82340.63430.1828-0.28020.20661.3875-0.07090.54520.9943-0.4030.3849-40.766-13.98139.014
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 1000
2X-RAY DIFFRACTION2B7 - 1000
3X-RAY DIFFRACTION3C7 - 1000
4X-RAY DIFFRACTION4D7 - 1000
5X-RAY DIFFRACTION5E7 - 1000
6X-RAY DIFFRACTION6F7 - 1000
7X-RAY DIFFRACTION7G7 - 1000
8X-RAY DIFFRACTION8H7 - 1000
9X-RAY DIFFRACTION9I7 - 1000
10X-RAY DIFFRACTION10J7 - 1000
11X-RAY DIFFRACTION11K7 - 1000
12X-RAY DIFFRACTION12L8 - 1000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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