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- PDB-5g1r: Open conformation of Francisella tularensis ClpP at 1.9 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g1r
タイトルOpen conformation of Francisella tularensis ClpP at 1.9 A
要素ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ATP-dependent peptidase activity / ATPase binding / serine-type endopeptidase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily ...ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種FRANCISELLA TULARENSIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Diaz-Saez, L. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2017
タイトル: Open and compressed conformations of Francisella tularensis ClpP.
著者: Diaz-Saez, L. / Pankov, G. / Hunter, W.N.
履歴
登録2016年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22019年3月6日Group: Advisory / Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
B: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
C: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
D: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
E: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
F: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
G: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,24719
ポリマ－155,2427
非ポリマー1,00412
水19,5461085
1
A: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
B: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
C: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
D: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
E: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
F: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
G: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
ヘテロ分子

A: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
B: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
C: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
D: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
E: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
F: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
G: ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,49338
ポリマ－310,48514
非ポリマー2,00824
水25214
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area70500 Å2
ΔGint-307.9 kcal/mol
Surface area90370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.942, 128.168, 98.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
ATP-DEPENDENT CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT / ENDOPEPTIDASE CLP / CLP PROTEASE PROTEOLYTIC SUBUNIT P


分子量: 22177.490 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) FRANCISELLA TULARENSIS (バクテリア)
プラスミド: MODIFIED PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: Q5NH47, endopeptidase Clp
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1085 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: RATIO 1:1, 293K, HANGING DROP. RESERVOIR CONDITION: 0.2 M NACL, 30% (V/V) MPD AND 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9799
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9799 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.04 Å / Num. obs: 117661 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3P2L

3p2l


解像度: 1.9→98.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 4.562 / SU ML: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26937 5861 5 %RANDOM
Rwork0.20079 ---
obs0.20405 111731 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.142 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.79 Å20 Å20 Å2
2---1.27 Å20 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→98.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10262 0 68 1085 11415
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.01910726
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210628
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8751.97914474
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.041324450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.10251332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.88124.408490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.618151983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9521570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.21670
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211976
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022346
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2530.26856
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1560.220684
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.210096
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0790.211972
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2630
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0430.212
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3510.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2140.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8411.9235320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8411.9215312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7212.866626
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1682.215406
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3413.2197840
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 417 -
Rwork0.278 8143 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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