[日本語] English
万見
- PDB-5g1d: The complex structure of syntenin-1 PDZ domain with c-terminal ex... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g1d
タイトルThe complex structure of syntenin-1 PDZ domain with c-terminal extension
要素
  • SYNDECAN-4
  • SYNTENIN-1
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / Neurofascin interactions / RIPK1-mediated regulated necrosis / Syndecan interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / Regulation of necroptotic cell death / Ephrin signaling / Retinoid metabolism and transport ...A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / Neurofascin interactions / RIPK1-mediated regulated necrosis / Syndecan interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / Regulation of necroptotic cell death / Ephrin signaling / Retinoid metabolism and transport / regulation of fibroblast migration / interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / inner ear receptor cell stereocilium organization / syndecan binding / neurexin family protein binding / presynapse assembly / positive regulation of exosomal secretion / costamere / frizzled binding / negative regulation of receptor internalization / ureteric bud development / Neutrophil degranulation / thrombospondin receptor activity / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / growth factor binding / positive regulation of focal adhesion assembly / fibronectin binding / positive regulation of protein kinase activity / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of stress fiber assembly / cell adhesion molecule binding / regulation of mitotic cell cycle / protein sequestering activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / ionotropic glutamate receptor binding / ephrin receptor binding / neural tube closure / adherens junction / protein kinase C binding / wound healing / melanosome / cell migration / cell-cell signaling / presynapse / positive regulation of cell growth / nuclear membrane / Ras protein signal transduction / cytoskeleton / cell adhesion / positive regulation of cell migration / protein heterodimerization activity / membrane raft / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / PDZ domain / Pdz3 Domain ...Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Syndecan-4 / Syntenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Lee, I. / Kim, H. / Yun, J.H. / Lee, W.
引用ジャーナル: Sci.Rep. / 年: 2016
タイトル: New Structural Insight of C-Terminal Region of Syntenin-1, Enhancing the Molecular Dimerization and Inhibitory Function Related on Syndecan-4 Signaling.
著者: Choi, Y. / Yun, J.H. / Yoo, J. / Kim, H. / Lee, I. / Son, H.N. / Kim, I.S. / Yoon, H.S. / Zimmermann, P. / Couchman, J.R. / Cho, H.S. / Oh, E.S. / Lee, W.
履歴
登録2016年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月29日Group: Other
改定 1.22017年7月12日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SYNTENIN-1
B: SYNTENIN-1
C: SYNDECAN-4
D: SYNDECAN-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4734
ポリマ－45,4734
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-19.9 kcal/mol
Surface area17270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.525, 88.529, 90.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 SYNTENIN-1 / SYNDECAN-BINDING PROTEIN 1


分子量: 21824.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PET21B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9JI92
#2: タンパク質・ペプチド SYNDECAN-4


分子量: 911.954 Da / 分子数: 2 / Fragment: 195-202 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P34901*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M LITHIUM SULFATE MONOHYDRATE, 0.1 M TRIS HYDROCHLORIDE (PH 8.5), 30% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97952
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97952 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 13799 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 4.36 / % possible all: 93.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 23.016 / SU ML: 0.202 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.314 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23493 667 5 %RANDOM
Rwork0.19426 ---
obs0.19624 12615 96.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.641 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2687 0 0 0 2687
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0222735
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2691.9423683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6955345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.01924.407118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.06315494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.781516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021998
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21149
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3420.21916
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2070.290
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1380.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0570.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.341.51772
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.61822786
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.67731040
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.2314.5897
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.805→2.878 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 47 -
Rwork0.231 781 -
obs--83.22 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る