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- PDB-5fxs: IGFR-1R complex with a pyrimidine inhibitor. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fxs
タイトルIGFR-1R complex with a pyrimidine inhibitor.
要素INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / regulation of JNK cascade / dendritic spine maintenance / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / insulin binding / amyloid-beta clearance / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / insulin receptor substrate binding / SHC-related events triggered by IGF1R / phosphatidylinositol 3-kinase binding / negative regulation of MAPK cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor binding / cellular response to glucose stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to amyloid-beta / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / immune response / cilium / positive regulation of cell migration / axon / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-OZN / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Degorce, S. / Boyd, S. / Curwen, J. / Ducray, R. / Halsall, C. / Jones, C. / Lach, F. / Lenz, E. / Pass, M. / Pass, S. ...Degorce, S. / Boyd, S. / Curwen, J. / Ducray, R. / Halsall, C. / Jones, C. / Lach, F. / Lenz, E. / Pass, M. / Pass, S. / Trigwell, C. / Norman, R. / Phillips, C.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2016
タイトル: Discovery of a Potent, Selective, Orally Bioavailable, and Efficacious Novel 2-(Pyrazol-4-ylamino)-pyrimidine Inhibitor of the Insulin-like Growth Factor-1 Receptor (IGF-1R).
著者: Degorce, S.L. / Boyd, S. / Curwen, J.O. / Ducray, R. / Halsall, C.T. / Jones, C.D. / Lach, F. / Lenz, E.M. / Pass, M. / Pass, S. / Trigwell, C.
履歴
登録2016年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8515
ポリマ－35,1651
非ポリマー6864
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.820, 66.110, 122.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR I RECEPTOR / IGF-I RECEPTOR / IGFR-1R


分子量: 35165.305 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE, UNP RESIDUES 980-1286 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P08069, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-OZN / 2-[4-[4-[[(6Z)-5-chloranyl-6-pyrazolo[1,5-a]pyridin-3-ylidene-1H-pyrimidin-2-yl]amino]-3,5-dimethyl-pyrazol-1-yl]piperidin-1-yl]-N,N-dimethyl-ethanamide


分子量: 509.026 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H31ClN9O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.01 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 25378 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.5.0090 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 1.9→38.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 6.15 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS THE SOLUBILIZING PART OF THE INHIBITOR, ATOMS C9, N10, C11, C13, C14, O15, N16, C17 AND C18 ARE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY. ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS THE SOLUBILIZING PART OF THE INHIBITOR, ATOMS C9, N10, C11, C13, C14, O15, N16, C17 AND C18 ARE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY. THEREFORE THEIR CONFORMATION IS OBSERVED EXPERIMENTALLY AND REFLECTS AT BEST A LOWEST ENERGY CONFORMATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21356 1342 5 %RANDOM
Rwork0.18086 ---
obs0.18253 25378 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.307 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→38.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2358 0 48 274 2680
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.022517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021690
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0971.963419
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96934110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.495320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.27523.1100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.31815410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.0861518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022864
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02535
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4611.51574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0761.5631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8822527
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4483943
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4834.5889
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 87 -
Rwork0.195 1874 -
obs--99.95 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.1666 Å / Origin y: 4.2602 Å / Origin z: 46.3853 Å
111213212223313233
T0.0012 Å2-0.0021 Å20.0013 Å2-0.0064 Å2-0.0033 Å2--0.0037 Å2
L0.4988 °2-0.0729 °20.0759 °2-0.5029 °2-0.1283 °2--0.4255 °2
S-0.0159 Å °0.0557 Å °-0.0247 Å °0.0019 Å °-0.0071 Å °0.0101 Å °-0.0011 Å °0.0037 Å °0.023 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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