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- PDB-5fw3: Crystal structure of SpCas9 variant VRER bound to sgRNA and TGCG ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5fw3 | |||||||||
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Title | Crystal structure of SpCas9 variant VRER bound to sgRNA and TGCG PAM target DNA | |||||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/DNA/RNA / HYDROLASE-DNA-RNA COMPLEX / CRISPR / CAS9 / ENDONUCLEASE / PAM / GENOME EDITING / RNP / PROTEIN-RNA COMPLEX | |||||||||
Function / homology | ![]() maintenance of CRISPR repeat elements / 3'-5' exonuclease activity / DNA endonuclease activity / defense response to virus / Hydrolases; Acting on ester bonds / DNA binding / RNA binding / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() SYNTHETIC CONSTRUCT (others) | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Anders, C. / Bargsten, K. / Jinek, M. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structural Plasticity of Pam Recognition by Engineered Variants of the RNA-Guided Endonuclease Cas9. Authors: Anders, C. / Bargsten, K. / Jinek, M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 956.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 801.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5fw1C ![]() 5fw2C ![]() 4un3S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-DNA chain , 2 types, 2 molecules CD
#3: DNA chain | Mass: 8553.552 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) |
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#4: DNA chain | Mass: 3710.454 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) |
-RNA chain / Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: RNA chain | Mass: 26788.984 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) |
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#2: Protein | Mass: 158987.203 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q99ZW2, Hydrolases; Acting on ester bonds |
-Non-polymers , 3 types, 165 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-K / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | THE N-TERMINAL GAAS SEQUENCE IS DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR. THE D10A AND H840A MUTATIONS ...THE N-TERMINAL GAAS SEQUENCE IS DERIVED FROM THE EXPRESSION |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 8.5 / Details: 0.1 M TRIS PH 8.5 0.3M KSCN 15% (W/V) PEG 3400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS / Detector: PIXEL / Date: Aug 22, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→47.98 Å / Num. obs: 57691 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 48.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 13.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.77 Å / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.9 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4UN3 Resolution: 2.7→47.983 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.25 / Phase error: 27.5 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→47.983 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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