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万見
- PDB-5fs4: Bacteriophage AP205 coat protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fs4
タイトルBacteriophage AP205 coat protein
要素AP205 BACTERIOPHAGE COAT PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / SMALL RNA PHAGE / COAT PROTEIN / AP205
機能・相同性: / AP205 coat protein / viral capsid / Coat protein
機能・相同性情報
生物種ACINETOBACTER PHAGE AP205 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Shishovs, M. / Tars, K.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2016
タイトル: Structure of AP205 Coat Protein Reveals Circular Permutation in ssRNA Bacteriophages.
著者: Mihails Shishovs / Janis Rumnieks / Christoph Diebolder / Kristaps Jaudzems / Loren B Andreas / Jan Stanek / Andris Kazaks / Svetlana Kotelovica / Inara Akopjana / Guido Pintacuda / Roman I ...著者: Mihails Shishovs / Janis Rumnieks / Christoph Diebolder / Kristaps Jaudzems / Loren B Andreas / Jan Stanek / Andris Kazaks / Svetlana Kotelovica / Inara Akopjana / Guido Pintacuda / Roman I Koning / Kaspars Tars /
要旨: AP205 is a single-stranded RNA bacteriophage that has a coat protein sequence not similar to any other known single-stranded RNA phage. Here, we report an atomic-resolution model of the AP205 virus- ...AP205 is a single-stranded RNA bacteriophage that has a coat protein sequence not similar to any other known single-stranded RNA phage. Here, we report an atomic-resolution model of the AP205 virus-like particle based on a crystal structure of an unassembled coat protein dimer and a cryo-electron microscopy reconstruction of the assembled particle, together with secondary structure information from site-specific solid-state NMR data. The AP205 coat protein dimer adopts the conserved Leviviridae coat protein fold except for the N-terminal region, which forms a beta-hairpin in the other known single-stranded RNA phages. AP205 has a similar structure at the same location formed by N- and C-terminal beta-strands, making it a circular permutant compared to the other coat proteins. The permutation moves the coat protein termini to the most surface-exposed part of the assembled particle, which explains its increased tolerance to long N- and C-terminal fusions.
履歴
登録2015年12月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP205 BACTERIOPHAGE COAT PROTEIN
B: AP205 BACTERIOPHAGE COAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1502
ポリマ－28,1502
非ポリマー00
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7180 Å2
ΔGint-46.3 kcal/mol
Surface area12020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.600, 114.930, 42.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.8754, 0.4026, 0.2677), (0.4028, -0.9135, 0.05679), (0.2674, 0.05811, -0.9618)
ベクター: -23.01, 62.91, 66.86)

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要素

#1: タンパク質 AP205 BACTERIOPHAGE COAT PROTEIN


分子量: 14074.790 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ACINETOBACTER PHAGE AP205 (ファージ)
プラスミド: PRSF-TEVDUET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9AZ42
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL SERINE AS A RESULT OF RECOMBINANT CONSTRUCT INSERTION IN A PLASMID

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.57 % / 解説: NONE
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20 % ETHYLENE GLYCOL AQUEOUS SOLUTION, 7 MG/ML PROTEIN IN 40 MM TRIS-HCL PH 8,0, 300 MM NACL, VAPOR DIFFUSION SITTING DROP METHOR, 0.7 MIKROL PRECIPITANT PLUS 1 MIKROL PROTEIN,TEMPERATURE 294 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月8日 / 詳細: MULTILAYER
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→57.45 Å / Num. obs: 28660 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 1.73→1.82 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
BUCCANEER位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.73→57.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.822 / SU B: 4.263 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27454 1416 4.9 %RANDOM
Rwork0.23026 ---
obs0.23246 27197 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.587 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.87 Å20 Å20.17 Å2
2---0.8 Å20 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→57.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1836 0 0 208 2044
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.021866
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021780
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8321.9552537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98234094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9075240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.64524.52173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.96515305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1071512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212113
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02403
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4081.343975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3521.34974
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2721.9931210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5281.474891
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.726→1.771 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 92 -
Rwork0.27 2009 -
obs--98.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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