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- PDB-5fvl: Crystal structure of Vps4-Vps20 complex from S.cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fvl
タイトルCrystal structure of Vps4-Vps20 complex from S.cerevisiae
要素
  • VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 20
  • VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4
キーワードVIRAL PROTEIN / MIT DOMAIN / ATPASE / YEAST
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / ATP export / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / vesicle budding from membrane / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / reticulophagy / vacuolar membrane / endosomal transport / ATPase complex / nucleus organization / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / macroautophagy / autophagy / protein transport / midbody / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Snf7 family ...Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Snf7 family / Snf7 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 4 / Vacuolar protein sorting-associated protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.973 Å
データ登録者Kojima, R. / Obita, T. / Onoue, K. / Mizuguchi, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural Fine-Tuning of Mit Interacting Motif 2 (Mim2) and Allosteric Regulation of Escrt-III by Vps4 in Yeast.
著者: Kojima, R. / Obita, T. / Onoue, K. / Mizuguchi, M.
履歴
登録2016年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4
B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4
C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 20
D: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9324
ポリマ－24,9324
非ポリマー00
水45025
1
A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4
D: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4662
ポリマ－12,4662
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-9.8 kcal/mol
Surface area7290 Å2
手法PISA
2
B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4
C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4662
ポリマ－12,4662
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-9.5 kcal/mol
Surface area6610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.140, 53.890, 70.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 4 / VPS4 / DOA4-INDEPENDENT DEGRADATION PROTEIN 6 / PROTEIN END13 / VACUOLAR PROTEIN-TARGETING PROTEIN 10


分子量: 9578.771 Da / 分子数: 2 / 断片: MIT DOMAIN, RESIDUES 1-82 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P52917
#2: タンパク質・ペプチド VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 20 / VPS20 / AMINO ACID SENSOR-INDEPENDENT PROTEIN 10 / CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 6 / ESCRT- ...VPS20 / AMINO ACID SENSOR-INDEPENDENT PROTEIN 10 / CHARGED MULTIVESICULAR BODY PROTEIN 6 / ESCRT-III COMPLEX SUBUNIT VPS20 / VACUOLAR PROTEIN-TARGETING PROTEIN 20


分子量: 2887.267 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 170-195 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q04272
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.62 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.6 / 詳細: pH 8.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1
検出器検出器: CCD / 日付: 2011年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→39.7 Å / Num. obs: 13410 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 16.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.97→2.08 Å / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V6X

2v6x


解像度: 1.973→39.696 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 659 4.9 %
Rwork0.1833 --
obs0.1858 13369 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.973→39.696 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1676 0 0 25 1701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071716
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9422313
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.527667
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042253
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004301
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9733-2.12560.24291330.18932488X-RAY DIFFRACTION100
2.1256-2.33950.23841180.17872519X-RAY DIFFRACTION100
2.3395-2.6780.24511350.18632508X-RAY DIFFRACTION100
2.678-3.37370.22441410.18862520X-RAY DIFFRACTION100
3.3737-39.70430.22811320.17882675X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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