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- PDB-5fo2: Structure of human transthyretin mutant A108I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fo2
タイトルStructure of human transthyretin mutant A108I
要素TRANSTHYRETIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / T4-BINDING PROTEIN NON-AMYLOIDOGENIC
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.449 Å
データ登録者Varejao, N. / Santanna, R. / Saraiva, M.J. / Gallego, P. / Ventura, S. / Reverter, D.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Cavity filling mutations at the thyroxine-binding site dramatically increase transthyretin stability and prevent its aggregation.
著者: Sant'Anna, R. / Almeida, M.R. / Varejao, N. / Gallego, P. / Esperante, S. / Ferreira, P. / Pereira-Henriques, A. / Palhano, F.L. / de Carvalho, M. / Foguel, D. / Reverter, D. / Saraiva, M.J. / Ventura, S.
履歴
登録2015年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6392
ポリマ－27,6392
非ポリマー00
水4,900272
1
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN

A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2784
ポリマ－55,2784
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-44.6 kcal/mol
Surface area18930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.255, 43.586, 64.919
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 TRANSTHYRETIN / ATTR / PREALBUMIN / TBPA


分子量: 13819.440 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 21-147 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.63 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES PH 7.5, 28% PEG400, 0.2M CACL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 1.3
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→85.2 Å / Num. obs: 42899 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.44→1.45 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.449→64.919 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2151 2103 4.9 %
Rwork0.1837 --
obs0.1852 42865 97.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.155 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9251 Å20 Å20 Å2
2--2.783 Å20 Å2
3---0.1421 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.449→64.919 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1798 0 0 272 2070
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0181868
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7542555
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.682667
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.119293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012324
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4489-1.48260.35421360.31732557X-RAY DIFFRACTION95
1.4826-1.51970.31291290.27172665X-RAY DIFFRACTION97
1.5197-1.56080.25681220.23182694X-RAY DIFFRACTION97
1.5608-1.60670.27841380.222647X-RAY DIFFRACTION97
1.6067-1.65860.23621460.19652658X-RAY DIFFRACTION98
1.6586-1.71790.24941570.20232659X-RAY DIFFRACTION98
1.7179-1.78670.23891130.18682722X-RAY DIFFRACTION98
1.7867-1.8680.19091740.17082675X-RAY DIFFRACTION98
1.868-1.96650.18351400.16092720X-RAY DIFFRACTION98
1.9665-2.08970.20781510.16562713X-RAY DIFFRACTION98
2.0897-2.2510.19581350.16682727X-RAY DIFFRACTION99
2.251-2.47760.23511210.17492782X-RAY DIFFRACTION99
2.4776-2.83610.23721390.18352781X-RAY DIFFRACTION99
2.8361-3.57310.20091540.17562805X-RAY DIFFRACTION99
3.5731-64.98420.20081480.18542957X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3445-0.4305-0.69111.54570.41311.1929-0.01760.1022-0.0147-0.0274-0.0543-0.13970.00790.04280.06460.08580.0050.00590.10540.01060.097513.080644.137571.1057
21.65270.23580.19941.62030.22071.3937-0.0762-0.25270.01710.19230.0266-0.2582-0.06950.13380.05230.15460.0347-0.0340.17630.00570.135812.822341.988791.056
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESSEQ -10:9999)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B AND RESSEQ -10:9999)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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