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- PDB-5fl7: Structure of the F1c10 complex from Yarrowia lipolytica ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fl7
タイトルStructure of the F1c10 complex from Yarrowia lipolytica ATP synthase
要素(ATP SYNTHASE ...) x 6
キーワードHYDROLASE / ATP SYNTHASE FAMILY / NUCLEOTIDE BINDING / PROTON TRANSPORTING / ROTATIONAL MECHANISM / ATP BIOSYNTHETIC PROCESS / ATP SYNTHESIS/HYDROLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


: / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / : / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...: / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / : / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase ...ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種YARROWIA LIPOLYTICA (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Parey, K. / Bublitz, M. / Meier, T.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2016
タイトル: Structure of a Complete ATP Synthase Dimer Reveals the Molecular Basis of Inner Mitochondrial Membrane Morphology.
著者: Alexander Hahn / Kristian Parey / Maike Bublitz / Deryck J Mills / Volker Zickermann / Janet Vonck / Werner Kühlbrandt / Thomas Meier /
要旨: We determined the structure of a complete, dimeric F1Fo-ATP synthase from yeast Yarrowia lipolytica mitochondria by a combination of cryo-EM and X-ray crystallography. The final structure resolves 58 ...We determined the structure of a complete, dimeric F1Fo-ATP synthase from yeast Yarrowia lipolytica mitochondria by a combination of cryo-EM and X-ray crystallography. The final structure resolves 58 of the 60 dimer subunits. Horizontal helices of subunit a in Fo wrap around the c-ring rotor, and a total of six vertical helices assigned to subunits a, b, f, i, and 8 span the membrane. Subunit 8 (A6L in human) is an evolutionary derivative of the bacterial b subunit. On the lumenal membrane surface, subunit f establishes direct contact between the two monomers. Comparison with a cryo-EM map of the F1Fo monomer identifies subunits e and g at the lateral dimer interface. They do not form dimer contacts but enable dimer formation by inducing a strong membrane curvature of ∼100°. Our structure explains the structural basis of cristae formation in mitochondria, a landmark signature of eukaryotic cell morphology.
履歴
登録2015年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22016年8月24日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA CHAIN, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE DELTA CHAIN, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
T: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)466,47529
ポリマ－463,97719
非ポリマー2,49710
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.500, 182.200, 193.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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ATP SYNTHASE ... , 6種, 19分子 ABCDEFGHIKLMNOPQRST

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA / ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA / MITOCHONDRIAL


分子量: 58147.430 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) YARROWIA LIPOLYTICA (酵母) / 参照: UniProt: Q6C326
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA / ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA / MITOCHONDRIAL


分子量: 54590.828 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) YARROWIA LIPOLYTICA (酵母) / 参照: UniProt: Q6CFT7, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA CHAIN, MITOCHONDRIAL


分子量: 32378.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) YARROWIA LIPOLYTICA (酵母) / 参照: UniProt: Q6C338, EC: 3.6.1.34
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE DELTA CHAIN, MITOCHONDRIAL


分子量: 14811.274 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) YARROWIA LIPOLYTICA (酵母) / 参照: UniProt: Q6C877, EC: 3.6.1.34
#5: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN, MITOCHONDRIAL


分子量: 1379.692 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) YARROWIA LIPOLYTICA (酵母) / 参照: EC: 3.6.1.34
#6: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL / LIPID-BINDING PROTEIN / OLIGOMYCIN RESISTANCE PROTEIN 1


分子量: 7719.265 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) YARROWIA LIPOLYTICA (酵母) / 参照: UniProt: Q37695, H+-transporting two-sector ATPase

-
非ポリマー , 4種, 27分子

#7: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細CHAIN I NOT ANNOTATED IN THE UNIPROT DATABANK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 100 MM TRIS-HCL, POLYETHYLENE GLYCOL 400, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00774
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月5日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→49.19 Å / Num. obs: 75882 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19.47 % / Biso Wilson estimate: 157.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 9.84
反射 シェル解像度: 3.5→3.6 Å / 冗長度: 19.8 % / Mean I/σ(I) obs: 0.61 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XOK

2xok


解像度: 3.5→49.366 Å / SU ML: 0.64 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 38.06 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED AND HAVE NOT BEEN MODELLED CHAIN A 1-48 534- -536 CHAIN B 1-48 429-434 534-536 CHAIN C 1-48 534-536 CHAIN D 1-36 507-510 CHAIN E 1-38 507-510 CHAIN F 1- ...詳細: THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED AND HAVE NOT BEEN MODELLED CHAIN A 1-48 534- -536 CHAIN B 1-48 429-434 534-536 CHAIN C 1-48 534-536 CHAIN D 1-36 507-510 CHAIN E 1-38 507-510 CHAIN F 1-36 507-510 CHAIN G 1-22 117-119 293 CHAIN H 1-14 95-100 134- -136 CHAIN I WAS MODELLED AND REFINED AS POLY-ALANINE CHAIN K 1 75-76 CHAIN L 1 74-76 CHAIN M 1 CHAIN N 76 CHAIN O 1 CHAIN P 76 CHAIN R 1 76 CHAIN S 1 76 CHAIN T 1 76
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3054 1897 2.5 %
Rwork0.2739 --
obs0.2747 75790 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 166.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→49.366 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29950 0 152 17 30119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00430573
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44841382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.1218311
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0394901
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035326
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.58750.38991470.39565181X-RAY DIFFRACTION100
3.5875-3.68450.39711150.37335233X-RAY DIFFRACTION100
3.6845-3.79290.40181470.35525227X-RAY DIFFRACTION100
3.7929-3.91520.38061240.32325191X-RAY DIFFRACTION100
3.9152-4.05510.37361450.3195223X-RAY DIFFRACTION100
4.0551-4.21740.31831300.29935256X-RAY DIFFRACTION100
4.2174-4.40920.30551270.27055225X-RAY DIFFRACTION100
4.4092-4.64150.33481390.25525263X-RAY DIFFRACTION100
4.6415-4.93210.27921300.25225279X-RAY DIFFRACTION100
4.9321-5.31250.31861390.27715259X-RAY DIFFRACTION100
5.3125-5.84630.35261350.28255310X-RAY DIFFRACTION100
5.8463-6.69050.32831420.28295300X-RAY DIFFRACTION100
6.6905-8.42250.31251350.25065378X-RAY DIFFRACTION100
8.4225-49.37110.24881420.25425568X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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