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万見
- PDB-5fil: Bovine mitochondrial ATP synthase state 3b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fil
タイトルBovine mitochondrial ATP synthase state 3b
要素
  • (ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT ...) x 2
  • (ATP SYNTHASE SUBUNIT ...) x 8
  • ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
キーワードATP SYNTHASE / ROTARY ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / : / : / proton-transporting ATP synthase complex / : / : ...Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / : / : / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / aerobic respiration / proton transmembrane transport / ADP binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial ...ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Zhou, A. / Rohou, A. / Schep, D.G. / Bason, J.V. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E. / Grigorieff, N. / Rubinstein, J.L.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Structure and conformational states of the bovine mitochondrial ATP synthase by cryo-EM.
著者: Anna Zhou / Alexis Rohou / Daniel G Schep / John V Bason / Martin G Montgomery / John E Walker / Nikolaus Grigorieff / John L Rubinstein /
要旨: Adenosine triphosphate (ATP), the chemical energy currency of biology, is synthesized in eukaryotic cells primarily by the mitochondrial ATP synthase. ATP synthases operate by a rotary catalytic ...Adenosine triphosphate (ATP), the chemical energy currency of biology, is synthesized in eukaryotic cells primarily by the mitochondrial ATP synthase. ATP synthases operate by a rotary catalytic mechanism where proton translocation through the membrane-inserted FO region is coupled to ATP synthesis in the catalytic F1 region via rotation of a central rotor subcomplex. We report here single particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) analysis of the bovine mitochondrial ATP synthase. Combining cryo-EM data with bioinformatic analysis allowed us to determine the fold of the a subunit, suggesting a proton translocation path through the FO region that involves both the a and b subunits. 3D classification of images revealed seven distinct states of the enzyme that show different modes of bending and twisting in the intact ATP synthase. Rotational fluctuations of the c8-ring within the FO region support a Brownian ratchet mechanism for proton-translocation-driven rotation in ATP synthases.
履歴
登録2015年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "FA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL
J: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL
T: ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT B1, MITOCHONDRIAL
U: ATP SYNTHASE SUBUNIT D, MITOCHONDRIAL
V: ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL
W: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)518,89322
ポリマ－518,89322
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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ATP SYNTHASE SUBUNIT ... , 8種, 12分子 ABCDEFGHISUW

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 44-553 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P19483
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 47-528 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P00829, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 30300.760 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 26-298 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P05631
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE DELTA SUBUNIT


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 23-168 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P05630
#5: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT EPSILON


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-51 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P05632
#7: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT O, MITOCHONDRIAL / OLIGOMYCIN SENSITIVITY CONFERRAL PROTEIN / OSCP


分子量: 20989.803 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 24-213 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13621
#9: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT D, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT D


分子量: 14167.169 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-125 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P13620
#11: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL


分子量: 23717.578 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 10-226 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P00847

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ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT ... , 2種, 9分子 JKLMNOPQT

#6: タンパク質
ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT C1, MITOCHONDRIAL / ATP SYNTHASE LIPID-BINDING PROTEIN / ATP SYNTHASE PROTEOLIPID P1 / ATPASE PROTEIN 9 / ATPASE SUBUNIT C


分子量: 7293.593 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP RESIDUES 63-134 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P32876
#8: タンパク質 ATP SYNTHASE F(0) COMPLEX SUBUNIT B1, MITOCHONDRIAL / ATP SYNTHASE SUBUNIT B / ATPASE SUBUNIT B


分子量: 20335.625 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 76-249 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P13619

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タンパク質 , 1種, 1分子 V

#10: タンパク質 ATP SYNTHASE-COUPLING FACTOR 6, MITOCHONDRIAL / ATPASE SUBUNIT F6


分子量: 9118.253 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 32-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P02721

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BOVINE MITOCHONDRIAL ATP SYNTHASE / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20 MM TRIS-HCL, 100 MM NACL, 10% (V/V) GLYCEROL, 0.05% (WT/V) DODECYLMALTOSIDE, 2 MM ATP, 0.02% (WT/V) NAN3
pH: 7.2
詳細: 20 MM TRIS-HCL, 100 MM NACL, 10% (V/V) GLYCEROL, 0.05% (WT/V) DODECYLMALTOSIDE, 2 MM ATP, 0.02% (WT/V) NAN3
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, HUMIDITY- 100, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK III, METHOD- BLOT FOR 27 SECONDS BEFORE PLUNGING,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年3月15日
詳細: K2 SUMMIT DIRECT DETECTOR DEVICE (GATAN INC.) OPERATED IN SUPER-RESOLUTION MODE WITH A 1.64 ANGSTROM PHYSICAL PIXEL AND 0. 82 ANGSTROM SUPER- RESOLUTION PIXEL. WITH NO SPECIMEN PRESENT, THE ...詳細: K2 SUMMIT DIRECT DETECTOR DEVICE (GATAN INC.) OPERATED IN SUPER-RESOLUTION MODE WITH A 1.64 ANGSTROM PHYSICAL PIXEL AND 0. 82 ANGSTROM SUPER- RESOLUTION PIXEL. WITH NO SPECIMEN PRESENT, THE RATE OF EXPOSURE OF THE DETECTOR WAS 8 ELECTRONS PER PIXEL PER SECOND. EXPOSURE- FRACTIONATED MOVIES OF 20.1 S WERE RECORDED AS STACKS OF 67 FRAMES, SO THAT SELECTED SPECIMEN AREAS WERE EXPOSED WITH A TOTAL OF 60.3 ELECTRONS PER SQUARE ANGSTROM.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 18000 X / 倍率（補正後）: 30487 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 80 K
撮影電子線照射量: 60.3 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1MDFFモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3FREALIGN３次元再構成
4RELION３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING AND MAXIMUM LIKELIHOOD CLASSIFICATION
解像度: 7.1 Å / 粒子像の数: 22117
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3170. (DEPOSITION ID: 13802).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 詳細: METHOD--FLEXIBLE FITTING
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12WSS

2wss

12WSS1PDBexperimental model
22XND

2xnd

12XND2PDBexperimental model
32CLY

2cly

12CLY3PDBexperimental model
精密化最高解像度: 7.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18546 0 0 0 18546

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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