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- PDB-5fi0: Crystal Structure of the P-Rex1 DH/PH tandem in complex with Rac1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fi0
タイトルCrystal Structure of the P-Rex1 DH/PH tandem in complex with Rac1
要素
  • Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
  • Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードPROTEIN BINDING / dbl homology domain / pleckstrin homology domain / beta sandwich / small GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / positive regulation of ovarian follicle development / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation ...embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / positive regulation of ovarian follicle development / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of dendrite development / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / interneuron migration / kinocilium / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / engulfment of apoptotic cell / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / NADPH oxidase complex / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cochlea morphogenesis / regulation of neuron maturation / regulation of actin filament polymerization / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / cortical cytoskeleton organization / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / neutrophil activation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / GTP-dependent protein binding / midbrain dopaminergic neuron differentiation / ruffle organization / epithelial cell morphogenesis / cell projection assembly / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / regulation of neuron migration / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / cell-cell junction organization / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / motor neuron axon guidance / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / MET activates RAP1 and RAC1 / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of nitric oxide biosynthetic process / DCC mediated attractive signaling / negative regulation of TOR signaling / Azathioprine ADME / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / hyperosmotic response / positive regulation of cell-substrate adhesion / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of ruffle assembly / superoxide anion generation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RHOB GTPase cycle / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / superoxide metabolic process / dendrite morphogenesis / regulation of cell size / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / establishment or maintenance of cell polarity / RHOC GTPase cycle / positive regulation of dendritic spine development / RHOJ GTPase cycle / synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of actin filament polymerization / Rac protein signal transduction / RHOQ GTPase cycle / pericentriolar material / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / T cell differentiation / regulation of postsynapse assembly / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / protein serine/threonine kinase inhibitor activity
類似検索 - 分子機能
Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / : / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / : ...Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / : / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.282 Å
データ登録者Cash, J.N. / Tesmer, J.J.G.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL086865 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL122416 米国
American Cancer SocietyPF-14-224-01-DMC 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of the Catalytic Core of the Metastatic Factor P-Rex1 and Its Regulation by PtdIns(3,4,5)P3.
著者: Cash, J.N. / Davis, E.M. / Tesmer, J.J.
履歴
登録2015年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月27日Group: Database references
改定 1.22016年5月18日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support ...citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
C: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
D: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
E: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
F: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
G: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
H: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,89212
ポリマ－259,5128
非ポリマー3804
水00
1
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9733
ポリマ－64,8782
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25370 Å2
手法PISA
2
C: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
D: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9733
ポリマ－64,8782
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25570 Å2
手法PISA
3
E: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
F: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9733
ポリマ－64,8782
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA
4
G: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
H: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9733
ポリマ－64,8782
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.373, 107.053, 323.568
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
31chain E
41chain G
12chain B
22chain D
32chain F
42chain H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHELYSLYSchain AAA0 - 3983 - 364
21ALAALALEULEUchain CCC38 - 3994 - 365
31GLYGLYLEULEUchain EEE-2 - 3971 - 363
41GLYGLYLYSLYSchain GGG-2 - 3981 - 364
12ALAALACYSCYSchain BBB3 - 1786 - 181
22GLNGLNPROPROchain DDD2 - 1795 - 182
32METMETPROPROchain FFF1 - 1814 - 184
42ALAALAPROPROchain HHH3 - 1816 - 184

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein / PtdIns(3 / 4 / 5)-dependent Rac exchanger 1


分子量: 43066.605 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PREX1, KIAA1415 / プラスミド: pMALc2H10T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8TCU6
#2: タンパク質
Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 21811.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / プラスミド: pMALc2H10T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63000
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: Sodium dihydrogen phosphate, PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→35 Å / Num. obs: 42862 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 67.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.173 / Rpim(I) all: 0.076 / Rrim(I) all: 0.19 / Χ2: 1.484 / Net I/av σ(I): 10.778 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 247146
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.25-3.315.50.8719970.7750.3770.9520.98291.9
3.31-3.375.40.76720210.7860.3340.840.9994
3.37-3.435.50.6420140.8030.280.7011.03895
3.43-3.55.40.53420720.8640.2350.5861.02595.2
3.5-3.585.50.46620520.8840.2060.5121.07596.4
3.58-3.665.40.421200.9180.1780.441.15697.1
3.66-3.755.50.3420930.930.1510.3741.22597.9
3.75-3.855.50.30221110.9540.1360.3331.28898
3.85-3.975.60.26521200.9550.1190.2921.32798.8
3.97-4.095.60.23221490.9670.1050.2551.42999
4.09-4.245.60.20921900.9660.0940.231.58999
4.24-4.415.70.17721400.9730.080.1951.70899.3
4.41-4.615.80.16121520.9790.0720.1771.83999.5
4.61-4.855.80.13721710.9850.0620.1511.90299.3
4.85-5.155.90.1421760.9860.0620.1541.79899.8
5.15-5.556.10.14722030.9840.0640.1611.71199.8
5.55-6.116.40.14922170.9840.0640.1621.773100
6.11-6.996.50.12722280.9910.0530.1382.017100
6.99-8.786.50.09122800.9940.0380.0981.476100
8.78-3560.06623560.9960.0290.0721.7798.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DFK and 5D3W

2dfk

5d3w


解像度: 3.282→34.847 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2355 2104 4.92 %
Rwork0.1902 40671 -
obs0.1924 42775 96.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 215.27 Å2 / Biso mean: 81.2588 Å2 / Biso min: 22.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.282→34.847 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16711 0 20 0 16731
Biso mean--101.14 --
残基数----2089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00517048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04823056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0442614
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062945
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5686429
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A6761X-RAY DIFFRACTION10.134TORSIONAL
12C6761X-RAY DIFFRACTION10.134TORSIONAL
13E6761X-RAY DIFFRACTION10.134TORSIONAL
14G6761X-RAY DIFFRACTION10.134TORSIONAL
21B3390X-RAY DIFFRACTION10.134TORSIONAL
22D3390X-RAY DIFFRACTION10.134TORSIONAL
23F3390X-RAY DIFFRACTION10.134TORSIONAL
24H3390X-RAY DIFFRACTION10.134TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2823-3.35860.24731030.25212139224277
3.3586-3.44260.31651350.25592587272294
3.4426-3.53560.3151270.24162639276695
3.5356-3.63950.28081300.22332637276796
3.6395-3.75680.24181330.21432690282397
3.7568-3.89090.24881440.19692720286498
3.8909-4.04650.23911340.1942739287399
4.0465-4.23040.23121500.18112737288799
4.2304-4.4530.21941340.1652763289799
4.453-4.73130.20941400.162927812921100
4.7313-5.09560.21821530.16222803295699
5.0956-5.60650.23741630.1827722935100
5.6065-6.41340.23551620.205728132975100
6.4134-8.06360.24221460.197428773023100
8.0636-34.84870.20031500.16592974312499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.32311.5659-0.033.9842-0.93734.0787-0.02460.08650.15480.2332-0.12310.11920.0575-0.30020.16150.24160.0719-0.05940.2582-0.03330.34412.27828.844793.4674
22.074-1.6571-0.54862.8918-0.6122.5007-0.506-0.75250.01790.98980.1074-0.10470.3463-0.19140.35451.253-0.13920.07271.2267-0.01310.57495.05528.3927138.6826
33.1107-0.90350.77993.66-0.20753.63970.13380.0554-0.17190.0249-0.124-0.19540.12450.0788-0.07010.28570.0071-0.09440.26440.00280.323516.40519.445796.6816
43.13671.03330.18765.8333-0.35233.27760.1301-0.1340.1735-0.031-0.0490.90580.2642-0.4239-0.02750.26360.0223-0.13580.32870.01070.55376.1998-25.403292.8411
52.279-1.6017-0.7692.97610.2623.1026-0.7398-0.9929-0.24470.90760.66350.2941-0.12190.1701-0.0571.06670.00820.2091.65170.07120.76715.7831-28.1633138.1471
62.4866-0.5301-0.25223.5168-0.0353.82410.11750.0083-0.1811-0.2137-0.0864-0.14880.4070.3021-0.06140.36260.018-0.160.3540.05090.479723.0801-42.738595.0577
72.8546-0.74370.82953.19870.04755.5169-0.2738-0.38620.42170.58060.0985-0.0999-0.26-0.87340.15890.36840.0995-0.12260.4908-0.07340.392636.1858-1.173119.3713
81.31430.35451.0851.4769-1.15692.07840.4975-1.3088-0.06971.314-0.7053-0.5356-1.17460.33380.30711.8364-0.2998-0.52211.7931-0.04480.841351.9606-3.8412161.0704
94.0823-0.63020.28558.02850.75554.666-0.2095-0.1673-0.63561.03880.15130.18390.5135-0.06780.13620.47910.0469-0.00010.35210.02420.495940.8398-24.9074124.5481
103.6665-0.18260.3824.1452-0.67614.2419-0.1514-0.01460.32310.5083-0.09190.00630.1541-0.13350.2340.52730.1236-0.04680.3548-0.06090.431438.4544-53.3614119.011
112.10320.3603-0.58013.5012-0.64511.6947-0.2313-0.86430.20511.9308-0.3329-0.4381-1.7580.18780.38372.3939-0.1825-0.18621.4113-0.12570.652351.4466-59.2131161.5401
123.8139-1.2936-0.29997.42540.55193.7494-0.2788-0.1331-0.61071.199-0.14970.99640.7043-0.32580.48020.82350.00260.24150.43-0.06930.524240.4859-77.6755122.7682
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 244 )A0 - 244
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 245 through 398 )A245 - 398
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 3 through 178 )B3 - 178
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 38 through 244 )C38 - 244
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 245 through 399 )C245 - 399
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 2 through 179 )D2 - 179
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'E' and (resid -2 through 244 )E-2 - 244
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'E' and (resid 245 through 397 )E245 - 397
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'F' and (resid 1 through 181 )F1 - 181
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'G' and (resid -2 through 244 )G-2 - 244
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'G' and (resid 245 through 398 )G245 - 398
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'H' and (resid 3 through 181 )H3 - 181

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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