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万見
- PDB-5fey: TRIM32 RING -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fey
タイトルTRIM32 RING
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM32
キーワードLIGASE / E3 ligase / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


actin ubiquitination / positive regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 20 production / striated muscle myosin thick filament / positive regulation of striated muscle cell differentiation / suppression of viral release by host / free ubiquitin chain polymerization / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of cilium assembly / Tat protein binding ...actin ubiquitination / positive regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 20 production / striated muscle myosin thick filament / positive regulation of striated muscle cell differentiation / suppression of viral release by host / free ubiquitin chain polymerization / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of cilium assembly / Tat protein binding / positive regulation of autophagosome assembly / negative regulation of viral transcription / tissue homeostasis / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of cell motility / positive regulation of neurogenesis / myosin binding / muscle cell cellular homeostasis / response to starvation / axon development / fat cell differentiation / positive regulation of proteolysis / protein K63-linked ubiquitination / autophagosome assembly / positive regulation of cell cycle / response to tumor necrosis factor / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of autophagy / response to UV / negative regulation of fibroblast proliferation / translation initiation factor binding / positive regulation of neuron differentiation / autophagosome / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / ubiquitin binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell growth / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / protein ubiquitination / positive regulation of cell migration / innate immune response / centrosome / endoplasmic reticulum / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like ...: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM32
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Rittinger, K. / Esposito, D. / Koliopoulos, M.G.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U117565398 英国
The Francis Crick InstituteFCI01 英国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2016
タイトル: Functional role of TRIM E3 ligase oligomerization and regulation of catalytic activity.
著者: Koliopoulos, M.G. / Esposito, D. / Christodoulou, E. / Taylor, I.A. / Rittinger, K.
履歴
登録2015年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM32
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6616
ポリマ－21,3992
非ポリマー2624
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.536, 54.536, 99.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM32 / 72 kDa Tat-interacting protein / Tripartite motif-containing protein 32 / Zinc finger protein HT2A ...72 kDa Tat-interacting protein / Tripartite motif-containing protein 32 / Zinc finger protein HT2A / TRIM32-RING


分子量: 10699.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM32, HT2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13049, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.0 and 5 % PEG 600

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.28254 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28254 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→47.781 Å / Num. obs: 7770 / % possible obs: 99.63 % / 冗長度: 20 % / Rmerge(I) obs: 0.1401 / Net I/σ(I): 13.28
反射 シェルRmerge(I) obs: 0.962

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化解像度: 2.23→47.781 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2726 402 5.18 %
Rwork0.2479 --
obs0.249 7764 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→47.781 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1223 0 4 27 1254
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021234
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4861661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.109775
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003206
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2302-2.55290.40571320.32992362X-RAY DIFFRACTION99
2.5529-3.21620.32271320.30892434X-RAY DIFFRACTION100
3.2162-47.79220.23871380.22042566X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8889-1.2754-1.57248.04961.77536.46870.15260.9211-0.529-0.3360.222-1.07280.36970.88-0.20730.3950.0793-0.0310.7945-0.20980.519224.970812.882833.0567
28.27090.23341.86877.01610.48912.2145-0.20670.60710.3035-0.77550.25421.07660.0142-0.6306-0.05070.4954-0.0313-0.06990.53470.07470.48097.817816.474831.0638
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 2 through 85)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 2 through 82)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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