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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5feb | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the Voltage-gated Sodium Channel Beta 2 subunit extracellular domain | ||||||
要素 | Sodium channel subunit beta-2 | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Membrane protein Ion Channel Sodium | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 response to pyrethroid / voltage-gated sodium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane depolarization / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sodium ion transport / membrane depolarization during action potential / voltage-gated sodium channel complex / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / Interaction between L1 and Ankyrins ...response to pyrethroid / voltage-gated sodium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane depolarization / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sodium ion transport / membrane depolarization during action potential / voltage-gated sodium channel complex / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / Interaction between L1 and Ankyrins / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of heart rate by cardiac conduction / sodium channel regulator activity / cardiac muscle contraction / T-tubule / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / nervous system development / gene expression / response to heat / chemical synaptic transmission / synapse / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å | ||||||
データ登録者 | Das, S. / Van Petegem, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2016 タイトル: Binary architecture of the Nav1.2-beta 2 signaling complex. 著者: Das, S. / Gilchrist, J. / Bosmans, F. / Van Petegem, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5feb.cif.gz | 102 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5feb.ent.gz | 79.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5feb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5feb_validation.pdf.gz | 434.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5feb_full_validation.pdf.gz | 434.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5feb_validation.xml.gz | 8.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5feb_validation.cif.gz | 12.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fe/5feb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fe/5feb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14561.475 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 30-151 / 変異: C55A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCN2B, UNQ326/PRO386 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60939 |
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#2: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.13 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG 6000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月9日 |
放射 | モノクロメーター: Double Crystal Monochromator with cryo-cooled 1st crystal sagittally bent 2nd crystal followed by vertically focusing mirror プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.17→45.67 Å / Num. obs: 39170 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 14.08 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 20.36 |
反射 シェル | 解像度: 1.35→1.43 Å / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 1.933 / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / % possible all: 96.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5FDY 解像度: 1.35→45.636 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.12 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.35→45.636 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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