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- PDB-5fd9: X-ray Crystal Structure of ESCRT-III Snf7 core domain (conformation B) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fd9
タイトルX-ray Crystal Structure of ESCRT-III Snf7 core domain (conformation B)
要素Vacuolar-sorting protein SNF7
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESCRT / Snf7 / Active / Core
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT III complex assembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / ATP export / vesicle budding from membrane / late endosome to vacuole transport ...ESCRT III complex assembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / ATP export / vesicle budding from membrane / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / reticulophagy / multivesicular body / cytoplasmic side of plasma membrane / nuclear envelope / protein transport / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar-sorting protein SNF7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Tang, S. / Henne, W.M. / Borbat, P.P. / Buchkovich, N.J. / Freed, J.H. / Mao, Y. / Fromme, J.C. / Emr, S.D.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Cornell UniversityCU3704 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098621 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM094347 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007273 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Structural basis for activation, assembly and membrane binding of ESCRT-III Snf7 filaments.
著者: Tang, S. / Henne, W.M. / Borbat, P.P. / Buchkovich, N.J. / Freed, J.H. / Mao, Y. / Fromme, J.C. / Emr, S.D.
履歴
登録2015年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar-sorting protein SNF7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8031
ポリマ－15,8031
非ポリマー00
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.901, 46.201, 44.601
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.500, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar-sorting protein SNF7 / DOA4-independent degradation protein 1 / Vacuolar protein-sorting-associated protein 32


分子量: 15803.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SNF7, DID1, VPS32, YLR025W / プラスミド: pET28a His6-Sumo-Snf7N12-P150 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P39929
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 110mM NaCl, 70mM MES:NaOH pH5.5, 6% PEG20,000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 16849 / % possible obs: 95.77 % / 冗長度: 4.4 % / Net I/σ(I): 8.85
反射 シェル解像度: 1.55→1.6 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0782 / Mean I/σ(I) obs: 1.35 / % possible all: 90.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ABM

4abm


解像度: 1.6→24.907 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2253 775 5.04 %
Rwork0.2097 14614 -
obs0.2106 15389 96.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.27 Å2 / Biso mean: 39.7076 Å2 / Biso min: 18.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→24.907 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数992 0 0 105 1097
Biso mean---47.22 -
残基数----125
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006997
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8081329
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003171
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.488403
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.70020.25111240.28182367249194
1.7002-1.83150.28521290.25092414254396
1.8315-2.01570.24191280.2272427255597
2.0157-2.30720.21291310.19892450258197
2.3072-2.90610.23611290.21982468259798
2.9061-24.91030.21451340.19612488262296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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