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- PDB-5fb1: Crystal Structure of a PHD finger bound to histone H3 K9me3 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fb1
タイトルCrystal Structure of a PHD finger bound to histone H3 K9me3 peptide
要素
  • Nuclear autoantigen Sp-100
  • Peptide from Histone H3
キーワードTRANSCRIPTION/STRUCTURAL PROTEIN / zinc finger protein / bromodomain / TRANSCRIPTION-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Fas signaling pathway / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / negative regulation of viral transcription / response to type I interferon / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of protein export from nucleus / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of DNA binding ...regulation of Fas signaling pathway / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / negative regulation of viral transcription / response to type I interferon / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of protein export from nucleus / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of DNA binding / response to type II interferon / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / type II interferon-mediated signaling pathway / regulation of angiogenesis / retinoic acid receptor signaling pathway / Chromatin modifying enzymes / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to retinoic acid / telomere maintenance / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / nuclear periphery / DNA methylation / response to cytokine / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinase binding / PML body / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / Interferon gamma signaling / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / nuclear body / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / Amyloid fiber formation / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain ...HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Histone H3 / Nuclear autoantigen Sp-100 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Li, H. / Zhang, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Major State Basic Research Development Program2015CB910503 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Multifaceted Histone H3 Methylation and Phosphorylation Readout by the Plant Homeodomain Finger of Human Nuclear Antigen Sp100C
著者: Zhang, X. / Zhao, D. / Xiong, X. / He, Z. / Li, H.
履歴
登録2015年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22017年10月4日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear autoantigen Sp-100
C: Peptide from Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3655
ポリマ－23,1322
非ポリマー2333
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area11030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.840, 102.964, 44.955
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Nuclear autoantigen Sp-100 / SP100 nuclear antigen


分子量: 21566.572 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 696-878 / 変異: M826T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SP100 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23497
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Histone H3


分子量: 1565.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: chemically synthesized H3 peptide 1-15 with K9me3 modification
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: K7EMV3, UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M sodium citrate/citric acid, pH 5.5, 10% 2-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月31日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 14943 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 24.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 1.456 / Net I/av σ(I): 22.3 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 105585
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.147.20.6657380.8990.2650.7171.159100
2.14-2.187.20.5887220.8980.2350.6341.133100
2.18-2.227.20.5637250.9220.2240.6071.119100
2.22-2.267.20.4527340.9370.1810.4881.143100
2.26-2.317.20.3887410.9650.1540.4181.168100
2.31-2.377.20.3497320.960.1390.3761.17100
2.37-2.427.30.3127220.9660.1240.3361.18299.9
2.42-2.497.30.2817490.9770.1110.3021.162100
2.49-2.567.20.2217230.9840.0880.2381.156100
2.56-2.657.20.2027480.9890.0810.2181.15100
2.65-2.747.20.1767310.9890.070.1891.16100
2.74-2.857.20.1527310.990.0610.1641.214100
2.85-2.987.20.1357520.9920.0540.1451.288100
2.98-3.147.10.1237500.9950.050.1331.712100
3.14-3.3370.1117450.9930.0450.122.03499.9
3.33-3.596.90.0917440.9950.0380.0992.388100
3.59-3.956.70.0767600.9960.0320.0832.706100
3.95-4.526.80.0597780.9980.0240.0642.049100
4.52-5.76.80.0467810.9990.0190.0491.49999.9
5.7-506.50.0388370.9990.0160.0421.63599.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
AutoSol位相決定
PHENIX1.10_2155: ???精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 2.1→34.24 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 20.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 713 4.78 %
Rwork0.1666 14193 -
obs0.1692 14906 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85.23 Å2 / Biso mean: 34.1269 Å2 / Biso min: 13.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→34.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1508 0 9 155 1672
Biso mean--43.26 41.66 -
残基数----182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8172083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.214947
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.1002-2.26230.2441420.185427732915
2.2623-2.48990.19711400.165528022942
2.4899-2.85010.22971150.165728092924
2.8501-3.59020.23691570.170728312988
3.5902-34.24440.20651590.160429783137
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.3955 Å / Origin y: 17.7576 Å / Origin z: -19.2156 Å
111213212223313233
T0.1608 Å2-0.002 Å20.003 Å2-0.1505 Å20.0137 Å2--0.157 Å2
L1.2823 °20.5393 °2-0.2108 °2-1.158 °2-0.5029 °2--1.0328 °2
S0.0049 Å °-0.0127 Å °-0.286 Å °-0.0123 Å °-0.0949 Å °-0.184 Å °0.0071 Å °0.1026 Å °-0.0044 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA695 - 875
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 2
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 8
4X-RAY DIFFRACTION1allD1
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 155

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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