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- PDB-5f9s: Crystal structure of human Alanine:Glyoxylate Aminotransferase ma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f9s
タイトルCrystal structure of human Alanine:Glyoxylate Aminotransferase major allele (AGT-Ma) at 1.7 Angstrom; internal aldimine with PLP in the active site
要素Serine--pyruvate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / AMINOTRANSFERASE / DETOXIFICATION / LIVER
機能・相同性
機能・相同性情報


oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process ...oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process / L-serine metabolic process / L-cysteine catabolic process / transaminase activity / amino acid binding / peroxisomal matrix / Notch signaling pathway / Peroxisomal protein import / pyridoxal phosphate binding / peroxisome / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Alanine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Giardina, G. / Cutruzzola, F. / Borri Voltattorni, C. / Cellini, B. / Montioli, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Oxalosis and Hyperoxaluria FoundationOHF2011 米国
European Community's Seventh Framework Programme (FP7/2007-2013)BioStruct-X project 6943 (grant agreement n.283570)
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Radiation damage at the active site of human alanine:glyoxylate aminotransferase reveals that the cofactor position is finely tuned during catalysis.
著者: Giardina, G. / Paiardini, A. / Montioli, R. / Cellini, B. / Voltattorni, C.B. / Cutruzzola, F.
履歴
登録2015年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine--pyruvate aminotransferase
B: Serine--pyruvate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2804
ポリマ－84,7862
非ポリマー4942
水14,448802
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8930 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area26230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.479, 101.880, 131.338
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine--pyruvate aminotransferase / Alanine:Glyoxylate Aminotransferase major allele (AGT-Ma) / SPT / Alanine--glyoxylate aminotransferase / AGT


分子量: 42393.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGXT, AGT1, SPAT / プラスミド: pTRCHis2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P21549, serine-pyruvate transaminase, alanine-glyoxylate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 802 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.47 % / 解説: yellow plates
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: Protein solution; 0.2 M AGT, 18mM potassium phosphate pH7.4, 20mM Hepes pH 7.4, 5% Jeffamine (Hampton), 5mM sodium hydroxylamine. Reservoir; PEG 6k 12%, 100 mM MES pH 5.0. Mixing: 1+1 microL ...詳細: Protein solution; 0.2 M AGT, 18mM potassium phosphate pH7.4, 20mM Hepes pH 7.4, 5% Jeffamine (Hampton), 5mM sodium hydroxylamine. Reservoir; PEG 6k 12%, 100 mM MES pH 5.0. Mixing: 1+1 microL Cryoprotectant; 25% MPD
PH範囲: 5-6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 150 frames, osc. 0.75 degrees
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→48.04 Å / Num. obs: 70070 / % possible obs: 87 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 20.08 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 10.6 / Num. measured all: 294083 / Scaling rejects: 113
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.7-1.733.90.6141.61373935100.7550.32483.4
9-48.044.80.03130.524965190.9970.01582.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.552
最高解像度最低解像度
Rotation45.12 Å1.91 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1精密化
Aimless0.3.11データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Coot0.8.2モデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1hoc

1hoc


解像度: 1.7→45.118 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2047 3411 4.87 %
Rwork0.1583 66599 -
obs0.1605 70010 86.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 82.01 Å2 / Biso mean: 22.7206 Å2 / Biso min: 10.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→45.118 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5977 0 0 802 6779
Biso mean---32.02 -
残基数----771
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116252
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.158511
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056945
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071098
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6173803
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.72430.29961570.23442574273183
1.7243-1.750.27711390.2252663280283
1.75-1.77740.29781300.23932700283085
1.7774-1.80650.3241240.22362720284485
1.8065-1.83770.27521460.22642683282985
1.8377-1.87110.26191310.21412747287886
1.8711-1.90710.26241530.21212710286387
1.9071-1.9460.25751430.2092773291686
1.946-1.98830.26981370.19812791292887
1.9883-2.03460.26251520.1932754290687
2.0346-2.08540.24661540.18782776293087
2.0854-2.14180.24841500.18542783293387
2.1418-2.20490.22481440.17422806295088
2.2049-2.2760.23671160.16052869298588
2.276-2.35740.21931740.15872820299489
2.3574-2.45170.22711280.15232842297088
2.4517-2.56330.19371470.14982832297988
2.5633-2.69840.18821570.1532788294587
2.6984-2.86750.19811380.14712836297487
2.8675-3.08880.20111250.14852788291386
3.0888-3.39960.17841480.14322824297286
3.3996-3.89130.17041320.12992826295886
3.8913-4.90170.14571350.11942805294085
4.9017-45.13390.16041510.14462889304083

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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