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- PDB-5f7t: TRIM5 B-box2 and coiled-coil chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f7t
タイトルTRIM5 B-box2 and coiled-coil chimera
要素Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
キーワードLIGASE / tripartite motif / HIV / viral restriction / TRIM / E3 ligase / self-assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine biosynthetic process / regulation of viral entry into host cell / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / serine binding / negative regulation of viral entry into host cell / negative regulation of viral transcription ...selenocysteine biosynthetic process / regulation of viral entry into host cell / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / serine binding / negative regulation of viral entry into host cell / negative regulation of viral transcription / pattern recognition receptor activity / negative regulation of viral genome replication / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of autophagy / activation of innate immune response / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase / autophagy / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / tRNA binding / innate immune response / protein kinase binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / : / RING-type zinc-finger / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Butyrophylin-like, SPRY domain ...Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / : / RING-type zinc-finger / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / SPRY domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine--tRNA ligase / Tripartite motif-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Macaca mulatta (アカゲザル)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.292 Å
データ登録者Wagner, J.M. / Doss, G. / Pornillos, O.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Mechanism of B-box 2 domain-mediated higher-order assembly of the retroviral restriction factor TRIM5 alpha.
著者: Wagner, J.M. / Roganowicz, M.D. / Skorupka, K. / Alam, S.L. / Christensen, D.E. / Doss, G.L. / Wan, Y. / Frank, G.A. / Ganser-Pornillos, B.K. / Sundquist, W.I. / Pornillos, O.
履歴
登録2015年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
F: Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
H: Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
L: Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,42312
ポリマ－65,9004
非ポリマー5238
水93752
1
E: Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6063
ポリマ－16,4751
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
F: Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6063
ポリマ－16,4751
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
H: Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6063
ポリマ－16,4751
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
L: Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6063
ポリマ－16,4751
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.802, 52.329, 69.691
Angle α, β, γ (deg.)94.770, 105.540, 103.020
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain E
21chain F
31chain H
41chain L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1LEULEUchain EEA95 - 2287 - 140
2METMETchain FFB95 - 2267 - 138
3THRTHRchain HHC95 - 2277 - 139
4THRTHRchain LLD95 - 2277 - 139

-
要素

#1: タンパク質
Tripartite motif-containing protein 5,Serine--tRNA ligase,Tripartite motif-containing protein 5 / TRIM5alpha / Seryl-tRNA synthetase / SerRS


分子量: 16474.908 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: His-SUMO tagged
由来: (組換発現) Macaca mulatta (アカゲザル), (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (バクテリア)
遺伝子: TRIM5, serS, TT_C0520 / プラスミド: pET30a / 株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0PF16, UniProt: P34945, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, serine-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.23 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M NaAcetate 4.6, 0.2M CaAcetate, 23% PEG 3350 / PH範囲: 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
Ambient temp details: 25% Ethylene glycol supplement in cryo
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.292→50 Å / Num. obs: 25190 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 36.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 1.044 / Net I/av σ(I): 9.391 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 48380
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.381.70.16421530.9510.1640.2321.03480
2.38-2.481.80.14822520.9490.1480.211.10384.2
2.48-2.591.80.14524280.9570.1450.2051.10890.1
2.59-2.731.90.14525520.9570.1450.2041.19495.8
2.73-2.920.13326510.9590.1330.1880.97298
2.9-3.1220.10426030.9690.1040.1471.1198.2
3.12-3.4420.07926490.980.0790.1111.01398.3
3.44-3.9320.06126230.9860.0610.0871.01298.3
3.93-4.9520.05926500.9840.0590.0841.00498.1
4.95-5020.05226290.9890.0520.0730.93898.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.292→35.052 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2564 1301 5.17 %
Rwork0.2237 23855 -
obs0.2254 25156 93.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 306.4 Å2 / Biso mean: 64.9025 Å2 / Biso min: 25.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.292→35.052 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4289 0 8 52 4349
Biso mean--46.43 53.08 -
残基数----532
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044381
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7245830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029632
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002773
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2171708
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11E3259X-RAY DIFFRACTION11.36TORSIONAL
12F3259X-RAY DIFFRACTION11.36TORSIONAL
13H3259X-RAY DIFFRACTION11.36TORSIONAL
14L3259X-RAY DIFFRACTION11.36TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2922-2.3840.30891130.2622171228476
2.384-2.49250.27961310.25422411254285
2.4925-2.62380.30421500.25792599274992
2.6238-2.78820.30251410.26942772291397
2.7882-3.00330.31311430.27732773291698
3.0033-3.30540.3391440.26412805294998
3.3054-3.78320.25831600.21852787294798
3.7832-4.76450.22221690.1952756292598
4.7645-35.05660.20621500.18662781293198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.612-0.68430.93963.31990.33834.146-0.1-0.165-0.2495-0.0804-0.02730.07350.0536-0.15150.08510.5169-0.011-0.0110.3741-0.03740.4922-7.4239-5.3065-10.7195
23.9845-0.49493.68030.7878-1.06363.5571-0.1328-0.24470.59930.2414-0.2688-0.1791-0.0989-0.020.31660.33910.0147-0.0390.4531-0.02270.317910.19548.278415.2915
34.5233-0.18133.41241.4957-0.94876.1110.781-0.4674-0.60580.1866-0.2474-0.12631.32790.0173-0.13180.5151-0.0429-0.03540.42320.06110.344115.83910.651716.6286
42.5662-0.55620.79562.7575-0.86047.90810.3401-0.1465-0.17890.5262-0.1921-0.06070.3320.5343-0.69680.3992-0.07670.03660.38770.02520.38051.6440.42513.92
53.6671-2.82011.28953.28290.60484.47190.26070.42140.2689-0.3265-0.1586-0.42840.0730.4686-0.05610.39820.02860.01140.3320.01410.4366-11.054425.4926-14.2547
64.86592.65554.09581.61521.89863.34750.13930.33470.10180.10340.0198-0.00280.11710.266-0.05950.2703-0.03370.05960.3763-0.04950.342114.216526.82366.8057
77.03410.22781.1014.71421.9036.2310.55750.6380.77380.11050.1386-0.0215-1.2371.13390.32450.4534-0.1895-0.13990.80660.32010.65728.358928.4012-4.4464
83.84711.16292.41825.8867-0.39673.73630.02930.5529-0.0892-0.76710.3648-1.355-0.20730.4648-0.00220.71950.0462-0.04250.3365-0.06440.5317-12.45040.1521-26.775
94.86011.03570.883.85450.33152.7477-0.1763-0.54320.6450.02740.02970.69360.1199-0.3465-0.07020.53550.0207-0.07260.43040.01650.4497-20.7667-3.5364-21.4439
102.04931.1097-1.54690.6937-1.42095.2914-0.10460.65220.14280.00270.90660.4573-0.179-0.22920.20950.43440.02310.02920.3512-0.00390.4951-22.86060.59-14.8478
114.0235-0.25214.32010.37770.01294.25351.1699-0.4903-0.53090.2593-0.3514-0.1711.1557-0.3913-0.48790.4155-0.0418-0.10570.44140.03670.4846-38.7965-17.1596-37.649
126.2693-1.31432.43881.1193-0.86942.469-0.3172-0.14431.19510.3096-0.1834-0.1396-0.2597-0.09360.3760.22750.03270.01070.3068-0.03220.3495-47.1296-9.5416-44.572
134.4098-1.4653-0.70973.5921-0.85482.30610.69990.2963-0.4866-0.0408-0.40210.0911-0.3928-0.2222-0.14210.48480.0054-0.03880.4572-0.01130.4334-31.2178-10.0165-31.9559
144.3747-0.27913.04464.9886-1.08014.5320.25360.57520.0793-0.5376-0.23520.11990.14310.3432-0.02350.55320.0717-0.03060.4334-0.00250.4151-20.339218.4788-24.8497
153.34171.19583.07831.53931.78952.6202-0.15430.62520.156-0.01570.01050.14930.02620.41660.0820.4135-0.0137-0.02950.53160.04480.4154-41.056818.0238-48.0278
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'E' and (resid 95 through 136 )E0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'E' and (resid 137 through 171 )E0
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15X-RAY DIFFRACTION15chain 'L' and (resid 137 through 227 )L0

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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