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万見
- PDB-5eyi: Structure of PRRSV apo-NSP11 at 2.16A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eyi
タイトルStructure of PRRSV apo-NSP11 at 2.16A
要素Non-structural protein 11
キーワードHYDROLASE / Non-structural protein 11 / Nsp11 / Beta Interferon Antagonist / Endoribonuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / host cell endoplasmic reticulum / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / host cell membrane / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / RNA nuclease activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; P-Oリアーゼ類; - / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / endonuclease activity ...symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / host cell endoplasmic reticulum / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / host cell membrane / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / RNA nuclease activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; P-Oリアーゼ類; - / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / endonuclease activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA helicase / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / viral protein processing / lyase activity / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Nonstructural protein 10, 1B domain, arterivirus / Replicase polyprotein 1ab, peptidase C33-associated domain / Peptidase_C33-associated domain / Arterivirus polyprotein, nsp2, immunogenic region / Arterivirus papain-like cysteine protease beta (PCPbeta) domain superfamily / Arterivirus papain-like cysteine protease alpha (PCPalpha) domain superfamily / : / Porcine arterivirus-type cysteine proteinase alpha / Equine arteritis virus putative proteinase / Immunogenic region of nsp2 protein of arterivirus polyprotein ...Nonstructural protein 10, 1B domain, arterivirus / Replicase polyprotein 1ab, peptidase C33-associated domain / Peptidase_C33-associated domain / Arterivirus polyprotein, nsp2, immunogenic region / Arterivirus papain-like cysteine protease beta (PCPbeta) domain superfamily / Arterivirus papain-like cysteine protease alpha (PCPalpha) domain superfamily / : / Porcine arterivirus-type cysteine proteinase alpha / Equine arteritis virus putative proteinase / Immunogenic region of nsp2 protein of arterivirus polyprotein / Nsp1alpha N-terminal zinc finger / Nonstructural protein 10, zinc-binding domain, arterivirus / NSP11, NendoU domain, arterivirus / NSP11, N-terminal, arterivirus / PRRSV nonstructural protein 11 N-terminal domain / Arteriviridae zinc-binding (AV ZBD) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease alpha (PCPalpha) domain / Arterivirus Nsp2, peptidase C33 / Equine arteritis virus peptidase S32 / Serine protease, chymotrypsin-like serine protease, C-terminal / Arterivirus NSP4 peptidase domain / Arterivirus papain-like cysteine protease beta (PCPbeta) domain / Arterivirus nonstructural protein 7 alpha / Arterivirus nsp7 alpha superfamily / Equine arterivirus Nsp2-type cysteine proteinase / Equine arteritis virus serine endopeptidase S32 / Arterivirus nonstructural protein 7 alpha / Arterivirus nsp4 proteinase domain profile. / Arterivirus nsp2 cysteine protease (AV CP) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease alpha (PCPalpha) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease beta (PCPbeta) domain profile. / Viral superfamily 1 RNA helicase core domain / Arterivirus Nsp11 N-terminal/Coronavirus NSP15 middle domain / Arterivirus Nsp11 N-terminal/coronavirus NSP15 middle (AV-Nsp11N/CoV-Nsp15M) domain profile. / Nidoviral uridylate-specific endoribonuclease (NendoU) domain profile. / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain profile. / Endoribonuclease EndoU-like / NendoU domain, nidovirus / Coronavirus replicase NSP15, uridylate-specific endoribonuclease / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Replicase polyprotein 1ab
類似検索 - 構成要素
生物種PRRSV 16244B (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Zhang, M.F. / Chen, Z.
引用ジャーナル: J. Virol. / 年: 2017
タイトル: Structural Biology of the Arterivirus nsp11 Endoribonucleases.
著者: Zhang, M. / Li, X. / Deng, Z. / Chen, Z. / Liu, Y. / Gao, Y. / Wu, W. / Chen, Z.
履歴
登録2015年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年1月18日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-structural protein 11
B: Non-structural protein 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1775
ポリマ－49,9252
非ポリマー2523
水7,927440
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area20730 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)75.299, 75.299, 199.489
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-346-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Non-structural protein 11


分子量: 24962.703 Da / 分子数: 2 / 変異: K173A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PRRSV 16244B (ウイルス) / 株: 16244B / 遺伝子: rep, 1a-1b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9YN02
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PG0 / 2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL / PEG 6000 / ジエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル


分子量: 120.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O3 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→50 Å / Num. all: 31952 / Num. obs: 31822 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.7 % / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.16→2.2 Å / 冗長度: 7.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.16→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 5.102 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21028 1607 5.1 %RANDOM
Rwork0.18441 ---
obs0.18578 29712 98.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.309 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å2-0 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.16→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3369 0 14 440 3823
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0193477
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023285
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3371.9684735
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90137578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7095429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.83622.632133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.43515545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4271519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213822
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02774
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2452.791728
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2452.7891727
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1164.1732153
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1154.1742154
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5382.9981749
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5372.9991750
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.64.3992582
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.33523.5064046
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.16423.2243969
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.156→2.212 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 99 -
Rwork0.262 1863 -
obs--84.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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