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- PDB-5ey6: CRYSTAL STRUCTURE OF GLUTATHIONE TRANSFERASE F2 FROM POPULUS TRIC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ey6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLUTATHIONE TRANSFERASE F2 FROM POPULUS TRICHOCARPA
要素Phi class glutathione transferase GSTF2
キーワードTRANSFERASE / glutathione / ligandin
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione binding / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / response to toxic substance / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases Phi, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferases Phi, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Populus trichocarpa (ブラックコットンウッド（ポプラ）)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Didierjean, C. / Rouhier, N. / Pegeot, H. / Gense, F.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-11-LABX-0002-01 フランス
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2017
タイトル: Structural plasticity among glutathione transferase Phi members: natural combination of catalytic residues confers dual biochemical activities.
著者: Pegeot, H. / Mathiot, S. / Perrot, T. / Gense, F. / Hecker, A. / Didierjean, C. / Rouhier, N.
履歴
登録2015年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02024年1月10日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phi class glutathione transferase GSTF2
B: Phi class glutathione transferase GSTF2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0352
ポリマ－49,0352
非ポリマー00
水7,206400
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2640 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.383, 83.316, 60.052
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-433-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phi class glutathione transferase GSTF2 / Uncharacterized protein


分子量: 24517.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Populus trichocarpa (ブラックコットンウッド（ポプラ）)
遺伝子: POPTR_0002s01660g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B9GQ64, glutathione transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5 / 詳細: 30% PEG MME 2000, 0.1 M Na acetate, Na MES pH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.997967 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.997967 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.72 Å / Num. obs: 38738 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RI6

4ri6


解像度: 1.9→41.658 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2278 1850 4.78 %Random selection
Rwork0.1931 ---
obs0.1948 38686 99.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→41.658 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3444 0 0 400 3844
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063547
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9774798
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.051343
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037504
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005632
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.95140.30341380.25132768X-RAY DIFFRACTION99
1.9514-2.00880.27561390.24842773X-RAY DIFFRACTION99
2.0088-2.07360.26941410.23892787X-RAY DIFFRACTION100
2.0736-2.14770.25231410.22252800X-RAY DIFFRACTION99
2.1477-2.23370.27371410.22212819X-RAY DIFFRACTION100
2.2337-2.33540.26961390.20942787X-RAY DIFFRACTION100
2.3354-2.45850.21021410.1992802X-RAY DIFFRACTION100
2.4585-2.61250.25161430.20552850X-RAY DIFFRACTION100
2.6125-2.81420.21881410.20652810X-RAY DIFFRACTION100
2.8142-3.09730.25821430.19952850X-RAY DIFFRACTION100
3.0973-3.54530.18421450.18362888X-RAY DIFFRACTION100
3.5453-4.46580.18271440.15922880X-RAY DIFFRACTION100
4.4658-41.6680.22591540.16763022X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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