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- PDB-5exr: Crystal structure of human primosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5exr
タイトルCrystal structure of human primosome
要素
  • (DNA polymerase alpha ...) x 2
  • DNA primase large subunit
  • DNA primase small subunit
キーワードREPLICATION / human primosome / complex / primase / DNA polymerase alpha / primer / DNA replication / DNA / RNA / replicase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / DNA primase AEP / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / Telomere C-strand synthesis initiation / DNA/RNA hybrid binding / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / regulation of type I interferon production / alpha DNA polymerase:primase complex / : ...: / DNA primase AEP / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / Telomere C-strand synthesis initiation / DNA/RNA hybrid binding / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / regulation of type I interferon production / alpha DNA polymerase:primase complex / : / Polymerase switching / Processive synthesis on the lagging strand / DNA replication, synthesis of primer / lagging strand elongation / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / mitotic DNA replication initiation / DNA synthesis involved in DNA repair / DNA strand elongation involved in DNA replication / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / DNA replication origin binding / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Defective pyroptosis / double-strand break repair via nonhomologous end joining / nuclear matrix / protein import into nucleus / nuclear envelope / single-stranded DNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / ciliary basal body / DNA repair / nucleotide binding / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #2820 / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal domain superfamily / : / DNA polymerase alpha subunit B, OB domain / DNA polymerase alpha subunit B N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal ...Alpha-Beta Plaits - #2820 / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal domain superfamily / : / DNA polymerase alpha subunit B, OB domain / DNA polymerase alpha subunit B N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, large subunit, eukaryotic / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal / Zinc finger, DNA-directed DNA polymerase, family B, alpha / DNA polymerase alpha catalytic subunit, catalytic domain / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / DNA polymerase alpha catalytic subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit / DNA polymerase alpha subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Tahirov, T.H. / Baranovskiy, A.G. / Babayeva, N.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM101167 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Mechanism of Concerted RNA-DNA Primer Synthesis by the Human Primosome.
著者: Baranovskiy, A.G. / Babayeva, N.D. / Zhang, Y. / Gu, J. / Suwa, Y. / Pavlov, Y.I. / Tahirov, T.H.
履歴
登録2015年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22016年6月1日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase small subunit
B: DNA primase large subunit
C: DNA polymerase alpha catalytic subunit
D: DNA polymerase alpha subunit B
E: DNA primase small subunit
F: DNA primase large subunit
G: DNA polymerase alpha catalytic subunit
H: DNA polymerase alpha subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)609,22616
ポリマ－608,1308
非ポリマー1,0968
水00
1
A: DNA primase small subunit
B: DNA primase large subunit
C: DNA polymerase alpha catalytic subunit
D: DNA polymerase alpha subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,6138
ポリマ－304,0654
非ポリマー5484
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: DNA primase small subunit
F: DNA primase large subunit
G: DNA polymerase alpha catalytic subunit
H: DNA polymerase alpha subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,6138
ポリマ－304,0654
非ポリマー5484
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)113.096, 210.164, 172.565
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.560, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細tetramer according to electrophoresis

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質 DNA primase small subunit / DNA primase 49 kDa subunit / p49


分子量: 49981.012 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRIM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49642, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質 DNA primase large subunit / DNA primase 58 kDa subunit / p58


分子量: 58890.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRIM2, PRIM2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49643, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの

-
DNA polymerase alpha ... , 2種, 4分子 CGDH

#3: タンパク質 DNA polymerase alpha catalytic subunit / DNA polymerase alpha catalytic subunit p180


分子量: 129308.773 Da / 分子数: 2 / Mutation: V516A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POLA1, POLA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P09884, DNA-directed DNA polymerase
#4: タンパク質 DNA polymerase alpha subunit B / DNA polymerase alpha 70 kDa subunit


分子量: 65884.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POLA2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14181

-
非ポリマー , 2種, 8分子

#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.46 % / 解説: thin plate in form of parallelogram
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M lithium sulphate, 50 mM TRIS HCl pH 8.5, 2 mM TCEP pH 7.5, 11.2% w/v PEG 4,000, 3% v/v ethanol, 0.5% v/v polypropylene glycol P400 and 0.2 mM EDTA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 74238 / % possible obs: 80.5 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 2.353 / Net I/av σ(I): 8 / Net I/σ(I): 12.2 / Num. measured all: 236349
反射 シェル解像度: 3.6→3.66 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 1.93 / Num. unique all: 3348 / Χ2: 0.764 / Rejects: 0 / % possible all: 72.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
CNS1.1位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QCL, 4Q5V, 4RR2, 4Y97

4qcl

4q5v

4rr2

4y97


解像度: 3.6→39.94 Å / Data cutoff high absF: 6416908 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.326 3215 5 %RANDOM
Rwork0.268 ---
obs-64105 68.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 161.81 Å2 / ksol: 0.4022 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 145.71 Å2 / Biso mean: 61.2 Å2 / Biso min: 1.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.91 Å20 Å22.94 Å2
2---5.74 Å20 Å2
3---3.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.63 Å0.53 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.19 Å1.15 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.6→39.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数37642 0 22 0 37664
Biso mean--19.57 --
残基数----4648
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.971.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.412.5
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 389 4.8 %
Rwork0.377 7661 -
all-8050 -
obs--52.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramsf4:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4sf4.parsf4.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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