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- PDB-5ex5: Crystal structure of human GRP78 (70kDa heat shock protein 5 / BI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ex5
タイトルCrystal structure of human GRP78 (70kDa heat shock protein 5 / BIP) ATPase domain in complex with 7-deaza-ADP and inorganic phosphate
要素78 kDa glucose-regulated protein
キーワードCHAPERONE / ATPase domain / nucleotide-binding / endoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / IRE1alpha activates chaperones / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response ...regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / IRE1alpha activates chaperones / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / cerebellar Purkinje cell layer development / endoplasmic reticulum chaperone complex / PERK regulates gene expression / protein folding in endoplasmic reticulum / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / ER overload response / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / chaperone cofactor-dependent protein refolding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to interleukin-4 / cellular response to glucose starvation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / heat shock protein binding / protein folding chaperone / substantia nigra development / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein ubiquitination / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / unfolded protein binding / melanosome / Platelet degranulation / ribosome binding / protein-folding chaperone binding / midbody / protein refolding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein domain specific binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family ...Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-deazaadenosine-5'-diphosphate / PHOSPHATE ION / Endoplasmic reticulum chaperone BiP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hughes, S.J. / Antoshchenko, T. / Song, J.H. / Pizarro, J. / Park, H.W.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2016
タイトル: Probing the ATP Site of GRP78 with Nucleotide Triphosphate Analogs.
著者: Hughes, S.J. / Antoshchenko, T. / Chen, Y. / Lu, H. / Pizarro, J.C. / Park, H.W.
履歴
登録2015年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 78 kDa glucose-regulated protein
B: 78 kDa glucose-regulated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,8038
ポリマ－88,7122
非ポリマー1,0916
水9,008500
1
A: 78 kDa glucose-regulated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9024
ポリマ－44,3561
非ポリマー5453
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 78 kDa glucose-regulated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9024
ポリマ－44,3561
非ポリマー5453
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.270, 74.709, 88.722
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.380, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Endoplasmic reticulum lumenal Ca(2+)-binding protein grp78 / Heat shock 70 kDa protein 5 / ...GRP-78 / Endoplasmic reticulum lumenal Ca(2+)-binding protein grp78 / Heat shock 70 kDa protein 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein / BiP


分子量: 44356.090 Da / 分子数: 2 / 断片: ATPase domain (UNP residues 26-407) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA5, GRP78 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P11021
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-7DD / 7-deazaadenosine-5'-diphosphate


分子量: 426.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N4O10P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.79 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 24-26% PEG3350, 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月1日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 55831 / Num. obs: 55831 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.134 / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 234113
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRsym value% possible all
1.9-24.20.5023.33381480750.8380.0310.05699.1
6.01-404.10.05619753918290.9930.0350.06398.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5EXW

5exw


解像度: 1.9→37.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / WRfactor Rfree: 0.2119 / WRfactor Rwork: 0.1685 / FOM work R set: 0.884 / SU B: 6.001 / SU ML: 0.099 / SU R Cruickshank DPI: 0.1628 / SU Rfree: 0.1443 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2122 2824 5.1 %RANDOM
Rwork0.1708 ---
obs0.1729 52967 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 87.38 Å2 / Biso mean: 25.438 Å2 / Biso min: 4.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1 Å2-0 Å2-1.1 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3----0.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→37.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5908 0 66 500 6474
Biso mean--14.66 25.59 -
残基数----761
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0196093
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2861.9778231
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.712313628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1725764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.73424.892278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.354151104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6821539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2928
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026891
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0910.9423056
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.090.9423055
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6351.4063820
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 207 -
Rwork0.204 3851 -
all-4058 -
obs--99.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5105-0.1461-0.01352.8180.46791.36730.01930.17570.0281-0.3654-0.0333-0.0622-0.05120.04330.0140.04770.00510.00890.0230.00580.004527.15280.9498-8.2701
21.40810.19770.32732.9315-0.13431.6126-0.0851-0.0889-0.00080.10070.0063-0.2605-0.07760.16710.07870.05720.0367-0.01210.05970.00320.035713.0055-11.4105-38.7385
30.8188-0.83320.19224.8350.1411.1663-0.0558-0.116-0.02330.36110.0524-0.29290.0150.12690.00340.02840.0008-0.0160.07390.00830.060134.87344.836311.3048
41.02461.2965-0.17925.1513-1.4112.3879-0.03210.15330.108-0.48720.07040.2593-0.0297-0.1359-0.03830.13610.0285-0.0470.0966-0.00360.06242.5509-15.7965-56.5979
52.3382-0.3589-0.67131.4025-0.10522.18060.0330.07120.0688-0.1532-0.02640.2017-0.1402-0.346-0.00670.03380.0197-0.0250.073-0.0130.07757.50073.6043-2.1622
64.0768-0.2207-0.19691.265-0.44652.0746-0.1489-0.6097-0.2970.32770.22560.141-0.0182-0.3463-0.07680.16230.08670.03560.21290.03650.0701-3.5799-14.0047-26.7001
74.2489-0.74142.40164.1722-0.54624.42610.0826-0.5524-0.26790.56450.1316-0.46420.3446-0.0702-0.21420.1340.0033-0.05920.15950.02790.144517.7895-13.586719.6578
81.609-1.66972.08745.9686-5.05758.1728-0.1944-0.01680.0404-0.24190.4580.1787-0.3087-0.5582-0.26360.17860.04270.00980.23560.02410.1192-15.35773.2327-48.0971
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A26 - 63
2X-RAY DIFFRACTION1A142 - 214
3X-RAY DIFFRACTION2B26 - 63
4X-RAY DIFFRACTION2B142 - 214
5X-RAY DIFFRACTION3A64 - 141
6X-RAY DIFFRACTION4B64 - 141
7X-RAY DIFFRACTION5A215 - 253
8X-RAY DIFFRACTION5A332 - 407
9X-RAY DIFFRACTION6B215 - 253
10X-RAY DIFFRACTION6B332 - 407
11X-RAY DIFFRACTION7A254 - 331
12X-RAY DIFFRACTION8B254 - 331

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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