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- PDB-5ex3: Crystal structure of human SMYD3 in complex with a VEGFR1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ex3
タイトルCrystal structure of human SMYD3 in complex with a VEGFR1 peptide
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
  • VEGFR1 peptide
キーワードTRANSFERASE / SET domain / methylation / chromatin / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / histone H4 methyltransferase activity / histone H3K36 dimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / hyaloid vascular plexus regression / myotube cell development / Neuropilin interactions with VEGF and VEGFR / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / vascular endothelial growth factor receptor activity ...vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / histone H4 methyltransferase activity / histone H3K36 dimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / hyaloid vascular plexus regression / myotube cell development / Neuropilin interactions with VEGF and VEGFR / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / vascular endothelial growth factor receptor activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / embryonic morphogenesis / sprouting angiogenesis / blood vessel morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / growth factor binding / positive regulation of MAP kinase activity / RNA polymerase II complex binding / monocyte chemotaxis / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / cellular response to dexamethasone stimulus / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / establishment of protein localization / receptor protein-tyrosine kinase / PKMTs methylate histone lysines / positive regulation of angiogenesis / protein autophosphorylation / cell migration / nucleosome assembly / actin cytoskeleton / methylation / cell differentiation / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / signaling receptor complex / endosome / positive regulation of cell migration / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / : / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 1 (VEGFR1) / Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / VEGFR-2, transmembrane domain / : ...Vascular endothelial growth factor receptor 1 (VEGFR1) / Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Beta-clip-like / SET domain / Annexin V; domain 1 / Tetratricopeptide repeat domain / Helix Hairpins / Immunoglobulin / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / Immunoglobulin domain / SET domain / SET domain profile. / SET domain superfamily / SET domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Helix non-globular / : / Beta Complex / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Special / Immunoglobulin V-set domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Vascular endothelial growth factor receptor 1 / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.408 Å
データ登録者Qiao, Q. / Fu, W. / Liu, N. / Wang, M. / Min, J. / Zhu, B. / Xu, R.M. / Yang, N.
資金援助 中国, 6件
組織認可番号国
MOST2015CB856200 中国
National Natural Science Foundation of China31521002 中国
National Natural Science Foundation of China31430018 中国
National Natural Science Foundation of China31210103914 中国
Strategic priority research program of CASXDB08010100 中国
National key new drug creation and manufacturing program of China2014ZX09507002 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Substrate Preference of SMYD3, a SET Domain-containing Protein Lysine Methyltransferase
著者: Fu, W. / Liu, N. / Qiao, Q. / Wang, M. / Min, J. / Zhu, B. / Xu, R.M. / Yang, N.
履歴
登録2015年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月25日Group: Database references
改定 1.22017年10月18日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
D: VEGFR1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,78510
ポリマ－50,9642
非ポリマー8218
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area20230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.378, 104.659, 117.599
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 49962.980 Da / 分子数: 1 / 変異: K13N, K140R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIPL / 参照: UniProt: Q9H7B4, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド VEGFR1 peptide


分子量: 1001.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17948*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 104分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.8M NaAC

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月8日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 26005 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 53.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Χ2: 1.07 / Net I/av σ(I): 13.014 / Net I/σ(I): 13.3 / Num. measured all: 179578
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.4-2.497.10.52925391.147100
2.49-2.5970.38925511.131100
2.59-2.770.31225551.176100
2.7-2.8570.22925731.113100
2.85-3.0270.17525631.094100
3.02-3.2670.13825941.019100
3.26-3.5870.11625970.994100
3.58-4.16.90.10926040.975100
4.1-5.166.80.12226461.034100
5.16-306.30.09427831.01299.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.408→30 Å / FOM work R set: 0.8156 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.21 / 位相誤差: 24.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2227 1922 7.71 %Random selection
Rwork0.1843 23003 --
obs0.1874 24925 95.14 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.744 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 152.26 Å2 / Biso mean: 65.21 Å2 / Biso min: 38.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.1519 Å20 Å2-0 Å2
2--9.6147 Å20 Å2
3----15.7666 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.408→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3476 0 45 96 3617
Biso mean--75.58 65.41 -
残基数----435
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083596
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1534838
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075528
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004628
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4681384
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4081-2.49410.29521560.23951875203180
2.4941-2.5940.31181790.23472147232691
2.594-2.71190.30181890.22762220240993
2.7119-2.85480.2931860.22992265245195
2.8548-3.03350.30561920.22342317250997
3.0335-3.26750.25341990.20922359255898
3.2675-3.59580.24112020.18052389259199
3.5958-4.1150.19732000.1522411261199
4.115-5.18010.16262040.139524552659100
5.1801-30.00530.20732150.19242565278099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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