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- PDB-5evd: Crystal structure of the metallo-beta-lactamase L1 in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5evd
タイトルCrystal structure of the metallo-beta-lactamase L1 in complex with the bisthiazolidine inhibitor D-VC26
要素Metallo-beta-lactamase L1
キーワードHYDROLASE / inhibitor / carbapenemase / antibiotic resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / periplasmic space / response to antibiotic / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamases class B signature 1. / Beta-lactamase, class-B, conserved site / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VC2 / Metallo-beta-lactamase L1 type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hinchliffe, P. / Spencer, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI100560 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Cross-class metallo-beta-lactamase inhibition by bisthiazolidines reveals multiple binding modes.
著者: Hinchliffe, P. / Gonzalez, M.M. / Mojica, M.F. / Gonzalez, J.M. / Castillo, V. / Saiz, C. / Kosmopoulou, M. / Tooke, C.L. / Llarrull, L.I. / Mahler, G. / Bonomo, R.A. / Vila, A.J. / Spencer, J.
履歴
登録2015年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22021年4月14日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.32022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4836
ポリマ－28,8951
非ポリマー5885
水4,882271
1
A: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子

A: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子

A: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子

A: Metallo-beta-lactamase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,93224
ポリマ－115,5784
非ポリマー2,35320
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation3
単位格子
Length a, b, c (Å)105.130, 105.130, 98.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-507-

HOH

21A-740-

HOH

31A-768-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Metallo-beta-lactamase L1 / Beta-lactamase type II / Penicillinase


分子量: 28894.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
プラスミド: pOPIN-F / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): solu / 参照: UniProt: P52700, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-VC2 / (3S,5S,7aR)-2,2-dimethyl-5-(sulfanylmethyl)tetrahydro[1,3]thiazolo[4,3-b][1,3]thiazole-3-carboxylic acid


分子量: 265.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15NO2S3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.61 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Hepes pH 7.75, 2.0 M ammonium sulphate, 1.5% PEG400. 1 ul protein (15 mg/ml) mixed with 1 ul reservoir.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30.35 Å / Num. obs: 30208 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 33.8 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 21.69
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 34.9 % / Rmerge(I) obs: 0.858 / Mean I/σ(I) obs: 4.29 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SML

1sml


解像度: 1.8→30.348 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 17.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1957 1466 4.85 %
Rwork0.1655 --
obs0.167 30203 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30.348 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2006 0 27 271 2304
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082091
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0482860
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.596739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006375
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.86430.2551580.25072795X-RAY DIFFRACTION100
1.8643-1.9390.24531620.21612792X-RAY DIFFRACTION100
1.939-2.02720.23261220.18812863X-RAY DIFFRACTION100
2.0272-2.13410.21051470.18332808X-RAY DIFFRACTION100
2.1341-2.26770.19221190.17212861X-RAY DIFFRACTION100
2.2677-2.44270.20711490.16922858X-RAY DIFFRACTION100
2.4427-2.68840.19821580.16582845X-RAY DIFFRACTION100
2.6884-3.07710.16841350.16442895X-RAY DIFFRACTION100
3.0771-3.87560.17751500.14432934X-RAY DIFFRACTION100
3.8756-30.35270.18991660.14993086X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.06543.8191-0.93353.1394-1.18511.6148-0.0838-0.5126-0.2937-0.0771-0.0088-0.1170.29480.76610.06750.34640.1289-0.04510.3678-0.05320.2186-6.476424.2492-14.9638
21.52330.3301-0.47850.8995-0.08512.09030.00830.020.0149-0.24160.17080.21240.5002-0.1189-0.17490.3296-0.072-0.13030.19090.05880.2354-36.07920.3044-6.7462
31.41721.0780.29081.44541.19771.59930.09360.18560.1281-0.24910.1410.43260.2451-0.2368-0.17260.2514-0.0744-0.1190.23060.11350.2619-35.6728.6593-9.1864
40.90390.0989-0.10781.3940.1692.01760.07150.06670.0577-0.07550.09910.09670.09190.0934-0.16240.1924-0.0229-0.03150.14030.02540.1865-27.466336.5355-9.0647
52.84020.96410.26571.9675-0.12421.44210.0898-0.12550.16040.15050.05070.3050.077-0.0901-0.12050.18-0.0124-0.00120.12710.01350.2194-31.376632.7034.7219
64.96821.0462-0.95222.3533-0.32572.36970.1573-0.36360.45710.2285-0.00150.3636-0.10010.1193-0.14260.1947-0.01020.00630.1369-0.01790.1817-28.112232.676911.9786
70.9368-0.8096-1.16640.9590.32393.41890.0409-0.0495-0.1654-0.05110.05760.11070.56720.0103-0.07870.3292-0.027-0.06780.20670.02570.1906-31.930415.85016.391
86.2813.63770.60883.3988-0.20050.96230.0066-0.3258-0.01470.1484-0.1151-0.10650.09850.32540.11450.27340.0084-0.0190.3150.00560.146-17.299928.290214.5574
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 23 through 36 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 37 through 101 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 102 through 124 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 125 through 178 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 179 through 239 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 240 through 261 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 262 through 295 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 296 through 317 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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