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万見
- PDB-5eus: Rat prestin STAS domain in complex with bromide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eus
タイトルRat prestin STAS domain in complex with bromide
要素Prestin,Rat prestin STAS domain
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Anion-binding site / protein-anion complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral wall of outer hair cell / fructose transmembrane transport / oxalate transport / response to salicylic acid / oxalate transmembrane transporter activity / sulfate transmembrane transporter activity / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / sulfate transmembrane transport / response to thyroid hormone / response to potassium ion ...lateral wall of outer hair cell / fructose transmembrane transport / oxalate transport / response to salicylic acid / oxalate transmembrane transporter activity / sulfate transmembrane transporter activity / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / sulfate transmembrane transport / response to thyroid hormone / response to potassium ion / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / response to auditory stimulus / monoatomic anion transmembrane transport / chloride:bicarbonate antiporter activity / response to salt / bicarbonate transport / chloride transport / positive regulation of cell motility / spectrin binding / cytoskeletal motor activity / cochlea development / lateral plasma membrane / positive regulation of cell size / response to ischemia / chloride transmembrane transport / regulation of membrane potential / sensory perception of sound / regulation of cell shape / monoatomic ion transmembrane transport / basolateral plasma membrane / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
STAS domain / Sulphate anion transporter, conserved site / SLC26A transporters signature. / Transcription Regulator spoIIAA / SLC26A/SulP transporter / SLC26A/SulP transporter domain / Sulfate permease family / STAS domain / STAS domain profile. / STAS domain ...STAS domain / Sulphate anion transporter, conserved site / SLC26A transporters signature. / Transcription Regulator spoIIAA / SLC26A/SulP transporter / SLC26A/SulP transporter domain / Sulfate permease family / STAS domain / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Prestin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.833 Å
データ登録者Lolli, G. / Pasqualetto, E. / Costanzi, E. / Bonetto, G. / Battistutta, R.
資金援助 イタリア, 2件
組織認可番号国
European Community's Seventh Framework Programme (FP7/2007-2013) under BioStruct-XGrant agreement Number 283570
Fondazione Cassa di Risparmio di Padova e RovigoProgetto di Eccellenza イタリア
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: The STAS domain of mammalian SLC26A5 prestin harbours an anion-binding site.
著者: Lolli, G. / Pasqualetto, E. / Costanzi, E. / Bonetto, G. / Battistutta, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the cytosolic portion of the motor protein prestin and functional role of the STAS domain in SLC26/SulP anion transporters.
著者: Pasqualetto, E. / Aiello, R. / Gesiot, L. / Bonetto, G. / Bellanda, M. / Battistutta, R.
履歴
登録2015年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月17日Group: Database references
改定 1.22016年7月20日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prestin,Rat prestin STAS domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2897
ポリマ－15,7671
非ポリマー5226
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint11 kcal/mol
Surface area7760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.408, 61.408, 66.416
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Prestin,Rat prestin STAS domain / Solute carrier family 26 member 5


分子量: 15766.707 Da / 分子数: 1 / 断片: STAS domain,STAS domain
変異: Residues 564-636 (variable loop) are deleted, GlySer are inserted between position 563 and 637,Residues 564-636 (variable loop) are deleted, GlySer are inserted between position 563 and 637
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Slc26a5, Pres, slc26A5 / プラスミド: pET SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9EPH0
#2: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Mes pH 6.5, 1.8 M Ammonium Sulphate, 126 mM Potassium Bromide, 5% (w/v) PEG400, 0.1% (w/v) octyl-beta-D-glucopyranoside

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.91 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年10月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→41.513 Å / Num. all: 255516 / Num. obs: 13128 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.5 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 1.83→1.87 Å / 冗長度: 17.9 % / Rmerge(I) obs: 1.998 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LLO

3llo


解像度: 1.833→41.513 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1966 1308 5.33 %
Rwork0.1525 23247 -
obs0.1548 24555 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.87 Å2 / Biso mean: 46.2562 Å2 / Biso min: 20.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.833→41.513 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1014 0 72 69 1155
Biso mean--67.66 46.54 -
残基数----129
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111059
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2191430
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055164
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.395380
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.833-1.90640.26611700.26042526269698
1.9064-1.99320.29141440.222325712715100
1.9932-2.09830.23881680.171925642732100
2.0983-2.22970.17221360.1525972733100
2.2297-2.40190.21751360.145326072743100
2.4019-2.64350.19281260.148225852711100
2.6435-3.0260.22311220.155526362758100
3.026-3.8120.18831840.147725422726100
3.812-41.52330.17041220.139526192741100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5159-0.2064-0.22430.3821-0.20970.37180.1924-0.10310.11870.00190.03240.2154-0.053-0.2770.00030.3054-0.02350.04460.28730.03870.345914.0381-2.8275-1.8433
20.1035-0.0558-0.07660.02840.02930.0910.0212-0.54140.30750.3864-0.25360.3794-0.47750.3021-0.00240.5053-0.06830.07740.359-0.09220.403726.31240.90611.4293
31.2489-0.15050.28931.4547-0.36670.69720.0361-0.1099-0.06040.18670.0236-0.06120.12120.091400.3389-0.02810.01110.24430.02090.245329.6206-11.16133.6414
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 505 through 539 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 540 through 552 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 638 through 718)A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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