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万見
- PDB-5et7: Human muscle fructose-1,6-bisphosphatase in inactive T-state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5et7
タイトルHuman muscle fructose-1,6-bisphosphatase in inactive T-state
要素Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
キーワードHYDROLASE / carbohydrate metabolism / glyconeogenesis / muscle / FBPase / T-state
機能・相同性
機能・相同性情報


sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 6-phosphate metabolic process / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / anchoring junction / gluconeogenesis / Z disc ...sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 6-phosphate metabolic process / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / anchoring junction / gluconeogenesis / Z disc / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.989 Å
データ登録者Barciszewski, J. / Wisniewski, J. / Kolodziejczyk, R. / Dzugaj, A. / Jaskolski, M. / Rakus, D.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science Center2013/09/B/NZ1/01081 ポーランド
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: T-to-R switch of muscle fructose-1,6-bisphosphatase involves fundamental changes of secondary and quaternary structure.
著者: Barciszewski, J. / Wisniewski, J. / Kolodziejczyk, R. / Jaskolski, M. / Rakus, D. / Dzugaj, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2011
タイトル: Structure of E69Q mutant of human muscle fructose-1,6-bisphosphatase.
著者: Zarzycki, M. / Kolodziejczyk, R. / Maciaszczyk-Dziubinska, E. / Wysocki, R. / Jaskolski, M. / Dzugaj, A.
#2: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of human muscle fructose-1,6-bisphosphatase: novel quaternary states, enhanced AMP affinity, and allosteric signal transmission pathway.
著者: Shi, R. / Chen, Z.Y. / Zhu, D.W. / Li, C. / Shan, Y. / Xu, G. / Lin, S.X.
履歴
登録2015年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22018年8月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference / _pdbx_related_exp_data_set.metadata_reference
改定 1.32018年8月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference / _pdbx_related_exp_data_set.metadata_reference
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
C: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
B: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
D: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,6684
ポリマ－146,6684
非ポリマー00
水00
1
A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
B: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2

A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
B: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,6684
ポリマ－146,6684
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
2
C: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
D: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2

C: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
D: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,6684
ポリマ－146,6684
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)218.510, 234.796, 71.853
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質
Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2 / FBPase 2 / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase 2 / Muscle FBPase


分子量: 36666.895 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: skeletal muscle / 遺伝子: FBP2 / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C100 / 参照: UniProt: O00757, fructose-bisphosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.04 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.6M ammonium citrate tribasic / PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月8日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator, Si-111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→45.92 Å / Num. all: 37760 / Num. obs: 37760 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 55.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2.99→3.17 Å / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 4.03 / % possible all: 97.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IFA

3ifa


解像度: 2.989→45.458 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.27 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: H atoms were added at riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2443 999 2.65 %Random selection
Rwork0.177 ---
obs0.1789 37723 99.38 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.989→45.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8589 0 0 0 8589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0158719
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.76711779
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.853237
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681386
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071476
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9894-3.1470.28951370.2155040X-RAY DIFFRACTION97
3.147-3.34410.26161400.19835173X-RAY DIFFRACTION100
3.3441-3.60220.24931430.17635232X-RAY DIFFRACTION100
3.6022-3.96450.26081420.16875244X-RAY DIFFRACTION100
3.9645-4.53770.22591430.15345240X-RAY DIFFRACTION100
4.5377-5.71520.21941450.16125317X-RAY DIFFRACTION100
5.7152-45.46360.24751490.19525478X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.0904-1.648-0.47265.8089-0.28224.6617-0.2314-0.05650.7476-0.0863-0.0253-1.1029-0.68790.71710.2760.6533-0.1342-0.16810.42140.11870.653222.719347.98332.0331
22.1851-0.03420.26353.51750.34381.2796-0.1418-0.08390.1070.132-0.018-0.3358-0.21550.0110.17130.47630.0108-0.13820.39750.02890.256211.431829.77848.1565
36.84961.48960.42263.02051.45126.0725-0.1642-0.9714-0.17831.03930.261-0.62610.62090.3781-0.12160.89540.1175-0.3310.5559-0.06270.68698.591871.835620.0618
42.3691-0.010.81253.78090.20591.9277-0.1433-0.13660.90730.3870.0922-0.3727-0.18240.20280.02790.5397-0.0045-0.30990.5486-0.13761.107411.251890.18148.2136
56.5752-0.75591.61696.41160.10414.4508-0.2541-0.40420.82190.1346-0.2562-0.7216-0.80740.50070.49650.5222-0.1134-0.16280.59420.13990.603538.605220.985532.0511
65.08730.1008-0.11252.6767-0.7913.3451-0.1985-0.0650.18450.0676-0.0866-0.0995-0.2019-0.18750.28780.36260.0371-0.05820.40660.03760.201920.845110.314126.5634
72.28411.1053-0.13265.009-0.21724.6918-0.01160.8890.5208-0.57770.14660.2438-0.2129-0.61-0.12070.50950.01620.02250.94730.50140.961263.02366.849716.1087
83.4140.2749-0.57421.8578-0.17642.43520.08610.44020.3684-0.0716-0.1445-0.7453-0.15780.20950.03660.5213-0.03480.10670.61620.45651.23881.018210.639426.8679
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 155 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 156 through 336 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 11 through 155 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 156 through 334 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 11 through 155 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 156 through 334 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 11 through 155 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 156 through 334 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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