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- PDB-5er0: Water-forming NADH oxidase from Lactobacillus brevis (LbNOX) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5er0
タイトルWater-forming NADH oxidase from Lactobacillus brevis (LbNOX)
要素NADH oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADH oxidase / FAD / molecular oxygen
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain ...: / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / OXYGEN MOLECULE / NADH oxidase / Uncharacterized NAD(FAD)-dependent dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus brevis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.406 Å
データ登録者Cracan, V. / Grabarek, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM099683 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Complementation of mitochondrial electron transport chain by manipulation of the NAD+/NADH ratio.
著者: Titov, D.V. / Cracan, V. / Goodman, R.P. / Peng, J. / Grabarek, Z. / Mootha, V.K.
履歴
登録2015年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH oxidase
B: NADH oxidase
C: NADH oxidase
D: NADH oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,53024
ポリマ－224,5154
非ポリマー4,01520
水17,042946
1
A: NADH oxidase
B: NADH oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,32713
ポリマ－112,2572
非ポリマー2,07011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5370 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area34740 Å2
手法PISA
2
C: NADH oxidase
D: NADH oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,20311
ポリマ－112,2572
非ポリマー1,9459
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area34800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.968, 86.350, 93.327
Angle α, β, γ (deg.)96.920, 94.070, 92.400
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
NADH oxidase


分子量: 56128.723 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 19-468 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal His6 tag residues: 1-50 LbNOX coding sequence residues: 51-500 C-terminal FLAG tag residues: 501-518
由来: (組換発現) Lactobacillus brevis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: M5B0V2, UniProt: Q03Q85*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシラジカル


分子量: 31.999 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 946 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 10 mg/ml protein in 10 mM HEPES, pH 7.5, 100 mM NaCl mixed 1:1 (v/v) with well solution (30 % PEG 3350, 0.2 M NH4Cl).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月13日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 79832 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 25.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.13 / Χ2: 0.816 / Net I/av σ(I): 10.632 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 310221
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.443.50.432.139260.8580.2640.5050.48996.6
2.44-2.493.70.42739550.8790.2550.4980.54697.8
2.49-2.533.80.39639760.8750.2340.4610.63898
2.53-2.593.90.34539460.9250.2020.40.51798
2.59-2.643.90.33940030.9210.1980.3930.53998.1
2.64-2.73.90.33239800.5540.1930.3851.00198.2
2.7-2.773.90.2539650.9550.1460.290.56198.4
2.77-2.853.90.23239590.9170.1360.2690.5998.2
2.85-2.933.90.19840160.9720.1150.2290.57398.5
2.93-3.023.90.16639330.9810.0970.1920.5998.5
3.02-3.133.90.12640230.9880.0730.1460.6398.7
3.13-3.263.90.12239880.9660.0710.1420.75798.7
3.26-3.413.90.09739820.9920.0570.1130.72298.8
3.41-3.583.90.09740570.9850.0570.1131.09599
3.58-3.813.90.08939830.9720.0520.1041.17899
3.81-4.13.90.07640340.9890.0450.0891.12399.2
4.1-4.523.90.06240170.9940.0360.0721.12299.3
4.52-5.173.80.05940210.9950.0350.0691.01799.4
5.17-6.513.80.06740280.9930.040.0780.84499.6
6.51-5040.04540400.9970.0260.0521.69399.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CDU

2cdu


解像度: 2.406→48.029 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2153 4044 5.07 %Random selection
Rwork0.1723 75738 --
obs0.1745 79782 97.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.1 Å2 / Biso mean: 28.6607 Å2 / Biso min: 8.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.406→48.029 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13736 0 268 947 14951
Biso mean--24.21 30.97 -
残基数----1800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214260
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.46319424
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0432260
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042496
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4918532
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 29

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4064-2.43470.27871040.2252187229181
2.4347-2.46440.28551280.21582571269998
2.4644-2.49560.2831310.21192648277998
2.4956-2.52840.26881070.212655276298
2.5284-2.56310.27771250.2082573269898
2.5631-2.59970.27011410.20212653279498
2.5997-2.63850.26271270.20832592271998
2.6385-2.67970.28221280.20822639276798
2.6797-2.72360.25011670.20032615278298
2.7236-2.77060.25661370.19812595273298
2.7706-2.8210.28341390.20122638277798
2.821-2.87520.2491430.1932610275398
2.8752-2.93390.24361350.18912646278198
2.9339-2.99770.24291470.1842608275598
2.9977-3.06740.22931160.18352643275998
3.0674-3.14410.22341260.17922614274099
3.1441-3.22910.22971510.18512656280799
3.2291-3.32410.23171420.1842621276399
3.3241-3.43140.23521550.17142592274799
3.4314-3.5540.19191420.16542656279899
3.554-3.69620.1991380.16612632277099
3.6962-3.86440.19911430.1582649279299
3.8644-4.0680.20941590.15452598275799
4.068-4.32270.16621480.13662669281799
4.3227-4.65620.15481480.13252622277099
4.6562-5.12430.18461410.14292651279299
5.1243-5.86470.18731680.16926412809100
5.8647-7.38460.20781360.174526442780100
7.3846-48.03820.17361720.14452620279299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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