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万見
- PDB-5eo3: Crystal Structure of Pelota C terminal domain from human -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eo3
タイトルCrystal Structure of Pelota C terminal domain from human
要素Protein pelota homolog
キーワードCELL CYCLE / Pelota c terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


stalled ribosome sensor activity / Dom34-Hbs1 complex / RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / mesenchymal to epithelial transition / endoderm development / positive regulation of BMP signaling pathway / ribosome disassembly / inner cell mass cell proliferation ...stalled ribosome sensor activity / Dom34-Hbs1 complex / RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / mesenchymal to epithelial transition / endoderm development / positive regulation of BMP signaling pathway / ribosome disassembly / inner cell mass cell proliferation / nonfunctional rRNA decay / stem cell population maintenance / chromosome organization / rescue of stalled cytosolic ribosome / cytosolic ribosome / regulation of translation / ribosome binding / cell division / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / : / Pelota N-terminal domain / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 ...Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / : / Pelota N-terminal domain / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein pelota homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Zhang, L. / Cai, Q. / Lin, T.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Purification, crystallization and crystallographic analysis of the Pelota C terminal domian from human
著者: Zhang, L. / Cai, Q. / Lin, T.
履歴
登録2015年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein pelota homolog
B: Protein pelota homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0342
ポリマ－27,0342
非ポリマー00
水81145
1
A: Protein pelota homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5171
ポリマ－13,5171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein pelota homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5171
ポリマ－13,5171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.822, 78.822, 197.456
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-404-

HOH

21B-406-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 272 - 371 / Label seq-ID: 8 - 107

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Protein pelota homolog


分子量: 13517.014 Da / 分子数: 2 / 断片: Pelota C terminal domain, residues 265-385 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Pelota / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9BRX2, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.44 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20mM Tris HCl pH 7.5, 200mM NaCl, 5mM DTT

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年5月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 11850 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.6 % / Net I/σ(I): 10.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 8.232 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.333 / ESU R Free: 0.268 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2669 565 4.8 %RANDOM
Rwork0.2158 ---
obs0.2183 11286 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 144.81 Å2 / Biso mean: 53.346 Å2 / Biso min: 18.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.83 Å20.41 Å20 Å2
2--0.83 Å20 Å2
3----2.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1583 0 0 45 1628
Biso mean---44.67 -
残基数----201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0191606
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.021572
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7221.972165
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.27233602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3445197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.50623.63677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.97115285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.3061514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2250
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02365
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.7194.924800
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.7074.92799
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.8357.342993
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5418 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.18 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.596→2.664 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 35 -
Rwork0.246 778 -
all-813 -
obs--93.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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