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- PDB-5emk: Crystal structure of PRMT5:MEP50 with Compound 9 and sinefungin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5emk
タイトルCrystal structure of PRMT5:MEP50 with Compound 9 and sinefungin
要素
  • Methylosome protein 50
  • Protein arginine N-methyltransferase 5
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein-inhibitor complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / histone H4R3 methyltransferase activity / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / histone H4R3 methyltransferase activity / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone arginine N-methyltransferase activity / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / methylosome / protein-arginine N-methyltransferase activity / methyl-CpG binding / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic nuclear division / histone methyltransferase complex / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / histone methyltransferase activity / E-box binding / negative regulation of cell differentiation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / spliceosomal snRNP assembly / ribonucleoprotein complex binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / nuclear receptor coactivator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / liver regeneration / DNA-templated transcription termination / circadian regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / protein polyubiquitination / transcription corepressor activity / p53 binding / snRNP Assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase ...Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5QH / SINEFUNGIN / Protein arginine N-methyltransferase 5 / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Boriack-Sjodin, P.A. / Jin, L.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2016
タイトル: Structure and Property Guided Design in the Identification of PRMT5 Tool Compound EPZ015666.
著者: Duncan, K.W. / Rioux, N. / Boriack-Sjodin, P.A. / Munchhof, M.J. / Reiter, L.A. / Majer, C.R. / Jin, L. / Johnston, L.D. / Chan-Penebre, E. / Kuplast, K.G. / Porter Scott, M. / Pollock, R.M. ...著者: Duncan, K.W. / Rioux, N. / Boriack-Sjodin, P.A. / Munchhof, M.J. / Reiter, L.A. / Majer, C.R. / Jin, L. / Johnston, L.D. / Chan-Penebre, E. / Kuplast, K.G. / Porter Scott, M. / Pollock, R.M. / Waters, N.J. / Smith, J.J. / Moyer, M.P. / Copeland, R.A. / Chesworth, R.
履歴
登録2015年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Data collection
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,5796
ポリマ－111,6262
非ポリマー9534
水1,40578
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)450,31624
ポリマ－446,5048
非ポリマー3,81216
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area32620 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area135780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.790, 137.750, 178.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / ...72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / Shk1 kinase-binding protein 1 homolog / SKB1Hs


分子量: 73763.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: coexpressed with MEP50 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT5, HRMT1L5, IBP72, JBP1, SKB1 / プラスミド: pDEST / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14744, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: タンパク質 Methylosome protein 50 / MEP-50 / Androgen receptor cofactor p44 / WD repeat-containing protein 77 / p44/Mep50


分子量: 37862.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: coexpressed with PRMT5 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR77, MEP50, WD45, HKMT1069, Nbla10071 / プラスミド: pDEST / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BQA1

-
非ポリマー , 4種, 82分子

#3: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#4: 化合物 ChemComp-5QH / ~{N}-[(2~{S})-3-(3,4-dihydro-1~{H}-isoquinolin-2-yl)-2-oxidanyl-propyl]-3-pyridin-2-yl-benzamide


分子量: 387.474 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25N3O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium acetate, 0.1 M Sodium citrate pH 6.1, 10% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.07816 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07816 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→54.63 Å / Num. obs: 42869 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 19.4 / Num. measured all: 239412
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.52-2.595.70.6742.41773431270.8840.3198.7
11.27-54.634.80.02154.525135290.9990.0198.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.27データスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化解像度: 2.52→54.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 12.727 / SU ML: 0.261 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.45 / ESU R Free: 0.292 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2618 2161 5 %RANDOM
Rwork0.2004 ---
obs0.2035 40705 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 207.81 Å2 / Biso mean: 63.971 Å2 / Biso min: 18.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.62 Å20 Å20 Å2
2--0.28 Å20 Å2
3---0.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.52→54.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7427 0 68 78 7573
Biso mean--53.56 50.85 -
残基数----938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0197801
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4921.95510637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1265953
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.43523.944360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.265151247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.071548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216008
LS精密化 シェル解像度: 2.52→2.585 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.487 182 -
Rwork0.417 2939 -
all-3121 -
obs--98.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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