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- PDB-5elx: S. cerevisiae Dbp5 bound to RNA and mant-ADP BeF3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5elx
タイトルS. cerevisiae Dbp5 bound to RNA and mant-ADP BeF3
要素
  • ATP-dependent RNA helicase DBP5
  • RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
キーワードHYDROLASE / Fluorescent / Nucleotide / Mant / ADP / RNA helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / cellular bud tip / nuclear pore cytoplasmic filaments / tRNA export from nucleus / DNA clamp loader activity / ATP-dependent activity, acting on RNA / poly(A)+ mRNA export from nucleus ...chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / cellular bud tip / nuclear pore cytoplasmic filaments / tRNA export from nucleus / DNA clamp loader activity / ATP-dependent activity, acting on RNA / poly(A)+ mRNA export from nucleus / mRNA transport / nuclear pore / mRNA export from nucleus / translational termination / cytoplasmic stress granule / protein transport / nuclear membrane / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / Chem-M2A / NITRATE ION / RNA / ATP-dependent RNA helicase DBP5 / ATP-dependent RNA helicase DBP5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Merchant, M.K. / Modis, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Pi Release Limits the Intrinsic and RNA-Stimulated ATPase Cycles of DEAD-Box Protein 5 (Dbp5).
著者: Wong, E.V. / Cao, W. / Voros, J. / Merchant, M. / Modis, Y. / Hackney, D.D. / Montpetit, B. / De La Cruz, E.M.
履歴
登録2015年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DBP5
B: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4038
ポリマ－45,6042
非ポリマー7996
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.082, 91.751, 104.521
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DBP5 / DEAD box protein 5 / Helicase CA5/6 / Ribonucleic acid-trafficking protein 8


分子量: 43811.590 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 91-481 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain YJM789) (パン酵母)
遺伝子: DBP5, RAT8, SCY_5119 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A6ZNQ1, UniProt: P20449*PLUS, RNA helicase
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3')


分子量: 1792.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain YJM789) (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 5種, 331分子

#3: 化合物 ChemComp-M2A / [(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S})-2-(6-aminopurin-9-yl)-4-oxidanyl-5-[[oxidanyl(phosphonooxy)phosphoryl]oxymethyl]oxolan-3-yl] 2-(methylamino)benzoate


分子量: 560.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N6O11P2
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3
#6: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: NO3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.74 % / 解説: Rods
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Mixed 100 nL of the complex at a protein concentration of 16 mg/ml with 100 nL of reservoir solution containing 200 mM Mg(NO3)2 and 18 percent PEG 3350 and incubating 4 days over 100 uL of ...詳細: Mixed 100 nL of the complex at a protein concentration of 16 mg/ml with 100 nL of reservoir solution containing 200 mM Mg(NO3)2 and 18 percent PEG 3350 and incubating 4 days over 100 uL of reservoir solution in a sealed chamber.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→104.52 Å / Num. obs: 37530 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 13.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.81→1.91 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.886 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
Aimless0.1.27データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化解像度: 1.81→52.26 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 1846 4.93 %
Rwork0.175 --
obs0.177 37472 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→52.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3072 105 51 325 3553
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053368
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0564589
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4592083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005574
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.81-1.85890.30211460.27842681X-RAY DIFFRACTION100
1.8589-1.91370.29681630.23652731X-RAY DIFFRACTION100
1.9137-1.97540.26241250.21732710X-RAY DIFFRACTION100
1.9754-2.0460.23291340.2022715X-RAY DIFFRACTION100
2.046-2.12790.25951520.19062710X-RAY DIFFRACTION100
2.1279-2.22480.21931360.17442734X-RAY DIFFRACTION100
2.2248-2.34210.21891320.17152762X-RAY DIFFRACTION100
2.3421-2.48880.22481340.17942729X-RAY DIFFRACTION100
2.4888-2.6810.21961410.16912733X-RAY DIFFRACTION100
2.681-2.95080.1941390.17342744X-RAY DIFFRACTION99
2.9508-3.37770.2131430.16592758X-RAY DIFFRACTION99
3.3777-4.25520.15271450.13512767X-RAY DIFFRACTION98
4.2552-52.28230.15831560.15652852X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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