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- PDB-5el8: The structure of DHAR1 from Arabidopsis thaliana -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5el8
タイトルThe structure of DHAR1 from Arabidopsis thaliana
要素Glutathione S-transferase DHAR1, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / Dehydroascobate reductase / glutathione S-transferase / Arabidopsis thaliana / CLIC / Chloride ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


response to symbiotic fungus / regulation of biological process involved in symbiotic interaction / protein glutathionylation / acquisition of seed longevity / positive regulation of salicylic acid mediated signaling pathway / ascorbate glutathione cycle / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / L-ascorbic acid metabolic process / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / response to jasmonic acid ...response to symbiotic fungus / regulation of biological process involved in symbiotic interaction / protein glutathionylation / acquisition of seed longevity / positive regulation of salicylic acid mediated signaling pathway / ascorbate glutathione cycle / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / L-ascorbic acid metabolic process / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / response to jasmonic acid / response to ozone / apoplast / plant-type vacuole / chloroplast stroma / response to zinc ion / glutathione transferase / glutathione transferase activity / monoatomic ion channel complex / chloroplast / defense response / cellular response to hydrogen peroxide / peroxisome / monoatomic ion transmembrane transport / copper ion binding / mitochondrion / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase DHAR1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Menault, M. / Roszak, A.W. / Lapthorn, A.J.
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Arabidopsis thaliana DHAR1 apo structure
著者: Menault, M. / Roszak, A.W. / Lapthorn, A.J.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2002
タイトル: Functional divergence in the glutathione transferase superfamily in plants. Identification of two classes with putative functions in redox homeostasis in Arabidopsis thaliana.
著者: Dixon, D.P. / Davis, B.G. / Edwards, R.
履歴
登録2015年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase DHAR1, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8202
ポリマ－24,7281
非ポリマー921
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area10750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.900, 64.900, 259.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase DHAR1, mitochondrial / Chloride intracellular channel homolog 1 / CLIC homolog 1 / Glutathione-dependent dehydroascorbate ...Chloride intracellular channel homolog 1 / CLIC homolog 1 / Glutathione-dependent dehydroascorbate reductase 1 / mtDHAR


分子量: 24728.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: DHAR1, DHAR5, At1g19570, F14P1.9, F18O14.22 / プラスミド: pET24-DHAR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9FWR4, glutathione transferase, glutathione dehydrogenase (ascorbate)
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.45 % / 解説: hexagonal bipyramidal
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein at 20mg/ml concentration 20% PEG 8000, 0.2M NaK Phosphate, 0.1M Tris
PH範囲: 7.0 - 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月8日
放射モノクロメーター: double Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→56.2 Å / Num. obs: 15743 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.28→2.35 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimless0.2.17データスケーリング
PHASER2.2.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1K0O

1k0o


解像度: 2.3→56.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 17.328 / SU ML: 0.195 / SU R Cruickshank DPI: 0.2261 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.226 / ESU R Free: 0.19 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.1902 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23616 711 4.7 %RANDOM
Rwork0.20346 ---
obs0.20505 14573 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.776 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å2-0.34 Å20 Å2
2---0.68 Å20 Å2
3---2.2 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→56.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1666 0 6 57 1729
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0191718
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5931.972337
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3525212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.66725.28670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.05915285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg1.815152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2583.669851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2645.4941062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8583.824867
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.20331.5482586
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 47 -
Rwork0.353 1033 -
obs--99.54 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -29.1714 Å / Origin y: 17.3631 Å / Origin z: -7.6356 Å
111213212223313233
T0.077 Å2-0.0059 Å20.0428 Å2-0.3968 Å20.144 Å2--0.2142 Å2
L2.8991 °20.2713 °20.3366 °2-2.6759 °20.3675 °2--2.1159 °2
S0.0045 Å °-0.0516 Å °-0.189 Å °-0.2479 Å °-0.0123 Å °-0.2601 Å °0.295 Å °-0.0019 Å °0.0078 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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