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- PDB-5ejk: Crystal structure of the Rous sarcoma virus intasome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ejk
タイトルCrystal structure of the Rous sarcoma virus intasome
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*GP*CP*AP*AP*TP*AP*CP*TP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*AP*GP*TP*GP*TP*CP*TP*T)-3')
  • DNA (5'-D(*CP*TP*TP*CP*TP*CP*TP*C)-3')
  • Gag-Pro-Pol polyprotein
  • RSV Integrase
キーワードTransferase/DNA / RSV / integrase / intasome / Transferase-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの ...ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal ...Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / SH3 type barrels. / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Roll / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Yin, Z. / Shi, K. / Banerjee, S. / Aihara, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of the Rous sarcoma virus intasome.
著者: Yin, Z. / Shi, K. / Banerjee, S. / Pandey, K.K. / Bera, S. / Grandgenett, D.P. / Aihara, H.
履歴
登録2015年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gag-Pro-Pol polyprotein
B: Gag-Pro-Pol polyprotein
C: Gag-Pro-Pol polyprotein
D: Gag-Pro-Pol polyprotein
E: Gag-Pro-Pol polyprotein
F: Gag-Pro-Pol polyprotein
G: Gag-Pro-Pol polyprotein
H: Gag-Pro-Pol polyprotein
I: RSV Integrase
J: DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*GP*CP*AP*AP*TP*AP*CP*TP*C)-3')
K: DNA (5'-D(*CP*TP*TP*CP*TP*CP*TP*C)-3')
L: RSV Integrase
M: DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*GP*CP*AP*AP*TP*AP*CP*TP*C)-3')
N: DNA (5'-D(*CP*TP*TP*CP*TP*CP*TP*C)-3')
k: DNA (5'-D(*AP*GP*TP*GP*TP*CP*TP*T)-3')
n: DNA (5'-D(*AP*GP*TP*GP*TP*CP*TP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,81760
ポリマ－293,67616
非ポリマー7,14244
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area46770 Å2
ΔGint-487 kcal/mol
Surface area115740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.936, 157.854, 126.583
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 1種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Gag-Pro-Pol polyprotein


分子量: 30574.482 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 573-842 / 変異: C23S, L112M, L135M, L162M, L163M, L188 M, L189M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (strain Prague C) (ラウス肉腫ウイルス)
株: Prague C / 遺伝子: gag-pro-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P03354, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA ...参照: UniProt: P03354, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, ribonuclease H, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

-
DNA鎖 , 4種, 8分子 ILJMKNkn

#2: DNA鎖 RSV Integrase


分子量: 13047.456 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin E) (ラウス肉腫ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*AP*TP*GP*CP*AP*AP*TP*AP*CP*TP*C)-3')


分子量: 6716.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin E) (ラウス肉腫ウイルス)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*TP*TP*CP*TP*CP*TP*C)-3')


分子量: 2343.552 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*GP*TP*GP*TP*CP*TP*T)-3')


分子量: 2432.614 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 2種, 44分子

#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物...
ChemComp-W / TUNGSTEN ION


分子量: 183.840 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 合成 / 式: W

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細The 12-POLYTUNGSTATE cluster (W) represent the ligand E43 (H2 O40 W12) and the oxygens in these 3 ...The 12-POLYTUNGSTATE cluster (W) represent the ligand E43 (H2 O40 W12) and the oxygens in these 3 clusters have not been modeled in this structure

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.61→49.248 Å / Num. obs: 52483 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 13.9 % / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェルRmerge(I) obs: 0.147

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2210: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FW1, 1K6Y

4fw1

1k6y


解像度: 3.8→49.215 Å / SU ML: 0.84 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.96 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The data were processed to 3.6A, and the refinement is done upto 3.8A
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2945 2208 4.87 %
Rwork0.2537 --
obs0.2557 37364 96.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→49.215 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16212 3097 44 0 19353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00820106
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.71527815
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.64211530
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0463058
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0123076
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8-3.84320.5617980.47861796X-RAY DIFFRACTION64
3.8432-3.88840.48341070.42752510X-RAY DIFFRACTION89
3.8884-3.93580.4711340.41312783X-RAY DIFFRACTION97
3.9358-3.98560.42241220.4032756X-RAY DIFFRACTION98
3.9856-4.0380.3811600.39992809X-RAY DIFFRACTION99
4.038-4.09330.34451650.38352759X-RAY DIFFRACTION99
4.0933-4.15170.40991100.39282828X-RAY DIFFRACTION99
4.1517-4.21370.38281340.35622804X-RAY DIFFRACTION99
4.2137-4.27950.38411430.35232808X-RAY DIFFRACTION99
4.2795-4.34960.39261340.35352775X-RAY DIFFRACTION99
4.3496-4.42450.3571800.3522753X-RAY DIFFRACTION99
4.4245-4.50490.37441800.34642797X-RAY DIFFRACTION99
4.5049-4.59150.40381430.32662773X-RAY DIFFRACTION99
4.5915-4.68520.36451570.31922758X-RAY DIFFRACTION98
4.6852-4.7870.33851590.30272748X-RAY DIFFRACTION98
4.787-4.89820.3621400.30742736X-RAY DIFFRACTION98
4.8982-5.02060.32361280.29042704X-RAY DIFFRACTION96
5.0206-5.15620.35521840.31182766X-RAY DIFFRACTION99
5.1562-5.30780.33981210.30922850X-RAY DIFFRACTION99
5.3078-5.47890.38881670.31072799X-RAY DIFFRACTION99
5.4789-5.67440.34821170.29332779X-RAY DIFFRACTION100
5.6744-5.90130.3181000.28752863X-RAY DIFFRACTION99
5.9013-6.16930.3121440.31382783X-RAY DIFFRACTION99
6.1693-6.49390.34021570.29322796X-RAY DIFFRACTION99
6.4939-6.89980.34591230.27352791X-RAY DIFFRACTION99
6.8998-7.43080.32841450.24912695X-RAY DIFFRACTION96
7.4308-8.17560.25441040.23162810X-RAY DIFFRACTION99
8.1756-9.35160.22261470.18952774X-RAY DIFFRACTION99
9.3516-11.75540.18691360.15572781X-RAY DIFFRACTION98
11.7554-49.21960.21051640.14262657X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1867-0.3390.24780.5451-0.35160.2025-2.2285-1.1125-0.96650.00211.60190.5335-0.53491.49490.00312.98380.66-0.02152.2572-0.31441.895177.969633.270357.923
20.3904-0.7139-0.94970.64251.36872.4756-2.27271.55690.50591.20920.2472-0.63264.05830.2348-0.21733.4119-0.3018-0.46912.7416-0.01731.828178.167142.50555.9576
3-1.0487-0.2119-0.35912.9713-2.17731.66280.92540.11490.5357-0.3411-0.4626-0.5381-1.6959-1.92350.00011.7194-0.2630.16712.26120.28951.683574.789981.66671.7161
41.0420.2221.40933.3580.84141.5879-1.48411.2063-0.8805-0.4285-0.3340.1778-2.3742-1.025-0.00291.53640.1459-0.14561.98540.06581.84671.363989.897974.7114
51.8368-1.3084-1.70261.0217-0.2923.76080.1151-0.28490.2487-0.1767-0.5362-0.0778-1.2365-0.53040.00041.86190.2456-0.01011.8727-0.07651.689365.59686.245965.6119
60.8831-0.15110.24040.618-0.48770.4009-0.3555-0.9215-0.37280.7019-0.0551-0.63131.4327-0.54030.00321.9047-0.031-0.03482.0930.12451.72981.023380.432580.2491
70.29670.3468-0.91780.2425-0.83631.2749-0.4425-1.81530.7806-0.293-0.4914-0.6343-0.2415-0.29390.00191.66360.1420.00232.40260.14182.177880.499789.794888.7067
82.6029-1.88420.91020.718-0.10030.9134-0.4583-0.0294-0.3559-0.16390.2912-0.71332.2522.3907-0.00111.69330.00460.59031.99340.26172.118390.903688.326864.1742
91.4731.03860.86190.8642-0.2441.44160.10431.4823-0.8019-1.2286-0.15681.2842-1.7861-2.1466-0.00162.6960.13910.07632.79030.09271.871686.764672.410950.012
103.29323.10720.66264.12442.43062.2399-0.23650.90780.5494-0.989-0.4082-0.1038-2.6931-1.1071-0.00062.82920.54950.19872.67140.12272.203471.8501112.984962.6537
113.45491.339-0.45365.64271.59991.7564-0.2549-0.2494-0.15480.12170.1557-0.3394-0.57260.0637-0.00021.7948-0.1733-0.04091.94210.12021.877383.1361108.158186.2009
120.6115-0.56410.46291.2058-1.41593.53470.6151-1.31491.17510.1213-0.0441-0.3651-1.8709-0.7068-0.00062.01810.0843-0.1762.19090.01912.453668.3547109.453175.4279
13-0.75440.847502.76951.67433.1705-0.3446-0.32390.81780.43391.2917-2.2592-0.1820.60650.00072.0812-0.33160.39892.56260.11722.468298.87188.750657.0871
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51X-RAY DIFFRACTION50( CHAIN k AND RESID 1:8 )k1 - 8
52X-RAY DIFFRACTION51( CHAIN n AND RESID 1:8 )n1 - 8
53X-RAY DIFFRACTION52( CHAIN G AND RESID 301:301 ) OR ( CHAIN F AND RESID 302:312 )G301
54X-RAY DIFFRACTION52( CHAIN G AND RESID 301:301 ) OR ( CHAIN F AND RESID 302:312 )F302 - 312
55X-RAY DIFFRACTION53( CHAIN B AND RESID 302:313 )B302 - 313
56X-RAY DIFFRACTION54( CHAIN A AND RESID 302:305 ) OR ( CHAIN B AND RESID 314:321 )A302 - 305
57X-RAY DIFFRACTION54( CHAIN A AND RESID 302:305 ) OR ( CHAIN B AND RESID 314:321 )B314 - 321

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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