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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5ejk | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the Rous sarcoma virus intasome | ||||||
Components |
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Keywords | Transferase/DNA / RSV / integrase / intasome / Transferase-DNA complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationribonuclease H / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aspartic endopeptidases / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases ...ribonuclease H / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aspartic endopeptidases / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / DNA-directed DNA polymerase activity / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Rous sarcoma virus Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.8 Å | ||||||
Authors | Yin, Z. / Shi, K. / Banerjee, S. / Aihara, H. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2016Title: Crystal structure of the Rous sarcoma virus intasome. Authors: Yin, Z. / Shi, K. / Banerjee, S. / Pandey, K.K. / Bera, S. / Grandgenett, D.P. / Aihara, H. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5ejk.cif.gz | 1001.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5ejk.ent.gz | 844.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5ejk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5ejk_validation.pdf.gz | 487.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5ejk_full_validation.pdf.gz | 522.9 KB | Display | |
| Data in XML | 5ejk_validation.xml.gz | 45 KB | Display | |
| Data in CIF | 5ejk_validation.cif.gz | 66.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ej/5ejk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ej/5ejk | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 8 molecules ABCDEFGH
| #1: Protein | Mass: 30574.482 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: UNP residues 573-842 / Mutation: C23S, L112M, L135M, L162M, L163M, L188 M, L189M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rous sarcoma virus (strain Prague C) / Strain: Prague C / Gene: gag-pro-pol / Production host: ![]() References: UniProt: P03354, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aspartic endopeptidases, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, ribonuclease H, Transferases; ...References: UniProt: P03354, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aspartic endopeptidases, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, ribonuclease H, Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases, Hydrolases; Acting on ester bonds |
|---|
-DNA chain , 4 types, 8 molecules ILJMKNkn
| #2: DNA chain | Mass: 13047.456 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin E)Production host: ![]() #3: DNA chain | Mass: 6716.363 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin E)#4: DNA chain | Mass: 2343.552 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human)#5: DNA chain | Mass: 2432.614 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) |
|---|
-Non-polymers , 2 types, 44 molecules 


| #6: Chemical | ChemComp-ZN / #7: Chemical | ChemComp-W / |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|---|
| Nonpolymer details | The 12-POLYTUNGSTATE cluster (W) represent the ligand E43 (H2 O40 W12) and the oxygens in these 3 ...The 12-POLYTUNGST |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.12 Å3/Da / Density % sol: 70.16 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / Details: Sodium formate |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.979 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 24, 2014 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.61→49.248 Å / Num. obs: 52483 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 13.9 % / Net I/σ(I): 9.6 |
| Reflection shell | Rmerge(I) obs: 0.147 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4FW1, 1K6Y Resolution: 3.8→49.215 Å / SU ML: 0.84 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 37.96 / Stereochemistry target values: ML Details: The data were processed to 3.6A, and the refinement is done upto 3.8A
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.8→49.215 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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