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- PDB-5edu: Crystal structure of human histone deacetylase 6 catalytic domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5edu
タイトルCrystal structure of human histone deacetylase 6 catalytic domain 2 in complex with trichostatin A
要素Maltose-binding periplasmic protein, Histone deacetylase 6 chimera
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process / cellular response to topologically incorrect protein / polyubiquitinated misfolded protein transport / positive regulation of cellular response to oxidative stress / negative regulation of aggrephagy / positive regulation of cholangiocyte proliferation / response to misfolded protein / positive regulation of protein oligomerization / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / type 2 mitophagy ...negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process / cellular response to topologically incorrect protein / polyubiquitinated misfolded protein transport / positive regulation of cellular response to oxidative stress / negative regulation of aggrephagy / positive regulation of cholangiocyte proliferation / response to misfolded protein / positive regulation of protein oligomerization / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / type 2 mitophagy / positive regulation of RIG-I signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex disassembly / peroxidase inhibitor activity / erythrocyte enucleation / regulation of autophagy of mitochondrion / tubulin deacetylation / Cilium Assembly / regulation of microtubule-based movement / regulation of establishment of protein localization / protein-containing complex disassembly / collateral sprouting / tubulin deacetylase activity / Transcriptional regulation by RUNX2 / lysosome localization / negative regulation of microtubule depolymerization / positive regulation of dendrite morphogenesis / cilium disassembly / ATPase inhibitor activity / misfolded protein binding / histone deacetylase activity, hydrolytic mechanism / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of type 2 mitophagy / dendritic spine morphogenesis / protein deacetylation / aggresome assembly / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / cellular response to misfolded protein / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of fat cell differentiation / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / aggresome / microtubule associated complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / response to corticosterone / histone deacetylase activity / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / response to dexamethasone / Notch-HLH transcription pathway / negative regulation of gene expression, epigenetic / axonal transport of mitochondrion / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / dynein complex binding / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / cell leading edge / response to immobilization stress / carbohydrate transport / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / histone deacetylase complex / positive regulation of epithelial cell migration / cilium assembly / polyubiquitin modification-dependent protein binding / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / alpha-tubulin binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / regulation of macroautophagy / HSF1 activation / beta-tubulin binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / negative regulation of protein-containing complex assembly / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / inclusion body / multivesicular body / negative regulation of proteolysis / antiviral innate immune response / axon cytoplasm / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / actin filament organization / response to amphetamine / epigenetic regulation of gene expression / ubiquitin binding / transcription corepressor binding / Late endosomal microautophagy / cell chemotaxis / intracellular protein transport / Hsp90 protein binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / protein destabilization / beta-catenin binding / regulation of protein stability / Chaperone Mediated Autophagy / caveola / tau protein binding / Aggrephagy
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily ...Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / : / TRICHOSTATIN A / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Protein deacetylase HDAC6
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Hai, Y. / Christianson, D.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM 49758 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Histone deacetylase 6 structure and molecular basis of catalysis and inhibition.
著者: Hai, Y. / Christianson, D.W.
履歴
登録2015年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年9月7日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12020年12月30日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / chem_comp / Item: _audit_author.name / _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 2.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Maltose-binding periplasmic protein, Histone deacetylase 6 chimera
A: Maltose-binding periplasmic protein, Histone deacetylase 6 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,61512
ポリマ－163,0392
非ポリマー1,57710
水1,04558
1
B: Maltose-binding periplasmic protein, Histone deacetylase 6 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,3086
ポリマ－81,5191
非ポリマー7885
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Maltose-binding periplasmic protein, Histone deacetylase 6 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,3086
ポリマ－81,5191
非ポリマー7885
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.262, 149.032, 216.333
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 BA

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Histone deacetylase 6 chimera / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / HD6


分子量: 81519.352 Da / 分子数: 2 / 断片: MBP + HD6 catalytic domain 2 (UNP residues 479-835) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, HDAC6, KIAA0901, JM21 / プラスミド: pET28lic / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q9UBN7, UniProt: P0AEX9*PLUS, histone deacetylase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 66分子

#3: 化合物 ChemComp-TSN / TRICHOSTATIN A / 7-[4-(DIMETHYLAMINO)PHENYL]-N-HYDROXY-4,6-DIMETHYL-7-OXO-2,4-HEPTADIENAMIDE / (R)-4,6-ジメチル-7-オキソ-7-[4-(ジメチルアミノ)フェニル]-2,4-ヘプタジエンヒドロキサム酸


分子量: 302.368 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H22N2O3 / コメント: 抗真菌剤, 抗生剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M potassium sodium tartrate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月15日
放射モノクロメーター: single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→149 Å / Num. obs: 40864 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.204 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル最高解像度: 2.79 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 1.853 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.3_1479精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4CBT

4cbt


解像度: 2.79→87.54 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2754 2055 5.04 %RANDOM
Rwork0.2126 ---
obs0.2157 40774 99.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→87.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11010 0 96 58 11164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311395
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73815529
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6184063
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0261720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032028
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.79-2.85490.38541500.31572518X-RAY DIFFRACTION100
2.8549-2.92630.35741410.30022548X-RAY DIFFRACTION100
2.9263-3.00540.38681470.29582489X-RAY DIFFRACTION100
3.0054-3.09390.36341170.30182594X-RAY DIFFRACTION100
3.0939-3.19380.38691230.28292499X-RAY DIFFRACTION100
3.1938-3.30790.32171320.2822597X-RAY DIFFRACTION100
3.3079-3.44040.31931300.26012531X-RAY DIFFRACTION100
3.4404-3.59690.33231120.24042589X-RAY DIFFRACTION100
3.5969-3.78660.26841440.2162571X-RAY DIFFRACTION100
3.7866-4.02380.27641510.20212531X-RAY DIFFRACTION100
4.0238-4.33450.23321400.17952582X-RAY DIFFRACTION100
4.3345-4.77070.20371300.16182610X-RAY DIFFRACTION100
4.7707-5.46090.25441220.17162647X-RAY DIFFRACTION100
5.4609-6.87970.24061490.19282631X-RAY DIFFRACTION100
6.8797-87.58280.22991670.16992782X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.05430.51360.5452.29750.641.74950.01960.0517-0.20820.12110.04620.10430.3235-0.046-0.20380.5032-0.0309-0.00270.38530.03430.4002-22.5061-35.656732.6609
21.15080.6211-0.17321.8997-0.25161.13330.09790.0689-0.08470.0306-0.0706-0.17820.01690.07610.00430.32320.017-0.03240.3660.01360.3841-5.1763-3.398715.4311
31.00760.4461-0.02780.4448-0.61831.74960.2391-0.74350.41640.37920.027-0.3376-0.37280.61250.06160.6987-0.13790.06590.8252-0.26950.62021.44361.214386.1916
40.3771-0.3163-0.40850.97310.05521.28170.1582-0.09050.3375-0.3222-0.08760.2946-0.4321-0.07080.01180.56870.0027-0.04090.4893-0.05150.54580.6298-7.224564.4875
50.8374-0.066-0.03560.4696-0.52570.86340.1812-0.2710.58010.0067-0.0952-0.0654-0.51450.23230.06170.7207-0.07930.06080.5656-0.09520.55479.5768-1.156564.6434
60.592-0.1-0.20290.2846-0.28540.78670.2256-0.09620.3988-0.1773-0.08830.1967-0.64170.10070.02420.73850.00060.03710.5982-0.05640.6362-2.45620.666170.0573
70.82380.02930.430.6834-0.36750.93220.0557-0.20020.0595-0.09990.02840.08460.02980.0898-0.04160.2791-0.0003-0.00150.3447-0.02310.36687.8888-41.614682.3394
80.8067-0.2640.21620.98020.2010.96280.01790.0110.07880.01550.0111-0.25460.01810.14610.04320.2234-0.00830.0160.33880.01720.370718.8811-34.377391.2284
90.6715-0.17150.31820.41260.07311.31370.06520.01610.1880.1044-0.0075-0.181-0.0373-0.13760.01260.2890.0096-0.00730.35170.0330.41467.281-25.170395.8614
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 111 through 473 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 474 through 835 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 114 through 166 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 167 through 308 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 309 through 380 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 381 through 460 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 461 through 516 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 517 through 755 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 756 through 835 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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