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万見
- PDB-5ebz: Crystal structure of human IKK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ebz
タイトルCrystal structure of human IKK1
要素Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
キーワードTransferase/transferase inhibitor / kinase / inhibitor / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to acetate / IkappaB kinase / IkappaB kinase activity / IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / response to cholecystokinin / IkappaB kinase complex / SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / I-kappaB phosphorylation / transferrin receptor binding ...response to acetate / IkappaB kinase / IkappaB kinase activity / IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / response to cholecystokinin / IkappaB kinase complex / SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / I-kappaB phosphorylation / transferrin receptor binding / IkBA variant leads to EDA-ID / CD40 receptor complex / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / AKT phosphorylates targets in the cytosol / non-canonical NF-kappaB signal transduction / response to hydroperoxide / toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / positive regulation of interferon-alpha production / TRAF6 mediated NF-kB activation / Rho protein signal transduction / skeletal muscle contraction / anatomical structure morphogenesis / response to amino acid / canonical NF-kappaB signal transduction / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / striated muscle cell differentiation / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / cellular response to cadmium ion / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of NF-kappa B signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / response to virus / PKR-mediated signaling / cellular response to virus / CLEC7A (Dectin-1) signaling / response to toxic substance / FCERI mediated NF-kB activation / cytoplasmic side of plasma membrane / Interleukin-1 signaling / cellular response to reactive oxygen species / Downstream TCR signaling / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ER-Phagosome pathway / scaffold protein binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to lipopolysaccharide / protein kinase activity / inflammatory response / immune response / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / innate immune response / protein serine/threonine kinase activity / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IKBKB, scaffold dimerization domain / IKBKB, scaffold dimerization domain superfamily / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IQBAL scaffold dimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IKBKB, scaffold dimerization domain / IKBKB, scaffold dimerization domain superfamily / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IQBAL scaffold dimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-azanyl-5-phenyl-3-(4-sulfamoylphenyl)benzamide / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Polley, S. / Passos, D. / Huang, D. / Biswas, T. / Verma, I. / Lyumkis, D. / Ghosh, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA141722 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for the Activation of IKK1/α.
著者: Smarajit Polley / Dario Oliveira Passos / De-Bin Huang / Maria Carmen Mulero / Anup Mazumder / Tapan Biswas / Inder M Verma / Dmitry Lyumkis / Gourisankar Ghosh /
要旨: Distinct signaling pathways activate the NF-κB family of transcription factors. The canonical NF-κB-signaling pathway is mediated by IκB kinase 2/β (IKK2/β), while the non-canonical pathway ...Distinct signaling pathways activate the NF-κB family of transcription factors. The canonical NF-κB-signaling pathway is mediated by IκB kinase 2/β (IKK2/β), while the non-canonical pathway depends on IKK1/α. The structural and biochemical bases for distinct signaling by these otherwise highly similar IKKs are unclear. We report single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM) and X-ray crystal structures of human IKK1 in dimeric (∼150 kDa) and hexameric (∼450 kDa) forms. The hexamer, which is the representative form in the crystal but comprises only ∼2% of the particles in solution by cryo-EM, is a trimer of IKK1 dimers. While IKK1 hexamers are not detectable in cells, the surface that supports hexamer formation is critical for IKK1-dependent cellular processing of p100 to p52, the hallmark of non-canonical NF-κB signaling. Comparison of this surface to that in IKK2 indicates significant divergence, and it suggests a fundamental role for this surface in signaling by these kinases through distinct pathways.
履歴
登録2015年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: chem_comp / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.type / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
B: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
C: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
D: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
E: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
F: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
G: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
H: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
I: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
J: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
K: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
L: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)933,78052
ポリマ－901,76312
非ポリマー32,01740
水00
1
A: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
B: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
C: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
D: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
E: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
F: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)466,89026
ポリマ－450,8826
非ポリマー16,00820
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32070 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area181470 Å2
手法PISA
2
G: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
H: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
I: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
J: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
K: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
L: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)466,89026
ポリマ－450,8826
非ポリマー16,00820
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31390 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area180120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.510, 186.940, 275.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.84, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit alpha / IkappaB kinase / Conserved helix-loop-helix ubiquitous kinase / I-kappa-B kinase 1 / IKK1 / Nuclear ...IkappaB kinase / Conserved helix-loop-helix ubiquitous kinase / I-kappa-B kinase 1 / IKK1 / Nuclear factor NF-kappa-B inhibitor kinase alpha / NFKBIKA / Transcription factor 16 / TCF-16


分子量: 75146.945 Da / 分子数: 12 / 変異: S176E, S180E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHUK, IKKA, TCF16
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15111, IkappaB kinase
#2: 多糖...
2,3-di-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose-(1-6)-2,4-di-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 824.690 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O_4*OSO/3=O/3=O][a2122h-1a_1-5][a2122h-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O_3*OSO/3=O/3=O]/1-2-3/a6-b1_b6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp2SO34SO3]{[(6+1)][a-D-Glcp]{[(6+1)][a-D-Glcp2SO33SO3]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖
[(2S,3R,4S,5S,6R)-6-(hydroxymethyl)-2,4-bis(oxidanyl)-5-oxidanylsulfanyloxy-oxan-3-yl] hydrogen ...[(2S,3R,4S,5S,6R)-6-(hydroxymethyl)-2,4-bis(oxidanyl)-5-oxidanylsulfanyloxy-oxan-3-yl] hydrogen sulfate-(1-6)-(2S,3R,4R,5S,6R)-6-(hydroxymethyl)-5-oxidanylsulfanyloxy-oxane-2,3,4-triol-(1-6)-2-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-6)-[(2R,3R,4R,5R,6S)-2-(hydroxymethyl)-5,6-bis(oxidanyl)-3-oxidanylsulfanyloxy-oxan-4-yl] hydrogen sulfate-(1-6)-[(2S,3R,4S,5R,6R)-6-(hydroxymethyl)-2,5-bis(oxidanyl)-4-oxidanylsulfanyloxy-oxan-3-yl] hydrogen sulfate-(1-6)-[(2R,3R,4R,5R,6S)-2-(hydroxymethyl)-5,6-bis(oxidanyl)-3-oxidanylsulfanyloxy-oxan-4-yl] hydrogen sulfate-(1-6)-2,4-di-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1953.762 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/6,7,6/[a2122h-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O_4*OSO/3=O/3=O][a2122h-1a_1-5_3*OSO/3=O/3=O_4*OSO][a2122h-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O_3*OSO][a2122h-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O][a2122h-1a_1-5_4*OSO][a2122h-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O_4*OSO]/1-2-3-2-4-5-6/a6-b1_b6-c1_c6-d1_d6-e1_e6-f1_f6-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp2SO34SO3]{[(6+1)][a-D-Glcp3SO3]{[(6+1)][a-D-Glcp2SO3]{[(6+1)][a-D-Glcp3SO3]{[(6+1)][a-D-Glcp2SO3]{[(6+1)][a-D-Glcp]{[(6+1)][a-D-Glcp2SO3]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-5TL / 2-azanyl-5-phenyl-3-(4-sulfamoylphenyl)benzamide


分子量: 367.422 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H17N3O3S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: PEG, Dextran Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97927 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.5→45 Å / Num. obs: 99808 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 4.5→4.58 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 88

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化解像度: 4.5→29.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 95567.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 2851 4 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 70648 68.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 236.747 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 267.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-78.8 Å20 Å2-3.73 Å2
2---55.52 Å20 Å2
3----23.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.91 Å0.82 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å1.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.5→29.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数63156 0 1976 0 65132
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 4.5→4.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.474 381 4.6 %
Rwork0.462 7985 -
obs--48.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR/protein_rep.paramCNS_TOPPAR/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR/dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR/dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR/water_rep.paramCNS_TOPPAR/water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR/ion.paramCNS_TOPPAR/ion.top
X-RAY DIFFRACTION5gls3.paramgls3d.top
X-RAY DIFFRACTION6CNS_TOPPAR/xnn7.paramxnn.top
X-RAY DIFFRACTION7XNM.parinh.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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